WYKŁAD 10 25.05.18

BIAŁKA

Acetylokoenzym A Metabolizm żywności ŻYWNOŚĆ TŁUSZCZE SACHARYDY BIAŁKA Kwasy tłuszczowe, glicerol Glukoza, inne cukry Aminokwasy -utlenianie glikoliza Acetylokoenzym A

Białka POLIPEPTYD + fragment niebiałkowy POLIPEPTYD Glikoproteiny Metaloproteiny Fosfoproteiny Lipoproteiny Nukleoproteiny POLIPEPTYD Aminokwasy połączone wiązaniami amidowymi (peptydowymi) i disiarczkowymi

20 aminokwasów białkowych Budowa białek 20 aminokwasów białkowych Neutralne: Phe, Ala, Leu, Ile, Met, Trp, Pro, Val Cys, Gly, Gln, Asn, Ser, Tyr, Thr Kwasowe: Asp, Glu Zasadowe: His, Arg, Lys L-aminokwas

Aminokwasy białkowe Yes Thiol Asn Trp Thioether

Jak powstaje wiązanie peptydowe?

Wiązanie peptydowe

Mostki disiarczkowe

Struktura III-rzędowa Budowa białek Struktura I-rzędowa Sekwencja aminokwasów Struktura II-rzędowa Struktura , -helisa Struktura III-rzędowa Konformacja cząsteczki Struktura IV-rzędowa Aglomeracja cząsteczek

Struktura pierwszorzędowa Struktura drugorzędowa Struktura trzeciorzędowa Struktura czwartorzędowa

Biologiczne funkcje białek Enzymy Hormony Białka zapasowe Białka budulcowe Białka transportujące Białka ochronne Białka kurczliwe Toksyny

Właściwości białek GLOBULARNE (rozpuszczalne w H2O) Lizozym Insulina Mioglobina FIBRYLARNE (nierozpuszczalne w H2O) Kolagen Elastyna Keratyna

Struktura białek globularnych Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz cząsteczki osłonięte przed kontaktem z wodą Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz cząsteczki oraz w centrach katalitycznych enzymów Imidazol histydyny – donor lub akceptor protonu przy fizjologicznym pH (centra katalityczne enzymów) Grupy – CH2OH i CH2SH (seryna, cysteina) działają jako nukleofile podczas katalizy enzymatycznej

Denaturacja białek Rozerwanie wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową – utrata aktywności biologicznej Struktura I-rzędowa pozostaje nienaruszona Czynniki powodujące denaturację: Podwyższona temperatura (60-70C) Niskie i wysokie pH Promieniowanie Ultradźwięki Detergenty Rozpuszczalniki organiczne Wysokie stężenie jonów

Skład aminokwasowy białek żywności Egzogenne Ile Zawartość 4-5% Wzorzec FAO 4% Pozostałe Arg 4-6% Leu Lys Met 7-9% 6-9% 1-3% 7% 5.5% Ala Asp+Asn 3-6% 9-12% Cys Phe Tyr 1-2% 3-4% Glu+Gln Gly Pro 17-33% 2-5% 4-10% Thr Trp Val His 4-7% 2-3% 1% 5% 2% Ser 4-8% }3.5% }6.0%

Reakcje białek podczas przetwarzania i przechowywania żywności Działanie podwyższonej temperatury Ekstremalne pH Obecność utleniaczy Obecność węglowodanów, lipidów

Obróbka termiczna i przemysłowe przetwarzanie powodują: Skutki korzystne: Ograniczenie psucia się Przedłużenie czasu przechowywania Efekty niekorzystne: Obniżenie wartości odżywczej Utrata właściwości funkcjonalnych Powstawanie produktów toksycznych Niekorzystne zmiany cech sensorycznych

Obróbka termiczna w temp. do 100C: Zmniejszenie rozpuszczalności białek globularnych Struktura pierwszorzędowa nienaruszona Inaktywacja enzymów Destrukcja toksyn i czynników przeciwżywieniowych Poprawa przyswajalności

Obróbka termiczna > 115C: Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H2S, (CH3)2S, kwas cysteinowy Reakcje deamidacji w resztach Asn i Gln (powstaje NH3, zmiana pI, kowalencyjne sieciowanie) W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

Obróbka termiczna > 200C oraz zasadowe środowisko: Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i wartości odżywczej) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym) Degradacja w środowisku zasadowymj (Arg, Cys, Ser, Thr, Lys)

Obróbka termiczna 200-300C Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym, kancerogennym

Obróbka termiczna > 300C Fenyloimidazolopirydyna (PhIP) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx)