Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl.

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl."— Zapis prezentacji:

1 Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu mogą być wykorzystywane przez jego Użytkowników wyłącznie w zakresie własnego użytku osobistego oraz do użytku w szkołach podczas zajęć dydaktycznych. Kopiowanie, wprowadzanie zmian, przesyłanie, publiczne odtwarzanie i wszelkie wykorzystywanie tych treści do celów komercyjnych jest niedozwolone. Plik można dowolnie modernizować na potrzeby własne oraz do wykorzystania w szkołach podczas zajęć dydaktycznych.

2 Białka – właściwości i funkcje

3 Miejsce białek wśród innych składników chemicznych

4 Białka Związki organiczne ogrywające kluczową rolę w świecie istot żywych Są to wielocząsteczkowe biopolimery, w skład których wchodzą: węgiel, wodór, tlen, azot i często siarka Zbudowane z mniejszych podjednostek – monomerów- zwanych aminokwasami

5 Aminokwasy Są to podstawowe jednostki budujące białka. Zbudowane są z grupy aminowej(1), grupy karboksylowej(2), atomu wodoru oraz ze specyficznego dla każdego aminokwasu łańcucha bocznego(4). Wszystkie te elementy są skupione wokół węgla α W białkach powszechnie występuje 20 aminokwasów – różna liczba, rodzaj oraz kolejność ułożenia aminokwasów w białku jest przyczyną różnorodności białek występujących w przyrodzie

6 Formy aminokwasów Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel. Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. Jedna z form lustrzanych nosi nazwę L- aminokwasu, druga – D-aminokwasu. W organizmach żywych występują prawie wyłącznie L-aminokwasy

7 W roztworze wodnym o pH=7 (obojętnym) aminokwasy występują w formie zjonizowanych cząsteczek. Grupa aminowa (-NH 2 ) przyłącza proton stając się dodatnio naładowaną grupą NH 3 +, a grupa karboksylowa(COOH) oddaje proton, tworząc ujemnie naładowaną grupę COO -. Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Gdy pH roztworu ulega zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Gdy pH rośnie(zmniejsza się stężenie jonów H+), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej grupie NH 3. Gdy pH spada (stężenie H+ rośnie), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

8 Aminokwasy różnią się łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Biorąc pod uwagę właściwości grupy bocznej aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe np. alanina, leucyna i izoleucyna, metionina hydrofilowe: cysteina, tyrozyna, treonina Aminokwasy z łańcuchem bocznym niepolarnym,wykazują tendencję do unikania kontaktu z wodą (posiadają właściwości hydrofobowe) Aminokwasy, których łańcuch boczny jest polarny cechuje hydrofilowość (wykazują powinowactwo do wody)

9 Podział aminokwasów Bakterie i rośliny potrafią, w większości, same syntetyzować aminokwasy z prostych związków Ludzie i zwierzęta potrafią syntetyzować niektóre aminokwasy np. glicynę, alaninę – aminokwasy te nazywamy aminokwasami endogennymi Te aminokwasy, których nie potrafimy sami wytworzyć, które zatem musimy dostarczać z pożywieniem, noszą nazwę aminokwasów egzogennych, np. walina, lizyna Tylko pokarmy pochodzenia zwierzęcego zawierają białka pełnowartościowe, ponieważ zbudowane są ze wszystkich niezbędnych aminokwasów wykorzystywanych przez organizm

10 Jak powstają białka? W wyniku połączenia cząsteczek aminokwasów powstaje białko. Aminokwasy łączą się między sobą wiązaniem peptydowym, w tworzeniu którego uczestniczy grupa karboksylowa (COOH) jednego aminokwasu i grupą aminową (NH 3 ) kolejnego aminokwasu

11 Podział białek ze względu na ilość aminokwasów tworzących dane białko W wyniku połączenia dwóch cząsteczek aminokwasów powstaje dipeptyd Połączenie większej liczby aminokwasów prowadzi do powstania polipeptydu Na jednym końcu każdego łańcucha polipeptydowego znajduje się wolna grupa aminowa, na drugim zaś – wolna grupa karboksylowa. Wszystkie pozostałe grupy biorą udział w tworzeniu wiązania peptydowego

12 Struktury białkowe: W strukturze cząsteczek białkowych można wyróżnić cztery poziomy organizacji zwane rzędowością. Wyróżniamy następujące struktury białek: Pierwszorzędową Drugorzędową Trzeciorzędową czwartorzędową

13 Struktura pierwszorzędowa 1-alanina, 2-walina, 3-seryna, 4-glutaminian,5-cysteina, 6-glutamina, 7-fenyloalanina, 8-metionina, 9-histydyna itd Jest to najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki, jest wyznaczona przez sekwencję - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana genetycznie

14 Struktura drugorzędowa Jest to typ przestrzennego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego na skutek tworzenia się wiązań wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w kształt α-helisy lub struktury arkusza (harmonijki beta).

15 Struktura trzeciorzędowa Jest efektem pofałdowania i zwinięcia się łańcucha polipeptydowego, mającego już określoną strukturę dwurzędową. Organizację trzeciorzędową białek stabilizują wiązania wodorowe, mostki dwusiarczkowe oraz jonowe i hydrofobowe siły przyciągania pomiędzy grupami bocznymi aminokwasów

16 Struktura czwartorzędowa Określa wzajemne ułożenie dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych, z których każdy ma już określoną strukturę pierwszo-, drugo-, trzeciorzędową. Strukturę czwartorzędową ma cząsteczka hemoglobiny – białko czerwonych krwinek, które bierze udział w transporcie tlenu

17 Denaturacja białek To trwałe uszkodzenie struktury drugo-, trzecio- i czwartorzędowej, w wyniku czego białko traci swoje właściwości biologiczne Czynniki denaturacji: Wysoka temperatura (powyżej 50°C) promieniowanie rentgenowskie i jonizujące sole metali ciężkich silne kwasy i zasady rozpuszczalniki organiczne

18 Podział białek Białka proste A)Białka globularne – rozpuszczalne w wodzie: -Albuminy -Globuliny -Histony B)Białka fibrylarne – włókienkowe - nierozpuszczalne w wodzie: -Kolagen – białko tkanki łącznej -Keratyna – białko paznokci, włosów -Fibryna – powstająca w czasie krzepnięcia krwi Białka złożone(proteidy) Posiadają grupę niebiałkową połączoną z łańcuchem polipeptydowym: -Fosfoproteidy( do łańcucha białkowego dołączona jest reszta kwasu fosforowego) -Glikoproteidy( do łańcucha białkowego dołączone są cukrowce) -Metaloproteidy (do łańcucha białkowego dołączone są metale) -Chromoproteidy (do łańcucha białkowego dołączone są barwniki)

19 Funkcja białek Są podstawowym materiałem budulcowym komórek i tkanek organizmu Jako tzw. enzymy biorą udział w większości reakcji zachodzących w organizmach żywych Biorą udział w transporcie różnych substancji np. hemoglobina transportuje tlen i częściowo dwutlenek węgla Jako przeciwciała dają odporność organizmowi Są również materiałem energetycznym

20 Literatura: Villee i inni, Biologia. Multico, Warszawa Wiśniewski H, Biologia. Agmen, Warszawa Biologia, 1994, Państwowe Wydawnictwo Rolnicze i Leśne, Warszawa Opracowała: Katarzyna Szymura


Pobierz ppt "Materiały pochodzą z Platformy Edukacyjnej Portalu www.szkolnictwo.pl Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl."

Podobne prezentacje


Reklamy Google