AMINOKWASY część I.

Prezentacja na temat: "AMINOKWASY część I."— Zapis prezentacji:

1 AMINOKWASY część I

2 AMINOKWASY STRUKTURA AMINOKWASU ATOM WODORU PRZY WĘGLU  ZASADOWA
GRUPA AMINOWA KWASOWA GRUPA KARBOKSYLOWA ŁAŃCUCH BOCZNY

3 AMINOKWASY

4 AMINOKWASY AMINOKWASY MOŻEMY PODZIELIĆ ZE WZGLĘDU NA:
możliwość syntezy w ustroju (niezbędne lub nie niezbędne) produkt powstały w wyniku katabolizmu (glukogenne, ketogenne, gluko- i ketogenne) budowę i właściwości (alifatyczne, kwasowe, zasadowe, z pierścieniem aromatycznym, zawierające siarkę, zawierające grupę –OH) występowanie (białkowe, niebiałkowe)

5 AMINOKWASY NIE NIEZBĘDNE NIEZBĘDNE SERYNA TREONINA CYSTEINA METIONINA
GLICYNA LIZYNA ALANINA WALINA PROLINA NIEZBĘDNE LEUCYNA NIE NIEZBĘDNE TYROZYNA IZOLEUCYNA ASPARAGINIAN FENYLOALANINA GLUTAMINIAN TRYPTOFAN ARGININA* HISTYDYNA*

6 AMINOKWASY Białka pełnowartościowe – zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy w wystarczającej ilości. Białka niepełnowartościowe – nie zawierają któregoś z niezbędnych aminokwasów lub zawierają wszystkie ale w niewystarczającej ilości.

7 AMINOKWASY TRAWIENIE PEPSYNA TRYPSYNA CHYMOTRYPSYNA ELASTAZA
ŻOŁĄDEK PEPSYNA TRYPSYNA CHYMOTRYPSYNA ELASTAZA KARBOKSYPEPTYDAZY A i B AMINOPEPTYDAZY DI-, TRIPEPTYDAZY TRZUSTKA JELITO CIENKIE KREW

8 AMINOKWASY Bilans azotowy u dorosłych jest w tzw. równowadze tzn. ilość azotu pobranego i wydalonego z organizmu jest taka sama. Dodatni bilans – tylko część azotu pobranego jest wydalona (podczas wzrost ) Ujemny bilans – więcej azotu jest wydalana niz pobrana (choroby lub starszy wiek)

9 AMINOKWASY Aminokwasy przyjęte w nadmiarze w stosunku do potrzeb (synteza białek i innych związków) są degradowane. Degradowane są również aminokwasy otrzymane z rozpadu białek endogennych i nie wykorzystanych ponownie. Degradacja pozakomórkowych białek zachodzi w lizosomach (bez ATP), degradacja nieprawidłowych i krótko-żyjących wymaga ATP i ubikwityny (modyfikuje białko)

10 AMINOKWASY W obrębie komórek trawienie endogennych białek katalizują wewnątrzkomórkowe proteazy tworząc peptydy na które działają peptydazy: endo-, amino- i karboksy-

11 AMINOKWASY DEGRADACJA BIAŁEK Z POŻYWIENIA SYNTEZA DE NOVO AMINOKWASY
SYNTEZA BIAŁEK KATABOLIZM SYNTEZA: AMIN BIOGENNYCH, NEUROTRANSMITERÓW, KREATYNY, HORMONÓW, PURYN, PIRYMIDYN, FOSFOLIPIDÓW, PORFIRYN, KOENZYMÓW

12 AMINOKWASY białka Mocznik egzogenne kwasy tłuszczowe, lipidy NH3
AcetyloCoA Energia + CO2 + H2O Amino- kwasy białka endogenne nie niezbędne aminokwasy Intermediaty glikolizy i cyklu Krebsa Puryny Pirymidyny Porfiryny T3, T4 Neurotransmitery Fosfolipidy Koenzymy Glukoza + Glikogen

13 AMINOKWASY SYNTEZA BIAŁEK AKTYWACJA AMINOKWASU (aminoacylo-tRNA)
TRANSLACJA

14 AMINOKWASY SYNTEZA AMINOKWASÓW NIENIEZBĘDNYCH Aminokwas Źródło Alanina
Asparaginian Asparagina Arginina Glutaminian Glutamina Prolina Seryna Glicyna Cysteina* Tyrozyna* Z pirogronianu przez transaminację Z intermediatów cyklu Krebsa Z 3-fosfoglicerynianu (z glikolizy) Z seryny Z seryny (potrzebna metionina) Z fenyloalaniny przez hydroksylację

15 AMINOKWASY USUWANIE GRUPY AMINOWEj  Transaminacja  Deaminacja  Deaminacja oksydacyjna - przy udziale dehydrogenaz - przy udziale oksydaz  Deaminacja nieoksydacyjna USUWANIE GRUPY KARBOKSYLOWEJ  Dekarboksylacja

16 AMINOKWASY Transaminacja

17 AMINOKWASY Transaminacja + + COO- COO-   C = O HC ─ NH2 COO- COO- 
CH2 COO-  HC ─ NH2 CH2 COO-  HC ─ NH2 CH3 COO-  C = O CH3 + + Enzym: aminotrasferaza alaninowa (mitochondria lub cytoplazma) z fosforanem pirydoksalu reakcja odwracalna Transaminacji nie ulegają: lizyna treonina prolina hydroksyprolina

18 AMINOKWASY

19 Deaminacja oksydacyjna
AMINOKWASY Deaminacja oksydacyjna COO-  HC ─ NH2 CH2 COO-  C = O CH2 NAD NADH + H+ (NADP) (NADPH + H+) + NH3 Enzym: dehydrogenaza glutaminianowa (w wielu tkankach, w wątrobie regulatorowy: inhibowany allosterycznie przez ATP,GTP, NADH aktywowany przez ADP) mitochondria reakcja odwracalna

20 Oksydacyjna deaminacja
AMINOKWASY TRANSDEAMINACJA Oksydacyjna deaminacja Transaminacja

21 Deaminacja oksydacyjna
AMINOKWASY Deaminacja oksydacyjna H2O O2 COO-  HC ─ NH2 R FAD FADH2 COO-  C = NH R H2O COO-  C = O R + NH3 Enzym: oksydaza D-aminokwasowa reakcja nieodwracalna D-aminokwasy pochodzą z diety, są to zazwyczaj aminokwasy roślinne

22 Deaminacja nieoksydacyjna
AMINOKWASY Deaminacja nieoksydacyjna COO-  HC ─ NH2 CH2 OH COO-  C ─ NH2  CH2 COO-  C = NH CH3 H2O COO-  C = O CH3 H2O NH3 Enzym: dehydrataza serynowa reakcja nieodwracalna ulegają aminokwasy z grupą –OH seryna homoseryna treonina

23 Deaminacja nieoksydacyjna
AMINOKWASY Deaminacja nieoksydacyjna COO-  HC ─ NH2 CH2 COO-  HC  CH NH3 H2N N H2N N Enzym: amoniakoliaza histydynowa reakcja nieodwracalna ulegają aminokwasy: histydyna asparaginian

24 fosfoenolopirogronian
AMINOKWASY glukoza alanina, glicyna cysteina, seryna treonina, tryptofan izoleucyna leucyna tryptofan leucyna, lizyna fenyloalanina tyrozyna, tryptofan fosfoenolopirogronian pirogronian acetyloCoA acetoacetyloCoA asparagina asparaginian lipidy szczawiooctan tyrozyna fenyloalanina asparaginian fumaran cytrynian acetyloCoA glutamina glutaminian histydyna prolina arginina izoleucyna metionina walina bursztylyloCoA -keto- glutaran bursztynyloCoA KETOGENNE GLUKO- i KETOGENNE GLUKOGENNE

25 AMINOKWASY Synteza ASPARAGINIAN - z asparaginy (asparaginaza)
ze szczawiooctanu (aminotransferaza asparaginianowa) z etanoloaminy (dehydrogenaza z NAD) CYSTEINA z cystyny z metioniny z seryny GLUTAMINIAN z glutaminy (glutaminaza) z -ketoglutaranu (aminotransferaza) z ornityny z proliny z histydyny PROLINA z glutaminianu (utlenienie, dehydratacja, utlenienie) TYROZYNA z fenyloalaniny (hydroksylaza fenyloalaninowa) w Wątrobie FENYLOALANINA + O2 + NADPH+H+ → TYROZYNA + NADP+ HYDROKSYLACJA PROLINY I LIZYNY ZACHODZI TYLKO W BIAŁKU JAKO MODYFIKACJA POSTTRANSLACYJNA

26 AMINOKWASY Losy szkieletów węglowych otrzymanych po usunięciu grupy aminowej: do cyklu Krebsa do β-oksydacji do syntezy innych aminokwasów do syntezy kwasów tłuszczowych do syntezy glukozy (glukogenne) do syntezy ciał ketonowych (ketogenne)