Biofizyka białek Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasów Liczba rodzajów białek - nieznana
Biofizyka białek Cechy wspólne białek 1. wielkocząsteczkowy charakter niedializują, roztwory koloidalne 2. wywierają ciśnienie osmotyczne 3. zdolność wiązania jonów 4. posiadają ładunek – wędrują w polu elektrycznym 5. ulegają wysalaniu 6. skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego -refraktometria 7. ulegają denaturacji
Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczne Biofizyka białek Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczne Konserwatywność budowy Powtarzalność struktur
Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
Biofizyka białek Białka (podział wg budowy) - proste - złożone - histony - protaminy - albuminy - globuliny
Białka (podział wg budowy) - proste - złożone Biofizyka białek Białka (podział wg budowy) - proste - złożone - fosfo- - metalo- - lipo- - gliko- - nukleo- - chromo- proteiny
Chromoproteina – (hemoglobina) Biofizyka białek Chromoproteina – (hemoglobina)
Aminokwasy --- Peptydy --- Białka Biofizyka białek Aminokwasy --- Peptydy --- Białka Hierarchiczność budowy struktury I rzędu II rzędu III rzędu IV rzędu
Struktura I rzędu - kolejność aminokwasów Biofizyka białek Struktura I rzędu - kolejność aminokwasów
Aminokwasy Biofizyka białek -COOH -NH2 g. karboksylowa reszta specjalna g. aminowa Reakcje uwarunkowane grupami funkcyjnymi - tworzenie soli - estryfikacja - acylacja
Biofizyka białek
Aminokwasy -NH2 -COOH Ładunek zależny od pH środowiska + obojętny - Biofizyka białek Aminokwasy -NH2 -COOH Ładunek zależny od pH środowiska + obojętny - Aminokwasy: zasadowe, obojętne, kwaśne
Biofizyka białek Punkt izoelektryczny pI pH, przy którym cząsteczka nie jest obdarzona żadnym ładunkiem i nie porusza się w polu elektrycznym
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UV Biofizyka białek Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UV
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
charakter w. częściowo podwójnego (88 kJ/mol) Biofizyka białek charakter w. częściowo podwójnego (88 kJ/mol) -0,015 +0,002
Kąty torsyjne wiązania peptydowego Biofizyka białek Kąty torsyjne wiązania peptydowego Konformacja kątów i i i decyduje o strukturze II rzędu
Biofizyka białek Kąty torsyjne w kolejnych wiązaniach peptydowych 1. stałe wartość – konformacja regularna -helisa lub struktura 2. wartości nieregularne – konformacje nieregularne
n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt Biofizyka białek -helisa najtrwalsza i najczęściej występująca w białkach konformacja II rzędu Zazwyczaj prawoskrętna = - 58º = - 47º n = 3,6 n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt
Biofizyka białek
n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt Biofizyka białek n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt p – odległość między sąsiednimi skrętami mierzonymi wzdłuż osi (skok śruby) p = 0,15 * 3,6 = 0,54 nm t – 360º/n – jednostkowy skręt (kąt obrotu przypadających na jedną resztę aa h – jednostkowa wysokość przypadająca na jedną resztę aa mierzoną wzdłuż osi helisy
Biofizyka białek
Biofizyka białek
-helisa zawsze Ala, Leu, Met, Glu nigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, Cys Biofizyka białek -helisa zawsze Ala, Leu, Met, Glu nigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, Cys Obecność atomów siarki w łańcuchu bocznym uniemożliwia utworzenie -helisy – wzrost oddziaływań typu dipol-dipol pomiędzy wiązaniem C-S a N-H preferowana struktura
Biofizyka białek Struktura (pofałdowanej kartki) jest zawsze kombinacją kilku sekwencji aa, czasami dość odległych na łańcuchu = - 120º = -140º ułożenie fragmentów może być - równoległe 0,35 nm - antyrównoległe 0,325 nm
Biofizyka białek
struktura w większość białek nie jest planarna Biofizyka białek struktura w większość białek nie jest planarna
Biofizyka białek -wstęga 180º --- 5 aa
Biofizyka białek - zgięcie
Biofizyka białek - zgięcie i+2 Asn Cys Asp i+3 Asn Asp Gly Trp
Biofizyka białek -zgięcie jedynie 3 aminokwasy
Biofizyka białek
Pętla – element nieregularny zazwyczaj 6 - 16 aa Biofizyka białek cytochrom c Pętla – element nieregularny zazwyczaj 6 - 16 aa Pętle i zgięcia usytuowane są głównie na powierzchni białek i bogate są w aa hydrofilowe
Obszary wiązania antygenów zbudowane są z sześciu pętli Biofizyka białek Obszary wiązania antygenów zbudowane są z sześciu pętli
główna funkcja to łączenie elementów struktury II rzędu Biofizyka białek główna funkcja to łączenie elementów struktury II rzędu
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Białka mogą składać się z pojedynczej domeny lub tworzyć wiele domen Biofizyka białek Domeny – następny poziom w organizacji przestrzennej Stanowią podstawowe jednostki struktury II rzędowej Pojedyncza domena – 50 – 150 aa średnica 2,5 nm Białka mogą składać się z pojedynczej domeny lub tworzyć wiele domen
-krystalina Biofizyka białek Domena 1 Domena 2
Biofizyka białek Typy struktur III rzędowych 1. typ α – białka zbudowane gł. z α-helisy 2. α/β > 30% α > 20% β 3. β < 5% α > 45% β 4. α + β > 30% α > 20% β struktury α i β zlokalizowane są w odizolowanych obszarach
miohemoerytryna Biofizyka białek Typ I wiązki antyrównolegle ułożonych -helis połączonymi krótkimi obszarami pętli na powierzchni białka Struktura cylindryczna hemoglobiny -hydrofilowe łańcuchy boczne „ukrywają” hydrofobowe wnętrze
Biofizyka białek Typ II kolejne sąsiadujące pary helis połączone prostopadle przy ich sekwencyjnie przylegających końcach – motyw klucza greckiego min. pięcioelementowy
Biofizyka białek
(struktura odkształconej beczki) Biofizyka białek Typ β I β segmenty w dwóch warstwach ułożonych naprzeciwko siebie tworzące strukturę zamkniętą (struktura odkształconej beczki)
Typ β II β segmenty w dwóch warstwach ułożonych naprzeciwko siebie tworzące strukturę zamkniętą Biofizyka białek
Typ α/β β segmenty tworzą wnętrze cząsteczki białka otoczone przez fragmenty o strukturze α helisy Biofizyka białek
tendencja do segregacji wzdłuż łańcucha peptydowego Typ α + β tendencja do segregacji wzdłuż łańcucha peptydowego Biofizyka białek
Biofizyka białek
Biofizyka białek
Hemoglobina jako przykład białka o strukturze IV rzędu Biofizyka białek Hemoglobina jako przykład białka o strukturze IV rzędu