WYKŁAD 10 25.05.18.

Prezentacja na temat: "WYKŁAD 10 25.05.18."— Zapis prezentacji:

1 WYKŁAD 10

2 BIAŁKA

3 Acetylokoenzym A Metabolizm żywności ŻYWNOŚĆ TŁUSZCZE SACHARYDY BIAŁKA
Kwasy tłuszczowe, glicerol Glukoza, inne cukry Aminokwasy -utlenianie glikoliza Acetylokoenzym A

4 Białka POLIPEPTYD + fragment niebiałkowy POLIPEPTYD
Glikoproteiny Metaloproteiny Fosfoproteiny Lipoproteiny Nukleoproteiny POLIPEPTYD Aminokwasy połączone wiązaniami amidowymi (peptydowymi) i disiarczkowymi

5 20 aminokwasów białkowych
Budowa białek 20 aminokwasów białkowych Neutralne: Phe, Ala, Leu, Ile, Met, Trp, Pro, Val Cys, Gly, Gln, Asn, Ser, Tyr, Thr Kwasowe: Asp, Glu Zasadowe: His, Arg, Lys L-aminokwas

6 Aminokwasy białkowe Yes Thiol Asn Trp Thioether

7 Jak powstaje wiązanie peptydowe?

8 Wiązanie peptydowe

9 Mostki disiarczkowe

10 Struktura III-rzędowa
Budowa białek Struktura I-rzędowa Sekwencja aminokwasów Struktura II-rzędowa Struktura , -helisa Struktura III-rzędowa Konformacja cząsteczki Struktura IV-rzędowa Aglomeracja cząsteczek

11 Struktura pierwszorzędowa
Struktura drugorzędowa Struktura trzeciorzędowa Struktura czwartorzędowa

12 Biologiczne funkcje białek
Enzymy Hormony Białka zapasowe Białka budulcowe Białka transportujące Białka ochronne Białka kurczliwe Toksyny

13 Właściwości białek GLOBULARNE (rozpuszczalne w H2O) Lizozym Insulina
Mioglobina FIBRYLARNE (nierozpuszczalne w H2O) Kolagen Elastyna Keratyna

14 Struktura białek globularnych
Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz cząsteczki osłonięte przed kontaktem z wodą Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz cząsteczki oraz w centrach katalitycznych enzymów Imidazol histydyny – donor lub akceptor protonu przy fizjologicznym pH (centra katalityczne enzymów) Grupy – CH2OH i CH2SH (seryna, cysteina) działają jako nukleofile podczas katalizy enzymatycznej

15 Denaturacja białek Rozerwanie wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową – utrata aktywności biologicznej Struktura I-rzędowa pozostaje nienaruszona Czynniki powodujące denaturację: Podwyższona temperatura (60-70C) Niskie i wysokie pH Promieniowanie Ultradźwięki Detergenty Rozpuszczalniki organiczne Wysokie stężenie jonów

16 Skład aminokwasowy białek żywności
Egzogenne Ile Zawartość 4-5% Wzorzec FAO 4% Pozostałe Arg 4-6% Leu Lys Met 7-9% 6-9% 1-3% 7% 5.5% Ala Asp+Asn 3-6% 9-12% Cys Phe Tyr 1-2% 3-4% Glu+Gln Gly Pro 17-33% 2-5% 4-10% Thr Trp Val His 4-7% 2-3% 1% 5% 2% Ser 4-8% }3.5% }6.0%

17 Reakcje białek podczas przetwarzania i przechowywania żywności
Działanie podwyższonej temperatury Ekstremalne pH Obecność utleniaczy Obecność węglowodanów, lipidów

18 Obróbka termiczna i przemysłowe przetwarzanie powodują:
Skutki korzystne: Ograniczenie psucia się Przedłużenie czasu przechowywania Efekty niekorzystne: Obniżenie wartości odżywczej Utrata właściwości funkcjonalnych Powstawanie produktów toksycznych Niekorzystne zmiany cech sensorycznych

19 Obróbka termiczna w temp. do 100C:
Zmniejszenie rozpuszczalności białek globularnych Struktura pierwszorzędowa nienaruszona Inaktywacja enzymów Destrukcja toksyn i czynników przeciwżywieniowych Poprawa przyswajalności

20 Obróbka termiczna > 115C:
Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H2S, (CH3)2S, kwas cysteinowy Reakcje deamidacji w resztach Asn i Gln (powstaje NH3, zmiana pI, kowalencyjne sieciowanie) W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

21 Obróbka termiczna > 200C oraz zasadowe środowisko:
Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i wartości odżywczej) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym) Degradacja w środowisku zasadowymj (Arg, Cys, Ser, Thr, Lys)

22 Obróbka termiczna C Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym, kancerogennym

23 Obróbka termiczna > 300C
Fenyloimidazolopirydyna (PhIP) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx)