Biologia Molekularna Białka

Prezentacja na temat: "Biologia Molekularna Białka"— Zapis prezentacji:

1 Biologia Molekularna Białka
Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna Białka 2015/2016 Krzysztof Staroń

2 Przezrocza do wykładu:
Zakład Biologii Molekularnej Przezrocza do wykładu: /zbm Zajęcia → Biologia molekularna Hasło: mimoza

3 Literatura - podręczniki
Zakład Biologii Molekularnej Literatura - podręczniki C. Branden, J. Tooze, Introduction to Protein Structure (1999) wyd. 2, Garland Publishing, Inc. A.M. Lesk, Introduction to Protein Architecture (2001) Oxford University Press J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer (2005) Biochemia, Wyd. PWN D. Voet, J. G. Voet Biochemistry (2011) John Wiley & Sons, Inc.

4 Biologia Molekularna: Białka
Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna: Białka 2015/2016 1. Aminokwasy. 2. Konformacja łańcucha polipeptydowego. 3. Hierarchia struktur w cząsteczce białka. 4. Białka oligomeryczne. 5. Modyfikacje posttranslacyjne. 6. Fałdowanie białek: udział chaperonów.

5 Zakład Biologii Molekularnej
Budowa aminokwasów (1)

6 Zakład Biologii Molekularnej
Budowa aminokwasów (2)

7 Konwencja oznaczeń części
Zakład Biologii Molekularnej Konwencja oznaczeń części aminokwasu

8 Nie wszystkie naturalne L-aminokwasy
Zakład Biologii Molekularnej Nie wszystkie naturalne L-aminokwasy wchodzą w skład białek Ornityna Cytrulina b-alanina

9 Zakład Biologii Molekularnej
Aminokwasy: wzory chemiczne

10 Zakład Biologii Molekularnej
Aminokwasy polarne i niepolarne

11 Zakład Biologii Molekularnej
Skale hydrofobowości aminokwasów

12 Zakład Biologii Molekularnej
Aminokwasy: wielkość łańcucha bocznego

13 Właściwości fizykochemiczne
aminokwasów Zakład Biologii Molekularnej

14 Zastępowanie aminokwasów na zewnątrz i wewnątrz białka
Zakład Biologii Molekularnej Zastępowanie aminokwasów na zewnątrz i wewnątrz białka

15 Nietypowe konformacje
Zakład Biologii Molekularnej Nietypowe konformacje Glicyna Prolina

16 Występowanie aminokwasów
Zakład Biologii Molekularnej Występowanie aminokwasów w białkach Name Symbol Occurence (%) Alanine A, Ala 7.49 Arginine R, Arg 5.22 Asparagine N, Asn 4.53 Aspartic acid D, Asp 5.22 Cysteine C, Cys 1.82 Glutamine Q, Gln 4.11 Glutamic acid E, Glu 6.26 Glycine G, Gly 7.10 Histidine H, His 2.23 Isoleucine I, Ile 5.45 Name Symbol Occurence (%) Leucine L, Leu 9.06 Lysine K, Lys 5.82 Methionine M, Met 2.27 Phenylalanine F, Phe 3.91 Proline P, Pro 5.12 Serine S, Ser 7.34 Threonine T, Thr 5.96 Tryptophan W, Trp 1.32 Tyrosine Y, Tyr 3.25 Valine V, Val 6.48

17 Zakład Biologii Molekularnej
Selenocysteina 1986 r. UGA

18 (selenocysteine insertion sequence)
Zakład Biologii Molekularnej Wbudowywanie selenocysteiny SECIS (selenocysteine insertion sequence)

19 Zakład Biologii Molekularnej
Pirolizyna 2003 r. UAG

20 Biologia Molekularna: Białka
Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna: Białka 2015/2016 1. Aminokwasy. 2. Konformacja łańcucha polipeptydowego. 3. Hierarchia struktur w cząsteczce białka. 4. Białka oligomeryczne. 5. Modyfikacje posttranslacyjne. 6. Fałdowanie białek: udział chaperonów.

21 Zakład Biologii Molekularnej
Wiązanie peptydowe (1)

22 Zakład Biologii Molekularnej
Peptydy: glutation

23 Zakład Biologii Molekularnej
Łańcuch polipeptydowy

24 Zwijanie łańcucha polipeptydowego Struktura nieuporządkowana
Zakład Biologii Molekularnej Zwijanie łańcucha polipeptydowego Struktura nieuporządkowana Struktura uporządkowana (dysmutaza ponadtlenkowa)

25 zaangażowane w utrzymywanie
Zakład Biologii Molekularnej Główne oddziaływania zaangażowane w utrzymywanie struktury białek (1)

26 zaangażowane w utrzymywanie struktury białek (2)
Zakład Biologii Molekularnej Główne oddziaływania zaangażowane w utrzymywanie struktury białek (2) Oddziaływanie Długość Å Energia (kcal mol-1) Przykłady Wiązanie atomowe (kowalencyjne) >50 Wiązanie peptydowe, wiązanie disiarczkowe Mostek solny (elektrostatyczne) dla ładunków przeciwnych; dla ładunków jednakowych 1-6 Dodatnie: R, K, H oraz koniec aminowy. Ujemne: D, E oraz koniec karboksylowy Wiązanie wodorowe 2-10 Każdy donor wodoru N i każdy akceptor O Hydrofobowe 2-3 Ugrupowania boczne L, I, V, F, M, W, A, C, P, Y van der Waalsa <1 Wszystkie atomy Między pierścieniami aromatycznymi 1-2 Ugrupowania boczne F, W, Y Pierścień aromatyczny – grupa aminowa Każdy donor wodoru N i każde ugrupowanie boczne F, W, Y

27 Wiązanie disiarczkowe Fragment łańcucha B g-krystaliny
Zakład Biologii Molekularnej Wiązanie disiarczkowe Fragment łańcucha B g-krystaliny

28 Struktura białek w warunkach redukujących i utleniających
Zakład Biologii Molekularnej Struktura białek w warunkach redukujących i utleniających

29 utrzymujące strukturę białka
Zakład Biologii Molekularnej Słabe oddziaływania utrzymujące strukturę białka

30 Odległość dla oddziaływań
Zakład Biologii Molekularnej Odległość dla oddziaływań van der Waalsa

31 Zakład Biologii Molekularnej
Wiązania wodorowe (1) D – H A δ- δ+

32 Zakład Biologii Molekularnej
Wiązania wodorowe (2)

33 Zakład Biologii Molekularnej
Kieszeń hydrofobowa

34 Zakład Biologii Molekularnej
Łańcuch polipeptydowy

35 Zakład Biologii Molekularnej
Wiązanie peptydowe (2)

36 Zakład Biologii Molekularnej
Kąty i odległości w wiązaniu peptydowym

37 głównym łańcucha polipeptydowego
Zakład Biologii Molekularnej Kąty w łańcuchu głównym łańcucha polipeptydowego

38 Zakład Biologii Molekularnej
Kąty torsyjne f, y, c i w

39 Zakład Biologii Molekularnej
Kąty torsyjne

40 Konformacja trans i cis łańcucha polipeptydowego
Zakład Biologii Molekularnej Konformacja trans i cis łańcucha polipeptydowego

41 Łańcuch polipeptydowy w całkowicie rozciągniętej konformacji
Zakład Biologii Molekularnej Łańcuch polipeptydowy w całkowicie rozciągniętej konformacji

42 łańcucha polipeptydowego
Zakład Biologii Molekularnej Obrót wokół wiązań określa fałdowanie łańcucha polipeptydowego

43 Zawada przestrzenna dla dwóch sąsiadujących ze sobą reszt
Zakład Biologii Molekularnej Zawada przestrzenna dla dwóch sąsiadujących ze sobą reszt w łańcuchu polipeptydowym

44 Zależność Ramachandrana Wartości wyliczone Wartości obserwowane
Zakład Biologii Molekularnej Zależność Ramachandrana Wartości wyliczone Wartości obserwowane

45 Zależność Ramachandrana: nie wszystkie konfromacje są dozwolone
Zakład Biologii Molekularnej Zależność Ramachandrana: nie wszystkie konfromacje są dozwolone

46 Zakład Biologii Molekularnej
Przykładowe relacje kątów phi i psi

47 Przykładowe konformacje łańcuchów polipeptydowych
Zakład Biologii Molekularnej Przykładowe konformacje łańcuchów polipeptydowych

48 Zależność Ramachandrana dla różnych aminokwasów
Zakład Biologii Molekularnej Zależność Ramachandrana dla różnych aminokwasów A S G W P all

49 Kąty przy reszcie argininy
Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie argininy

50 Kąty przy reszcie glutaminy
Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie glutaminy

51 Kąty przy reszcie glicyny
Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie glicyny

52 Kąty przy reszcie proliny
Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie proliny

53 Konformacja łańcucha bocznego aminokwasów
Zakład Biologii Molekularnej Konformacja łańcucha bocznego aminokwasów Kąty w łańcuchu bocznym lizyny Konformacje łańcucha bocznego argininy

54 Biologia Molekularna: Białka
Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna: Białka 2015/2016 1. Aminokwasy. 2. Konformacja łańcucha polipeptydowego. 3. Hierarchia struktur w cząsteczce białka. 4. Białka oligomeryczne. 5. Modyfikacje posttranslacyjne. 6. Fałdowanie białek: udział chaperonów.

55 cząsteczkach białek (1)
Kaj Ulrich Linderstrøm-Lang Zakład Biologii Molekularnej Hierarchia struktur w cząsteczkach białek (1)

56 cząsteczkach białek (2)
Zakład Biologii Molekularnej Hierarchia struktur w cząsteczkach białek (2)

57 Różne sposoby przedstawiania struktury białka Cartoons Ribbons Strands
Zakład Biologii Molekularnej Cartoons Różne sposoby przedstawiania struktury białka Ribbons Strands Backbone Stick Spacefill Ball and Stick Wireframe

58 Zakład Biologii Molekularnej
Insulina

59 Zakład Biologii Molekularnej
Mioglobina

60 Zakład Biologii Molekularnej
Helisa a (1)

61 Zakład Biologii Molekularnej
Helisa a (2)

62 Regularne helisy występujące w łańcuchach polipeptydowych
Zakład Biologii Molekularnej Regularne helisy występujące w łańcuchach polipeptydowych Linus Pauling

63 Zakład Biologii Molekularnej
Wiązania wodorowe w helisie a

64 Helisa a wytworzona przez polialaninę: widok od góry  i z boku 
Zakład Biologii Molekularnej Helisa a wytworzona przez polialaninę: widok od góry  i z boku 

65 Zakład Biologii Molekularnej
Helisa a od góry

66 Zakład Biologii Molekularnej
Helisa a (3)

67 Zakład Biologii Molekularnej
Polarność helisy a

68 Zakład Biologii Molekularnej
Helical wheel

69 Helisy amfipatyczne w kinazie histydynowej
Zakład Biologii Molekularnej Helisy amfipatyczne w kinazie histydynowej

70 Rozmieszczenie reszt na powierzchni
helisy H mioglobiny Zakład Biologii Molekularnej

71 Zakład Biologii Molekularnej
Zagięcie helisy a przez kontakt z wodą

72 Helisa poliprolinowa (1)
Zakład Biologii Molekularnej Helisa poliprolinowa (1)

73 Helisa poliprolinowa (2)
Zakład Biologii Molekularnej Helisa poliprolinowa (2)

74 Zakład Biologii Molekularnej
Harmonijka b

75 polipeptydowego w harmonijce b
Zakład Biologii Molekularnej Ułożenie łańcucha polipeptydowego w harmonijce b

76 Zakład Biologii Molekularnej
przeciwrównoległa równoległa harmonijka b

77 Zakład Biologii Molekularnej
Harmonijka b równoległa przeciwrównoległa

78 Zakład Biologii Molekularnej
równoległa harmonijka b przeciwrównoległa

79 Skręcenie harmonijki b (1)
Zakład Biologii Molekularnej Skręcenie harmonijki b (1) Karboksypeptydaza A

80 Skręcenie harmonijki b (2)
Zakład Biologii Molekularnej Skręcenie harmonijki b (2) Spinka do włosów w inhibitorze trypsyny z trzustki

81 Skręcenie harmonijki b (3)
Zakład Biologii Molekularnej Skręcenie harmonijki b (3) Tioredoksyna z E. coli

82 Przykłady harmonijki b
Zakład Biologii Molekularnej Przykłady harmonijki b Flawodoksyna Domena trans- karbamoilazy asparaginianowej Plastocyjanina

83 Płaszczyzna harmonijki b (1)
Zakład Biologii Molekularnej Płaszczyzna harmonijki b (1)

84 Płaszczyzna harmonijki b (2)
Zakład Biologii Molekularnej Płaszczyzna harmonijki b (2)

85 Mapa Ramachandrana dla cytochromu c
Zakład Biologii Molekularnej Mapa Ramachandrana dla cytochromu c Wiele segmentów cytochromu c to helisa a i na wykresie Ramachandrana kąty łańcucha polipeptydowego przyjmują wartości blisko f = -50, ψ = -50

86 Mapa Ramachandrana dla plastocyjaniny
Zakład Biologii Molekularnej Mapa Ramachandrana dla plastocyjaniny Wiele segmentów plastocyjaniny to b harmonijka i na wykresie Ramachandrana kąty łańcucha polipeptydowego przyjmują wartości blisko f = -110 do -140, ψ = +110 do + 135

87 Struktury drugorzędowe na wykresie Ramachandrana
Zakład Biologii Molekularnej Struktury drugorzędowe na wykresie Ramachandrana

88 Wybrzuszenie w harmonijce b
Zakład Biologii Molekularnej Wybrzuszenie w harmonijce b

89 Zakład Biologii Molekularnej
Helisa a i harmonijka b

90 Zwroty łańcucha polipeptydowego (1)
Zakład Biologii Molekularnej Zwroty łańcucha polipeptydowego (1)

91 Zwroty łańcucha polipeptydowego (2)
Zakład Biologii Molekularnej Zwroty łańcucha polipeptydowego (2)