WYKŁAD 6 12.01.2019.

Prezentacja na temat: "WYKŁAD 6 12.01.2019."— Zapis prezentacji:

1 WYKŁAD 6

2 BIAŁKA

3 Białka POLIPEPTYD + fragment niebiałkowy POLIPEPTYD
Glikoproteiny Metaloproteiny Fosfoproteiny Lipoproteiny Nukleoproteiny POLIPEPTYD Aminokwasy połączone wiązaniami amidowymi (peptydowymi) i disiarczkowymi

4 Budowa białek 20 aminokwasów Neutralne: Phe, Ala, Leu,
Ile, Met, Trp, Pro, Val Cys, Gly, Gln, Asn, Ser, Tyr, Thr Kwasowe: Asp, Glu Zasadowe: His, Arg, Lys L-aminokwas

5 Wiązanie peptydowe

6 Mostki disiarczkowe

7 Struktura III-rzędowa
Budowa białek Struktura I-rzędowa Sekwencja aminokwasów Struktura II-rzędowa Struktura , -helisa Struktura III-rzędowa Konformacja cząsteczki Struktura IV-rzędowa Aglomeracja cząsteczek

8 Budowa białek

9 Biologiczne funkcje białek
Enzymy Hormony Białka zapasowe Białka budulcowe Białka transportujące Białka ochronne Białka kurczliwe Toksyny

10 Właściwości białek GLOBULARNE (rozpuszczalne w H2O) Lizozym Insulina
Mioglobina FIBRYLARNE (nierozpuszczalne w H2O) Kolagen Elastyna Keratyna

11 Struktura białek Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz cząsteczki osłonięte przed kontaktem z wodą Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz cząsteczki oraz w centrach katalitycznych enzymów Imidazol histydyny – donor lub akceptor protonu przy fizjologicznym pH (centra katalityczne enzymów) Grupy – CH2OH i CH2SH (seryna, cysteina) działają jako nukleofile podczas katalizy enzymatycznej

12 Denaturacja białek Rozpad wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową Czynniki powodujące denaturację: Podwyższona temperatura (60-70C) Niskie i wysokie pH Promieniowanie Ultradźwięki Detergenty Rozpuszczalniki organiczne Obecność jonów nieorganicznych

13 Skład aminokwasowy białek żywności
Niezbędne Ile Zawartość 4-5% Wzorzec FAO 4% Pozostałe Arg 4-6% Leu Lys Met 7-9% 6-9% 1-3% 7% 5.5% His Ala Asp+Asn 2-3% 3-6% 9-12% Cys Phe Tyr 1-2% 3-4% Glu+Gln Gly Pro 17-33% 2-5% 4-10% Thr Trp Val 4-7% 1% 5% Ser 4-8% }3.5% }6.0%

14 Reakcje białek podczas przetwarzania i przechowywania żywności
Działanie podwyższonej temperatury Ekstremalne pH Obecność utleniaczy Obecność węglowodanów, lipidów

15 Obróbka termiczna i przemysłowe przetwarzanie powodują:
Skutki korzystne: Ograniczenie psucia się Przedłużenie czasu przechowywania Efekty niekorzystne: Obniżenie wartości odżywczej Utrata właściwości funkcjonalnych Powstawanie produktów toksycznych Niekorzystne zmiany zapachu i smaku

16 Obróbka termiczna do 100C:
Zmniejszenie rozpuszczalności białek globularnych Struktura pierwszorzędowa nienaruszona Inaktywacja enzymów Destrukcja toksyn i czynników przeciwżywieniowych Poprawa przyswajalności

17 Obróbka termiczna > 115C:
Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H2S, (CH3)2S, kwas cysteinowy Reakcje deamidacji Asn i Gln (powstaje NH3, zmiana pI, kowalencyjne sieciowanie) W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

18 Obróbka termiczna > 200C oraz zasadowe środowisko:
Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i wartości odżywczej) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym Degradacja w środowisku zasadowym (Arg, Cys, Ser, Thr, Lys)

19 Obróbka termiczna C Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym, kancerogennym

20 Obróbka termiczna > 300C
Fenyloimidazolopirydyna (PhIP) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx)

21 Niebiałkowe związki azotowe

22 Małe cząsteczki zawierające azot
W surowcach Uczestniczą w reakcjach metabolicznych w komórkach. Po zbiorze ulegają przemianom katabolicznym, mikrobiologicznym W produktach Powstają wskutek procesów technologicznych oraz podczas przechowywania

23 Niebiałkowe związki azotowe
Peptydy Nukleotydy Wolne aminokwasy Kwasy nukleinowe Tlenek trimetyloaminy (TMAO) Mocznik, amoniak Lotne aminy alifatyczne Aminy heterocykliczne

24 Żywność bogata w niebiałkowe związki azotu
Mięso Ryby i bezkręgowce morskie (15-55% azotu w związkach niebiałkowych) Warzywa (20-65% azotu w związkach niebiałkowych)

25 Wolne aminokwasy L-aminokwas D-aminokwas
Zasadowe środowisko i ogrzewanie powodują racemizację – powstają D-aminokwasy – nie są przyswajane

26 Enancjomery aminokwasów mają różny smak:
L (stęż. progowe mmol/L) D (stęż. progowe mmol/L) Ala słodki słodki Asn obojętny słodki His gorzki słodki Gly słodki Ile gorzki słodki Leu gorzki słodki Phe gorzki słodki Ser słodki słodki Thr słodki słodki Trp gorzki słodki Tyr gorzki słodki kofeina gorzka mmol/L sacharoza słodka mmol/L (roztwory wodne, pH 6-7)

27 Gorzkie oligopeptydy:
stężenie progowe mmol/L Gly-Leu Gly-D-Leu Gly-Phe Gly-D-Phe Leu-Leu Leu-D-Leu D-Leu-D-Leu Phe-Gly-Phe-Gly Phe-Gly-Gly-Phe Leu-Trp Ile-Trp

28 Unikalny smak L-glutaminianu monosodowego:
Smak umami MSG jest stosowany jako potencjator smaku ( g/100 g) MSG – monosodium glutamate

29 Wolne aminokwasy białkowe w żywności:
Sery, pomidory – monoglutaminian sodu Mięso, ryby – histydyna, glicyna, alanina, lizyna Skorupiaki – glicyna, arginina, prolina, alanina, seryna Ziemniaki – kwas asparaginowy, glutaminowy, walina Miód - prolina

30 Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności:
Tauryna (dorsz, foka, bezkregowce morskie) Kreatyna (dorsz, plamiak, śledź) Kreatynina (dorsz, plamiak, śledź) Kwas pirolidyno-2,5-dikarboksylowy (ślimak ucho morskie)

31 Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności:
Kwas γ-aminomasłowy (sok buraka cukrowego) Kwas 2,4-diaminomasłowy (warzywa) β-aminopropionitryl (warzywa) S-(1-propenylo)cysteina (czosnek) Tlenek S-(1-propenylo)cysteiny (cebula)

32 Betainy – trimetylowe pochodne aminokwasów
Betaina (korzeń buraka cukrowego) Homobetaina (mięso) Inne betainy: karnityna, stachydryna dipeptydy homobetainy – karnozyna, anseryna, balenina

33 Produkty degradacji aminokwasów
Siarkowodór Ketokwasy Amoniak Aminy alifatyczne Aminy aromatyczne Tiole Kwasy karboksylowe Zw. heterocykliczne Aldehydy

34 Produkty pirolizy aminokwasów – policykliczne aminy aromatyczne
Metyloimidazolochinolina (MeIQ) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx) Fenyloimidazolopirydyna (PhIP)