WYKŁAD 6 12.01.2019

BIAŁKA

Białka POLIPEPTYD + fragment niebiałkowy POLIPEPTYD Glikoproteiny Metaloproteiny Fosfoproteiny Lipoproteiny Nukleoproteiny POLIPEPTYD Aminokwasy połączone wiązaniami amidowymi (peptydowymi) i disiarczkowymi

Budowa białek 20 aminokwasów Neutralne: Phe, Ala, Leu, Ile, Met, Trp, Pro, Val Cys, Gly, Gln, Asn, Ser, Tyr, Thr Kwasowe: Asp, Glu Zasadowe: His, Arg, Lys L-aminokwas

Wiązanie peptydowe

Mostki disiarczkowe

Struktura III-rzędowa Budowa białek Struktura I-rzędowa Sekwencja aminokwasów Struktura II-rzędowa Struktura , -helisa Struktura III-rzędowa Konformacja cząsteczki Struktura IV-rzędowa Aglomeracja cząsteczek

Budowa białek

Biologiczne funkcje białek Enzymy Hormony Białka zapasowe Białka budulcowe Białka transportujące Białka ochronne Białka kurczliwe Toksyny

Właściwości białek GLOBULARNE (rozpuszczalne w H2O) Lizozym Insulina Mioglobina FIBRYLARNE (nierozpuszczalne w H2O) Kolagen Elastyna Keratyna

Struktura białek Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz cząsteczki osłonięte przed kontaktem z wodą Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz cząsteczki oraz w centrach katalitycznych enzymów Imidazol histydyny – donor lub akceptor protonu przy fizjologicznym pH (centra katalityczne enzymów) Grupy – CH2OH i CH2SH (seryna, cysteina) działają jako nukleofile podczas katalizy enzymatycznej

Denaturacja białek Rozpad wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową Czynniki powodujące denaturację: Podwyższona temperatura (60-70C) Niskie i wysokie pH Promieniowanie Ultradźwięki Detergenty Rozpuszczalniki organiczne Obecność jonów nieorganicznych

Skład aminokwasowy białek żywności Niezbędne Ile Zawartość 4-5% Wzorzec FAO 4% Pozostałe Arg 4-6% Leu Lys Met 7-9% 6-9% 1-3% 7% 5.5% His Ala Asp+Asn 2-3% 3-6% 9-12% Cys Phe Tyr 1-2% 3-4% Glu+Gln Gly Pro 17-33% 2-5% 4-10% Thr Trp Val 4-7% 1% 5% Ser 4-8% }3.5% }6.0%

Reakcje białek podczas przetwarzania i przechowywania żywności Działanie podwyższonej temperatury Ekstremalne pH Obecność utleniaczy Obecność węglowodanów, lipidów

Obróbka termiczna i przemysłowe przetwarzanie powodują: Skutki korzystne: Ograniczenie psucia się Przedłużenie czasu przechowywania Efekty niekorzystne: Obniżenie wartości odżywczej Utrata właściwości funkcjonalnych Powstawanie produktów toksycznych Niekorzystne zmiany zapachu i smaku

Obróbka termiczna do 100C: Zmniejszenie rozpuszczalności białek globularnych Struktura pierwszorzędowa nienaruszona Inaktywacja enzymów Destrukcja toksyn i czynników przeciwżywieniowych Poprawa przyswajalności

Obróbka termiczna > 115C: Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H2S, (CH3)2S, kwas cysteinowy Reakcje deamidacji Asn i Gln (powstaje NH3, zmiana pI, kowalencyjne sieciowanie) W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

Obróbka termiczna > 200C oraz zasadowe środowisko: Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i wartości odżywczej) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym Degradacja w środowisku zasadowym (Arg, Cys, Ser, Thr, Lys)

Obróbka termiczna 200-300C Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym, kancerogennym

Obróbka termiczna > 300C Fenyloimidazolopirydyna (PhIP) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx)

Niebiałkowe związki azotowe

Małe cząsteczki zawierające azot W surowcach Uczestniczą w reakcjach metabolicznych w komórkach. Po zbiorze ulegają przemianom katabolicznym, mikrobiologicznym W produktach Powstają wskutek procesów technologicznych oraz podczas przechowywania

Niebiałkowe związki azotowe Peptydy Nukleotydy Wolne aminokwasy Kwasy nukleinowe Tlenek trimetyloaminy (TMAO) Mocznik, amoniak Lotne aminy alifatyczne Aminy heterocykliczne

Żywność bogata w niebiałkowe związki azotu Mięso Ryby i bezkręgowce morskie (15-55% azotu w związkach niebiałkowych) Warzywa (20-65% azotu w związkach niebiałkowych)

Wolne aminokwasy L-aminokwas D-aminokwas Zasadowe środowisko i ogrzewanie powodują racemizację – powstają D-aminokwasy – nie są przyswajane

Enancjomery aminokwasów mają różny smak: L (stęż. progowe mmol/L) D (stęż. progowe mmol/L) Ala słodki 12-18 słodki 12-18 Asn obojętny słodki 3-6 His gorzki 45-50 słodki 2-4 Gly słodki 25-35 Ile gorzki 10-12 słodki 8-12 Leu gorzki 11-13 słodki 2-5 Phe gorzki 5-7 słodki 1-3 Ser słodki 25-35 słodki 30-40 Thr słodki 35-45 słodki 40-50 Trp gorzki 4-6 słodki 0.2-0.4 Tyr gorzki 4-6 słodki 1-3 kofeina gorzka 1-1.2 mmol/L sacharoza słodka 10-12 mmol/L (roztwory wodne, pH 6-7)

Gorzkie oligopeptydy: stężenie progowe mmol/L Gly-Leu 19-23 Gly-D-Leu 20-23 Gly-Phe 15-17 Gly-D-Phe 15-17 Leu-Leu 4-5 Leu-D-Leu 5-6 D-Leu-D-Leu 5-6 Phe-Gly-Phe-Gly 1-1.5 Phe-Gly-Gly-Phe 1-1.5 Leu-Trp 0.4 Ile-Trp 0.9

Unikalny smak L-glutaminianu monosodowego: Smak umami MSG jest stosowany jako potencjator smaku (0.2-0.8 g/100 g) MSG – monosodium glutamate

Wolne aminokwasy białkowe w żywności: Sery, pomidory – monoglutaminian sodu Mięso, ryby – histydyna, glicyna, alanina, lizyna Skorupiaki – glicyna, arginina, prolina, alanina, seryna Ziemniaki – kwas asparaginowy, glutaminowy, walina Miód - prolina

Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności: Tauryna (dorsz, foka, bezkregowce morskie) Kreatyna (dorsz, plamiak, śledź) Kreatynina (dorsz, plamiak, śledź) Kwas pirolidyno-2,5-dikarboksylowy (ślimak ucho morskie)

Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności: Kwas γ-aminomasłowy (sok buraka cukrowego) Kwas 2,4-diaminomasłowy (warzywa) β-aminopropionitryl (warzywa) S-(1-propenylo)cysteina (czosnek) Tlenek S-(1-propenylo)cysteiny (cebula)

Betainy – trimetylowe pochodne aminokwasów Betaina (korzeń buraka cukrowego) Homobetaina (mięso) Inne betainy: karnityna, stachydryna dipeptydy homobetainy – karnozyna, anseryna, balenina

Produkty degradacji aminokwasów Siarkowodór Ketokwasy Amoniak Aminy alifatyczne Aminy aromatyczne Tiole Kwasy karboksylowe Zw. heterocykliczne Aldehydy

Produkty pirolizy aminokwasów – policykliczne aminy aromatyczne Metyloimidazolochinolina (MeIQ) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx) Fenyloimidazolopirydyna (PhIP)