Aminokwasy budowa aminokwasów, aminokwasy endo- i egzogenne, aminokwasy białkowe, otrzymywanie aminokwasów, właściwości aminokwasów, peptydy

Budowa aminokwasów Aminokwasy: pochodne węglowodorów zawierające w cząsteczkach dwie grupy funkcyjne: aminową – NH2 i karboksylową – COOH, lub pochodne kwasów karboksylowych, w cząsteczkach których atom(y) wodoru został(y) zastąpiony(e) grupą(ami) aminową(wymi). Aminokwasy w swoich cząsteczkach mogą zwierać również inne grupy funkcyjne: hydroksylową (– OH), tiolową (-SH), ponadto układy heterocykliczne, pierścienie aromatyczne współdecydujące o właściwościach aminokwasów.

Pochodzenie i podział aminokwasów Aminokwasy naturalne – (ponad 150) występują w organizmach roślinnych i zwierzęcych, 26 jest aminokwasami białkowymi, są to α-aminokwasy (2-aminokwasy – grupa aminowa i karboksylowa są związane z tym samym atomem węgla. Aminokwasy naturalne: endogenne - wytwarzane są przez organizmy, egzogenne pobierane są przez organizmy zwierzęce z pokarmem Aminokwasy syntetyczne – nie występują w przyrodzie

Nazewnictwo i izomeria aminokwasów Nazwy systematyczne tworzy się od nazw odpowiednich kwasów karboksylowych z przedrostkiem amino i lokantem grupy aminowej: H2N – αCH2 – COOH kwas aminoetanowy kwas 3(β)-aminopentanowy Izomery kwasu aminobutanowego: H2N–4CH2–3CH2–2CH2–1COOH kwas 4(γ)-aminobutanowy, kwas 3-aminobutanowy kwas 2-aminobutanowy (β-aminomasłowy) (α-aminomasłowy) H35C–4CH2– 3/βCH–2/αCH2–1COOH | NH2 4CH2– 3/βCH–2/αCH2–1COOH | NH2 4CH2– 3/βCH2–2/αCH–1COOH | NH2

Nazewnictwo i izomeria aminokwasów cd Izomery kwasu aminobutanowego cd: Wszystkie aminokwasy białkowe mają konfigurację L (posiadają przynajmniej jeden chiralny atom C), są optycznie czynne, mogą być: lewoskrętne(-), lub prawoskrętne(+) Jedyny aminokwas niewykazujący czynności optycznej, to kwas aminooctowy (glicyna) – nie posiada chiralnego atomu węgla. CH3 3/βCH3–2/αC–1COOH | NH2 kwas 2-amino-2-metylopropanowy (α-amino-α-metylopropionowy)

Podział aminokwasów białkowych (cd) Aminokwasy obojętne: w cząsteczce zawierają taką samą liczbę grup zasadowych (-NH2) i grup kwasowych (-COOH), odczyn wodnego roztworu zbliżony do obojętnego. Aminokwasy zasadowe: posiadają dodatkową grupę aminową (-NH2 np. lizyna, arginina, histydyna), odczyn wodnego roztworu jest zasadowy. Aminokwasy kwasowe: posiadają dodatkową grupę karboksylową (-COOH: np. kwas asparginowy, glutaminowy), odczyn roztworu wodnego jest kwasowy kwasowy.

Podział aminokwasów białkowych (cd) Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową (-OH, np. seryna, treonina), wykazują lepsze właściwości hydrofilowe (lepiej rozpuszczają się w wodzie) Aminokwasy zawierające grupę tiolową (-SH, np. cysteina) wykazują właściwości redukujące. Aminokwasy zawierające szkielet arylowy / aromatyczny (-Ar, np. fenyloalanina) ulegają reakcji nitrowania (reakcja ksantoproteinowa)

Ważniejsze aminokwasy białkowe Aminokwasy obojętne Nazwa zwycz. symbol Wzór grupowy Glicyna Gly H2N – CH2 - COOH Alanina Ala Walina Val Leucyna Leu Seryna Ser | CH3 – CH – COOH NH2 | CH3 – CH – CH – COOH NH2 CH3 | CH3 – CH – CH2 – CH – COOH NH2 CH3 | HO – CH2 – CH – COOH NH2

Ważniejsze aminokwasy białkowe Aminokwasy obojętne (cd) Nazwa Symbol Wzór grupowy Treonina Thr Cysteina Cys Cystyna CySSCy Metionina Met | CH3 – CH – CH – COOH NH2 OH | HS – CH2 – CH – COOH NH2 NH2 NH2 | HOOC – CH – CH2 – S – S – CH2 – CH – COOH | CH3 – S – CH2 – CH2 – CH – COOH NH2

Ważniejsze aminokwasy białkowe Aminokwasy obojętne (cd) Nazwa Symbol Wzór grupowy Fenyloalanina Phe Tyrozyna Tyr Tryptofan Trp | CH2 – CH – COOH NH2 | CH2 – CH – COOH NH2 HO | NH CH2 – CH – COOH NH2

Ważniejsze aminokwasy białkowe Nazwa Symbol Wzór grupowy Aminokwasy kwasowe Kwas asparginowy Asp Kwas glutaminowy Glu Aminokwasy zasadowe Lizyna Lys Arginina Arg HOOC – CH2 – CH – COOH | NH2 HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2 CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2 H2N – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2 NH

Właściwości fizyczne aminokwasów Aminokwasy: ciała stałe, krystaliczne, bezbarwne, są związkami polarnymi i dobrze rozpuszczające się w wodzie, natomiast trudno rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych (można je wytrąć z roztworu wodnego alkoholem). najlepszą rozpuszczalność mają w środowisku kwasowym lub zasadowym, najsłabszą w punkcie izoelektrycznym (pI) – wartość pH, w którym aminokwas w roztworze występuje głównie w formie jonu obojnaczego (jon bipolarny), a stężenia molowe form kationowych i anionowych są sobie równe.

Właściwości fizyczne aminokwasów Wartości pI: aminokwasy obojętne pI przy pH = 5 – 6, aminokwasy zasadowe pI przy pH = ok. 10, aminokwasy kwasowe pI przy pH = ok. 3. Jon bipolarny (obojnaczy) zawiera w swojej strukturze: fragment kationowy, fragment anionowy, czyli dwie grupy o przeciwstawnych właściwościach kwasowo-zasadowych.

Jon obojnaczy – bipolarny W roztworze wodnym aminokwasy występują jako sole wewnętrzne – jony bipolarne sól wewnętrzna (jon obojnaczy) | H N – CH2 – C ↔ H – N+ – CH2 – C O – H O H2O O-

Stan równowagi w punkcie pI W trakcie rozpuszczania aminokwasów w wodzie, każda z grup funkcyjnych może dysocjować , w związku z tym w roztworze ustala się stan równowagi między formą kationową, jonem obojnaczym i formą anionową aminokwasu, stan równowagi zależy od pH roztworu COOH COO- COO- | OH- | OH- | CH2 – NH3+ CH2 – NH3+ CH2 – NH2 | H+ | H+ | R R R kation jon obojnaczy anion

Metody otrzymywania aminokwasów Hydroliza białek: powstaje mieszanina aminokwasów, które rozdziela się metodami chromatograficznymi Gly – Ala – Met – Cys + n H2O  Gly + Ala + Met + Cys Reakcja kwasów halegenokarboksylowych z amoniakiem Cl–CH2–COOH + 2NH3  H2N – CH2 – COOH + NH4Cl kwas octowy kwas aminooctowy Metoda cyjanohydronowa: reakcja cyjanowodoru z aldehydem i amoniakiem, powstający amoninitryl poddaje się hydrolizie)

Metody otrzymywania aminokwasów Metoda cyjanohydronowa (cd): CH3-CHO + HCN + NH3  CH3 – CH(NH2) – C ≡ N etanal cyjanowodór amoninitryl CH3 – CH(NH2) – C ≡ N + 2H2O   CH3 – CH(NH2) – COOH + NH3 amoninitryl kwas 1-aminopropanowy W organizmach żywych aminokwasy powstają w procesie transaminacji – przeniesienia grypy aminowej z aminokwasu na ketokwas.

Właściwości chemiczne aminokwasów Amfoteryczny charakter aminokwasów: reakcje z kwasami  sól H2N – CH2 – COOH + HCl  [NH3-CH2- COOH]+Cl- glicyna chlorowodorek glicyny reakcje z zasadami  sól + woda H2N–CH2 – COOH + NaOH  NH2-CH2- COONa + H2O glicyna glicynian sodu Reakcja z alkoholami  ester + woda H2N-CH2-COOH + HO-CH3 ↔H2N-CH2-CO-O-CH3+ H2O kwas aminooctowy aminooctan metylu

Właściwości chemiczne aminokwasów cd Reakcja aminokwasów z HNO2 – reakcja przebiega podobnie jak z aminami, jt. reakcja redukcji i utlenienia (redox), Produktem reakcji są hydroksykwasy, azot oraz woda: kwas 2-aminopropanowy kwas 2-hydroksypropanowy CH3 COOH | H – C – NH2 + HO-NO  H – C – OH + N2 + H2O

Właściwości chemiczne aminokwasów cd W reakcji z wodorotlenkiem miedzi(II) α-aminokwasy dają trwałe sole kompleksowe: diglicynian miedzi(II)

Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) Aminokwasy mogą reagować między sobą – grupa aminowa jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu, powstają pochodne aminokwasów – peptydy: dipeptyd (glicyloglicyna; Gly-Gly) O – H H2N – CH2 – C + N – CH2 – COOH  | O H glicyna + glicyna H2N – CH2 – C – N – CH2 – COOH + H2O O | H 

Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) cd. Wiązanie peptydowe – wiązanie powstające miedzy grupą aminową jednej cząsteczki a grupą karboksylową drugiej cząsteczki – grupa tworząca wiązanie peptydowe to grupa peptydowa (amidowa): Wiązanie peptydowe jest identyczne jak w amidach II-rzędowych (np. biurecie), stąd peptydy dają pozytywną próbę biuretową. – C – N – O | H

Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) cd. Aminokwasy mogą ulegać wewnątrzcząsteczkowej kondensacji, produktem jest laktam: kwas 5-aminopentanowy laktam O OH | H H2C C N | O H H2C C N  + H2O

Znaczenie aminokwasów Aminokwasy są wykorzystywane przez organizmy w biosyntezie białek, α-aminokwasy są podstawowymi jednostkami wszystkich białek roślinnych i zwierzęcych. Zdolność do syntezy wszystkich aminokwasów białkowych posiadają tylko rośliny i bakterie. Dla zwierząt aminokwasami egzogennymi są: walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, lizyna, tryptofan, fenyloalanina.