WYKŁAD 9 21.05.19

BIAŁKA

Acetylokoenzym A Metabolizm żywności ŻYWNOŚĆ TŁUSZCZE SACHARYDY BIAŁKA Kwasy tłuszczowe, glicerol Glukoza, inne cukry Aminokwasy -utlenianie glikoliza Acetylokoenzym A

Białka POLIPEPTYD + fragment niebiałkowy POLIPEPTYD Glikoproteiny Metaloproteiny Fosfoproteiny Lipoproteiny Nukleoproteiny POLIPEPTYD Aminokwasy połączone wiązaniami amidowymi (peptydowymi) i disiarczkowymi

20 aminokwasów białkowych Budowa białek 20 aminokwasów białkowych Neutralne: Phe, Ala, Leu, Ile, Met, Trp, Pro, Val Cys, Gly, Gln, Asn, Ser, Tyr, Thr Kwasowe: Asp, Glu Zasadowe: His, Arg, Lys L-aminokwas

Aminokwasy białkowe Yes Thiol Asn Trp Thioether

Jak powstaje wiązanie peptydowe?

Wiązanie peptydowe

Mostki disiarczkowe

Struktura III-rzędowa Budowa białek Struktura I-rzędowa Sekwencja aminokwasów Struktura II-rzędowa Struktura , -helisa Struktura III-rzędowa Konformacja cząsteczki Struktura IV-rzędowa Aglomeracja cząsteczek

Struktura pierwszorzędowa Struktura drugorzędowa Struktura trzeciorzędowa Struktura czwartorzędowa

Biologiczne funkcje białek Enzymy Hormony Białka zapasowe Białka budulcowe Białka transportujące Białka ochronne Białka kurczliwe Toksyny

Właściwości białek GLOBULARNE (rozpuszczalne w H2O) Lizozym Insulina Mioglobina FIBRYLARNE (nierozpuszczalne w H2O) Kolagen Elastyna Keratyna

Struktura białek globularnych Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz cząsteczki osłonięte przed kontaktem z wodą Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz cząsteczki oraz w centrach katalitycznych enzymów Imidazol histydyny – donor lub akceptor protonu przy fizjologicznym pH (centra katalityczne enzymów) Grupy – CH2OH i CH2SH (seryna, cysteina) działają jako nukleofile podczas katalizy enzymatycznej

Denaturacja białek Rozerwanie wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową – utrata aktywności biologicznej Struktura I-rzędowa pozostaje nienaruszona Czynniki powodujące denaturację: Podwyższona temperatura (60-70C) Niskie i wysokie pH Promieniowanie Ultradźwięki Detergenty Rozpuszczalniki organiczne Wysokie stężenie jonów

Skład aminokwasowy białek żywności Egzogenne Ile Zawartość 4-5% Wzorzec FAO 4% Pozostałe Arg 4-6% Leu Lys Met 7-9% 6-9% 1-3% 7% 5.5% Ala Asp+Asn 3-6% 9-12% Cys Phe Tyr 1-2% 3-4% Glu+Gln Gly Pro 17-33% 2-5% 4-10% Thr Trp Val His 4-7% 2-3% 1% 5% 2% Ser 4-8% }3.5% }6.0%

Reakcje białek podczas przetwarzania i przechowywania żywności Działanie podwyższonej temperatury Ekstremalne pH Obecność utleniaczy Obecność węglowodanów, lipidów

Obróbka termiczna i przemysłowe przetwarzanie powodują: Skutki korzystne: Ograniczenie psucia się Przedłużenie czasu przechowywania Efekty niekorzystne: Obniżenie wartości odżywczej Utrata właściwości funkcjonalnych Powstawanie produktów toksycznych Niekorzystne zmiany cech sensorycznych

Obróbka termiczna w temp. do 100C: Zmniejszenie rozpuszczalności białek globularnych Struktura pierwszorzędowa nienaruszona Inaktywacja enzymów Destrukcja toksyn i czynników przeciwżywieniowych Poprawa przyswajalności

Obróbka termiczna > 115C: Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H2S, (CH3)2S, kwas cysteinowy Reakcje deamidacji w resztach Asn i Gln (powstaje NH3, zmiana pI, kowalencyjne sieciowanie) W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

Obróbka termiczna > 200C oraz zasadowe środowisko: Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i wartości odżywczej) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym) Degradacja w środowisku zasadowymj (Arg, Cys, Ser, Thr, Lys)

Obróbka termiczna 200-300C Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych) Powstawanie policyklicznych związków azotowych o działaniu mutagennym, kancerogennym

Obróbka termiczna > 300C Fenyloimidazolopirydyna (PhIP) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx)

Niebiałkowe związki azotowe 28 maja 2019

Małe cząsteczki zawierające azot W surowcach Uczestniczą w reakcjach metabolicznych w komórkach. Po zbiorze ulegają przemianom katabolicznym, mikrobiologicznym W produktach Powstają wskutek procesów technologicznych oraz w wyniku reakcji zachodzących podczas przechowywania

Niebiałkowe związki azotowe Nukleotydy Wolne aminokwasy Oligopeptydy Kwasy nukleinowe Tlenek trimetyloaminy (TMAO) Alkaloidy Glikozydy cjanogenne Lotne aminy alifatyczne Aminy heterocykliczne Pirazole, pirazyny, oksazole, tiazole

Bogate w niebiałkowe związki azotu są Mięso Ryby i bezkręgowce morskie (15-55% azotu w związkach niebiałkowych) Warzywa (20-65% azotu w związkach niebiałkowych)

Wolne aminokwasy L-aminokwas D-aminokwas Zasadowe środowisko i ogrzewanie powodują częściową racemizację – powstają D-aminokwasy – nie są przyswajane 28

Struktury aminokwasów białkowych aminokwasy zasadowe aminokwasy kwasowe

Struktury aminokwasów białkowych aminokwasy polarne (hydrofilowe)

Struktury aminokwasów białkowych aminokwasy hydrofobowe

Struktury aminokwasów białkowych

Enancjomery aminokwasów mają różny smak L (stęż. progowe mmol/L) D (stęż. progowe mmol/L) Ala słodki 12-18 słodki 12-18 Asn obojętny słodki 3-6 His gorzki 45-50 słodki 2-4 Gly słodki 25-35 Ile gorzki 10-12 słodki 8-12 Leu gorzki 11-13 słodki 2-5 Phe gorzki 5-7 słodki 1-3 Ser słodki 25-35 słodki 30-40 Thr słodki 35-45 słodki 40-50 Trp gorzki 4-6 słodki 0.2-0.4 Tyr gorzki 4-6 słodki 1-3 kofeina gorzka 1-1.2 mmol/L sacharoza słodka 10-12 mmol/L (roztwory wodne, pH 6-7) 33

Unikalny smak L-glutaminianu monosodowego: Smak „umami” MSG jest stosowany jako potencjator smaku (0.2-0.8 g/100 g) MSG – monosodium glutamate

5’-Monofosforan guanozyny Działa synergicznie z MSG jako wzmacniacz smaku

Wolne aminokwasy białkowe w żywności: Sery, pomidory – monoglutaminian sodu Mięso, ryby – histydyna, glicyna, alanina, lizyna Skorupiaki – glicyna, arginina, prolina, alanina, seryna Ziemniaki – kwas asparaginowy, glutaminowy, walina Miód - prolina

Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności: Tauryna (dorsz, foka, bezkręgowce morskie) Kreatyna (dorsz, plamiak, śledź) Kreatynina (dorsz, plamiak, śledź) Kwas pirolidyno-2,5-dikarboksylowy (ślimak ucho morskie)

Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności: Kwas γ-aminomasłowy (sok buraka cukrowego) Kwas 2,4-diaminomasłowy (warzywa) β-aminopropionitryl (warzywa) S-(1-propenylo)cysteina (czosnek) Tlenek S-(1-propenylo)cysteiny (cebula) 40

Betainy – trimetylowe pochodne aminokwasów Betaina (korzeń buraka cukrowego) Homobetaina (mięso) Inne betainy: karnityna, stachydryna dipeptydy homobetainy – karnozyna, anseryna, balenina

Produkty degradacji aminokwasów Siarkowodór Ketokwasy Amoniak Aminy alifatyczne Aminy aromatyczne Tiole Kwasy karboksylowe Zw. heterocykliczne Aldehydy

Produkty pirolizy aminokwasów – policykliczne aminy aromatyczne Metyloimidazolochinolina (MeIQ) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx) Fenyloimidazolopirydyna (PhIP)

Zawartość policyklicznych amin aromatycznych w niektórych produktach