Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Aminokwasy -Budowa aminokwasów, -Aminokwasy endo- i egzogenne, -Aminokwasy białkowe, -Otrzymywanie aminokwasów, -Właściwości aminokwasów, -Peptydy.

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Aminokwasy -Budowa aminokwasów, -Aminokwasy endo- i egzogenne, -Aminokwasy białkowe, -Otrzymywanie aminokwasów, -Właściwości aminokwasów, -Peptydy."— Zapis prezentacji:

1

2 Aminokwasy -Budowa aminokwasów, -Aminokwasy endo- i egzogenne, -Aminokwasy białkowe, -Otrzymywanie aminokwasów, -Właściwości aminokwasów, -Peptydy

3 Budowa aminokwasów Aminokwasy – pochodne węglowodorów zawierające w cząsteczkach dwie grupy funkcyjne: aminową – NH 2 i karboksylową – COOH (lub pochodne kwasów karboksylowych, w cząsteczkach których atom(y) wodoru został(y) zastąpiony(e) grupą(ami) aminową(wymi) Aminokwasy w swoich cząsteczkach mogą zwierać również inne grupy funkcyjne: hydroksylową (– OH), tiolową (-SH), ponadto układy heterocykliczne, pierścienie aromatyczne współdecydujące o właściwościach aminokwasów.

4 Pochodzenie i podział aminokwasów Aminokwasy naturalne – (ponad 150) występują w organizmach roślinnych i zwierzęcych, z tej ilości 26 jest aminokwasami białkowymi, są to α-aminokwasy (2-aminokwasy – grupa aminowa i karboksylowa są związane z tym samym atomem węgla. Aminokwasy naturalne: endogenne wytwarzane są przez organizmu, egzogenne pobierane są przez organizmy zwierzęce z pokarmem Aminokwasy syntetyczne – nie występujące w przyrodzie

5 Nazewnictwo i izomeria aminokwasów Nazwy systematyczne tworzy się od nazw odpowiednich kwasów karboksylowych z przedrostkiem amino i jego lokantem NH 2 | H 2 N–CH 2 – COOH H 3 5 C– 4 CH 2 – 3 CH– 2 CH 2 – 1 COOH kwas aminoetanowy kwas 3-aminopentanowy Izomery kwasu aminobutanowego: H 2 N– 4 CH 2 – 3 CH 2 – 2 CH 2 – 1 COOH kwas 4-aminobutanowy (γ-aminomasłowy) 4 CH 3 – 3 CH– 2 CH 2 – 1 COOH 4 CH 3 – 3 CH 2 – 2 CH – 1 COOH | | NH 2 NH 2 kwas 3-aminobutanowy kwas 2-aminobutanowy (β-aminomasłowy) (α-aminomasłowy)

6 Nazewnictwo i izomeria aminokwasów cd Izomery kwasu aminobutanowego cd: CH 3 | 3 CH 3 – 2 C – 1 COOH kwas 2-amino-2-metylopropanowy | (α-amino-α-metylopropionowy) NH 2 Wszystkie aminokwasy białkowe mają konfigurację L (posiadają przynajmniej jeden chiralny atom C), są optycznie czynne: mogą być lewoskrętne(-) lub prawoskrętne(+) Jedyny aminokwas niewykazujący czynności optycznej, to kwas aminooctowy (glicyna) – nie posiada chiralnego atomu węgla.

7 Podział aminokwasów białkowych Aminokwasy obojętne: w cząsteczce zawierają taką samą liczbę grup zasadowych (-NH 2 ) i grup kwasowych (-COOH), które w roztworze wodnym się równoważą. Aminokwasy zasadowe: posiadają dodatkową grupę aminową (-NH 2 np. lizyna, arginina, histydyna), w roztworze wykazują odczyn zasadowy. Aminokwasy kwasowe: posiadają dodatkową grupę karboksylową (-COOH np. kwas asparginowy, glutaminowy), w roztworze wodnym wykazują odczyn kwasowy. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową (-OH, np. seryna, treonina) wykazują lepsze właściwości hydrofilowe (lepiej rozpuszczają się w wodzie) Aminokwasy zawierające grupę tiolową (-SH, np. cysteina) wykazują właściwości redukujące.

8 Ważniejsze aminokwasy białkowe Aminokwasy obojętne Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy GlicynaGlyH 2 N – CH 2 - COOH AlaninaAlaCH 3 – CH – COOH | NH 2 WalinaValCH 3 – CH – CH – COOH | | CH 3 NH 2 LeucynaLeuCH 3 – CH – CH 2 – CH – COOH | | CH 3 NH 2 SerynaSerHO – CH 2 – CH – COOH | NH 2

9 Ważniejsze aminokwasy białkowe Aminokwasy obojętne Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy Treonina ThrCH 3 – CH – CH – COOH | | OH NH 2 CysteinaCysHS – CH 2 – CH – COOH | NH 2 CystynaCySSCyHOOC – CH – CH 2 – S – S – CH 2 – CH – COOH | | NH 2 NH 2 MetioninaMetCH 3 – S – CH 2 – CH 2 – CH – COOH | NH 2

10 Ważniejsze aminokwasy białkowe Aminokwasy obojętne Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy FenyloalaninaPhe - CH 2 – CH – COOH | NH 2 TyrozynaTyr HO - - CH 2 – CH - COOH | NH 2 TryptofanTrp - CH 2 – CH – COOH | NH NH 2

11 Ważniejsze aminokwasy białkowe Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy Aminokwasy kwasowe Kwas asparginowy AspHOOC – CH 2 – CH – COOH | NH 2 Kwas glutaminowy GluHOOC – CH 2 – CH 2 – CH – COOH | NH 2 Aminokwasy zasadowe LizynaLysH 2 N – CH 2 – CH 2 – CH 2 – CH 2 – CH – COOH | NH 2 ArgininaArgH 2 N – C – NH – CH 2 – CH 2 – CH 2 – CH - COOH || | NH NH 2

12 Właściwości fizyczne aminokwasów Aminokwasy – ciała stałe, krystaliczne, bezbarwne, są związkami polarnymi i dobrze rozpuszczające się w wodzie, natomiast trudno rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych (można je wytrąć z roztworu wodnego alkoholem). Najlepszą rozpuszczalność mają w środowisku kwasowym lub zasadowym, najsłabszą w punkcie izoelektrycznym (pI) – jt. wartość pH, w którym aminokwas w roztworze występuje głównie w formie jonu obojnaczego (jon bipolarny) – stężenia molowe form kationowych i anionowych są sobie równe. Wartości pI; - aminokwasy obojętne pI przy pH = 5 – 6, - aminokwasy zasadowe pI przy pH = ok. 10, - aminokwasy kwasowe pI przy pH = ok. 3

13 Jon obojnaczy – bipolarny Jon bipolarny (obojnaczy) zawiera w swojej strukturze fragment kationowy i fragment anionowy (dwie grupy o przeciwstawnych właściwościach kwasowo-zasadowych) W roztworze wodnym aminokwasy występują jako sole wewnętrzne – jon bipolarny H O H O \ // | // N – CH 2 – C  H – N + - CH 2 – C / \ | \ H O – H H O – sól wewnętrzna (jon obojnaczy)

14 Stan równowagi w punkcie pI W trakcie rozpuszczania aminokwasów w wodzie, każda z grup funkcyjnych może dysocjować, w związku z tym w roztworze ustala się stan równowagi między formą kationową, jonem obojnaczym i formą anionową aminokwasu, stan równowagi zależy od pH roztworu COOH COO - COO - | OH - | OH - | CH 2 – NH 3 + CH 2 – NH 3 + CH 2 – NH 2 | H + | H + | R R R kation jon obojnaczy anion

15 Metody otrzymywania aminokwasów Hydroliza białek  powstaje mieszanina aminokwasów, które rozdziela się metodami chromatograficznymi Reakcja kwasów halegenokarboksylowych z amoniakiem Cl–CH 2 –COOH + 2NH 3  H 2 N – CH 2 – COOH + NH 4 Cl kwas octowy kwas aminooctowy Metoda cyjanohydronowa (reakcja cyjanowodoru z aldehydem i amoniakiem, powstający amoninitryl poddaje się hydrolizie) CH 3 -CHO + HCN + NH 3  CH 3 – CH(NH 2 ) – C ≡ N etanal cyjanowodór amoninitryl CH 3 – CH(NH 2 ) – C ≡ N + 2H 2 O  CH 3 – CH(NH 2 ) – COOH + NH 3 amonintryl kwas 1-aminopropanowy W organizmach żywych aminokwasy powstają w procesie transaminacji – przeniesienia grypy aminowej z aminokwasu na ketokwas.

16 Właściwości chemiczne aminokwasów Reakcje z kwasami  sól H 2 N – CH 2 – COOH + HCl  [NH 3 -CH 2 - COOH] + Cl - glicyna chlorekwodorek glicyny Reakcje z zasadami  sól + woda H 2 N–CH 2 – COOH + NaOH  NH 2 -CH 2 - COONa + H 2 O glicyna glicynian sodu Reakcja z alkoholami  ester + woda H 2 N-CH 2 -COOH – HO-CH 3 ↔H 2 N-CH 2 -CO-O-CH 3 + H 2 O kwas aminooctowy aminooctan metylu

17 Właściwości chemiczne aminokwasów cd W reakcji z wodorotlenkiem miedzi(II) α-aminokwasy dają trwałe sole kompleksowe O // O NH 2 O - C // / \ 2H 2 N–CH 2 - C + Cu(OH) 2  H 2 C Cu CH 2 + 2H 2 O \ \ / OH C - O NH 2 // O diglicynian miedzi(II)

18 Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) Aminokwasy mogą reagować między sobą – grupa aminowa jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu, powstają pochodne aminokwasów – peptydy: O H O // \ || H 2 N–CH 2 – C + N–CH 2 –COOH  H 2 N-CH 2 -C-N – CH 2 -COOH \ / | + H 2 O O H H H glicyna + glicyna  dipeptyd (glicyloglicyna; Gly-Gly)

19 Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) cd. Wiązanie peptydowe – wiązanie powstające miedzy grupą aminową jednej cząsteczki a grupą karboksylową drugiej cząsteczki – grupa tworząca wiązanie peptydowe to grupa peptydowa (amidowa) O || - C – N – | H Wiązanie peptydowe jest identyczne jak w amidach II-rzędowych (np. biurecie), stąd peptydy dają pozytywną próbę biuretową.

20 Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) cd. Aminokwasy mogą ulegać wewnątrzcząsteczkowej kondensacji, produktem jest laktam O || C H O / \ \ // H 2 C NH N–CH 2 -CH 2 -CH 2 -CH 2 -C  | | + H 2 O / \ H 2 C CH 2 H OH \ / CH 2 kwas 5-aminopentanowy laktam

21 Właściwości chemiczne aminokwasów cd Reakcja aminokwasów z HNO 2 – reakcja przebiega podobnie jak z aminami, jt. reakcja redukcji i utlenienia (redox), produktem są hydroksykwasy, azot oraz woda: COOH COOH | | CH – NH 2 + HNO 2  CH – OH + N 2 + H 2 O | | CH 3 CH 3 kwas 2-aminopropanowy kwas 2-hydroksypropanowy

22 Znaczenie aminokwasów Aminokwasy są wykorzystywane przez organizmy w biosyntezie białek, α-aminokwasy są podstawowymi jednostkami wszystkich białek roślinnych i zwierzęcych. Zdolność do syntezy wszystkich aminokwasów białkowych posiadają tylko rośliny i bakterie. Dla zwierząt aminokwasami egzogennymi są: walina, leucyna, izoleucyna, trenina, metionina, lizyna, tryptofan, fenyloalanina.


Pobierz ppt "Aminokwasy -Budowa aminokwasów, -Aminokwasy endo- i egzogenne, -Aminokwasy białkowe, -Otrzymywanie aminokwasów, -Właściwości aminokwasów, -Peptydy."

Podobne prezentacje


Reklamy Google