Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM"— Zapis prezentacji:

1 Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM

2 Budowa aminokwasów i białek

3 Ogólna budowa aminokwasów grupa aminowa - NH 2 grupa karboksylowa - COOH w neutralnym pH

4 Ogólna budowa aminokwasów - glicyna Gly, G

5 Ogólna budowa aminokwasów - alanina alfa- amiokwasy L - aminokwasy Ala, A

6 L-aminokwasy - centrum asymetrii

7 Reguła CORN

8 20 aminokwasów białkowych kod 1- i 3- literowy alanina A, Ala argininaR, Arg asparaginaN, Asn kw.asparaginowy D, Asp cysteinaC, Cys glutaminaQ, Gln kw.glutaminowy E, Glu glicynaG, Gly histydynaH, His izoleucynaI, Ile leucynaL, Leu lizyna K, Lys metioninaM, Met fenyloalaninaF, Phe prolinaP, Pro serynaS, Ser treononaT, Thr tryptofan W, Trp tyrozynaY, Tyr walinaV, Val

9 aminokwasy hydrofobowe/niepolarne A V L I P Y F W M C AlaValLeuIlePro TyrPheTrpCys Met alifatyczne aromatyczne zawierające siarkę

10 aminokwasy hydrofilowe/polarne N Q S T K R H D E N, AsnQ, GlnS, SerT, ThrK, Lys R, ArgH, His D, AspE, Glu naładowane (+) naładowane (-)

11 Diagram Venna Specyficzne własności reszt aminokwasowych decydują o strukturze i aktywności biologicznej białek.

12 cechy/kryteria: hydrofobowe/hydrofilowe alifatyczne aromatyczne, oddziaływujące warstwowo polarne-neutralne polarne naładowane dodatnio/ujemnie kwasowe, zasadowe C-β rozgałęzione małe/duże zawierające siarkę tworzące wiązania wodorowe wzmacniacze/łamacze struktur

13 Łańcuch polipeptydowy - struktura pierwszorzędowa struktura I-rzędowa: kolejność, sekwencja aminokwasów w łańcuchu (skład i kolejność kolejność decydują strukturze i funkcji) NH 2 - AlaValGlySerThrLeuIle - COOH NH 2 - AVGSTLI - COOH Ala Val Gly Ser Thr Leu Ile

14 Wiązanie peptydowe

15 Kierunkowość łańcucha, nazewnictwo a) 4-Alanina lub tetra-Alanina, b) tetrapeptyd o sekwencji R 1 R 2 R 3 R 4 Łańcuch aminokwasów: 2-10 – oligopeptyd, – polipeptyd, powyżej 100 reszt aminokwasowych – białko.

16 Wiązanie peptydowe kąt torsyjny ω i konformacja Trans

17 180 o 0o0o 90 o

18 Sekwencja białka determinuje jego strukturę przestrzenną Prekursor mRNA mRNA (1) mRNA (2) Sekwencja aminokwasowa (1) Sekwencja aminokwasowa (2)

19 Struktura drugorzędowa Przestrzenne ułożenie łańcucha opisane za pomocą kątów torsyjnych φ i ψ. φ ψ ω

20 Elementy struktury II-rzędowej helisy: –prawoskrętna α helisa –3 10 helisa –π helisa helisaφψ ω reszt na skręt przesunięcie na resztę wiązania wodorowe α helisa ,61,5i helisa ,02,0i+3 π helisa ,41,2i+5

21 α - helisa

22 helisa π - helisa 22-reszty aminokwasowe

23 Elementy struktury II-rzędowej beta-harmonijki, (β-kartki, struktury pofałdowanej kartki): –równoległe –antyrównoległe –mieszane harmonijkaφψ ω reszt na skręt przesunięcie na resztę równoległa ,2 antyrównoległa ,4

24 β-harmonijki

25 Wykres Ramachandrana (Biochemistry, Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. 5th ed,PWN 2005).

26 Wykres Ramachandrana (Biochemistry, J.Berg, J.Tymoczko, L.Stryer.,PWN 2005).

27 Wykres Ramachandrana dla białka φψ β-równoległa β-antyrównoległa α - helisa helisa π - helisa

28 Łamacze i wzmacniacze WzmacniaczeŁamacze - helisa M L E C AP G Y T S - harmonijka równoległa V I F M L YP G D E A N S K - harmonijka antyrównoległa Q T R H W C kłębek, zwrot G P D N S Y, naładowane

29 Wiązanie wodorowe donor akceptor oddz. elektrostatyczne między dwoma względnie elektroujemnymi atomami energia: kJ/mol (energia wiązań kowalencyjnych: 418 kJ/mol) C O H N δ+δ+ δ-δ- δ - δ + δ - N H · · · · · ·N N H · · · · · ·O O H · · · · · ·N O H · · · · · ·O δ - δ + δ - N H · · · · · ·N N H · · · · · ·O O H · · · · · ·N O H · · · · · ·O

30 Wiązania wodorowe dla - harmonijki struktura równoległa struktura anty-równoległa

31 Wiązania wodorowe dla α - helisy i i+4

32 Wiązania wodorowe dla zwrotu (skrętu)

33 Wiązanie wodorowe białko ligand

34 Wiązanie wodorowe

35 Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę oddziaływania wodorowe oddziaływania hydrofobowe oddziaływania van der Waalsa mostki dwu-siarczkowe mostki solne

36 Oddziaływania hydrofobowe Zasady termodynamiki: układ otoczenie I. Energia otoczenia i układu jest stała II. W procesach spontanicznych entropia rośnie (ΔS>0) ciepło S - entropia - miara przypadkowości i nieuporządkowania H - entalpia - zawartość ciepła w układzie(zwiększenie = wzrost entropii) ΔS otoczenia = -ΔH układu /T G - energia swobodna (Gibbsa) ΔG = ΔH układu -TΔS układu < 0 Reakcja zajdzie spontanicznie jeśli ΔG < 0

37 Oddziaływania hydrofobowe -spontaniczne zwijanie białek układ nieuporządkowany - duża entropia (S) układ nieuporządkowany - duża entropia (S)

38 Oddziaływania hydrofobowe -spontaniczne zwijanie białek układ nieuporządkowany: - grupy hydrofobowe porządkują cząsteczki wody - spadek entropii układ nieuporządkowany: - grupy hydrofobowe porządkują cząsteczki wody - spadek entropii grupy hydrofobowe grupy hydrofilowe

39 Oddziaływania hydrofobowe -spontaniczne zwijanie białek układ uporządkowany (niższa entropia?): - grupy hydrofobowe połączone - uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii układ uporządkowany (niższa entropia?): - grupy hydrofobowe połączone - uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii grupy hydrofobowe grupy hydrofilowe

40 Oddziaływania hydrofobowe -spontaniczne zwijanie białek układ uporządkowany (niższa entropia?): - grupy hydrofobowe połączone - uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii układ uporządkowany (niższa entropia?): - grupy hydrofobowe połączone - uwolnione cząsteczki wody są nieuporządkowane - wzrost entropii grupy hydrofobowe grupy hydrofilowe wzrost entropii wody kompensuje jej spadek związany ze zwijaniem białek! ΔG = ΔH białka -TΔS białka < 0 ΔS wody = -ΔH białka /T

41 Rodzaje oddziaływań stabilizujących strukturę oddziaływania wodorowe oddziaływania hydrofobowe oddziaływania van der Waalsa mostki dwu-siarczkowe mostki solne

42 Oddziaływania van der Waalsa ładunek - dipol dipol - dipol dyspersja (indukowane dipole) N+N+ O C δ-δ- δ+δ+ O C δ-δ- δ+δ+ C OHOH δ+δ+ CH 3 H3CH3C δ-δ- δ+δ+ δ+δ+ δ-δ-

43 Mostek dwu-siarczkowy --CH 2 - S-S -CH2-- sekwencja insuliny wołowej

44 Struktura trzeciorzędowa przestrzenne ułożenie elementów struktury II-rzędowej pojedynczego łańcucha

45 Struktura czwartorzędowa Przestrzenne ułożenie dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych tworzących natywną cząsteczkę białka białko Cro z bacteriofaga, jest dimerem złożonym z identycznych podjednostek

46 tetramer 2 2 hemoglobiny (1G0B.pdb) dimer hemoglobiny Struktura VI-rzędowa

47 Struktura IV-rzędowa Ferytyna - 24mer (1BG7.pdb)Insulina (1APH.pdb)

48 Oddziaływanie białek z ligandami Jądrowy receptor hormonu Grupy prostetyczne to często kofaktory Apoproteina - białko bez grupy prostetycznej

49 Ćwiczenia - RasMol


Pobierz ppt "Biofizyka Ćwiczenia 1. E. Banachowicz Zakład Biofizyki Molekularnej IF UAM"

Podobne prezentacje


Reklamy Google