Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)"— Zapis prezentacji:

1 Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)

2 KLASY I PODKLASY ENZYMÓW 1.OKSYDOREDUKTAZY2. TRANSFERAZY -dehydrogenazy- transaldolaza -oksydazy- trasketolaza -reduktazy- acylo-, metylo-, amino-, glukonylo- -peroksydazy i fosforylo- transferazy -katalaza- kinazy -oksygenazy- fosfomutazy - hydroksylazy 3. HYDROLAZY4. LIAZY - esterazy- dekarboksylazy - glikozydazy- aldolazy - peptydazy- ketolazy - tiolazy- hydratazy - fosfolipazy- dehydratazy - amidazy- syntazy - dezamidazy- liazy 5. IZOMERAZY6. LIGAZY - racemazy- syntetazy - epimerazy- karboksylazy - mutazy

3 Dehydrogenaza alkoholowa Oksydoreduktazy (E.C. 1) Katalizują reakcje utleniania i redukcji –Dehydrogenazy –Oksydazy –Oksygenazy –Reduktazy –Peroksydazy –hydroksylazy

4 Transferazy (E.C. 2) Katalizują transfer określonej grupy z jednej cząsteczki na drugą. –Transaminazy –Transmetylazy –Transkarboksylazy –Transketolazy, transaldolazy –Kinazy –Fosfomutazy hexokinase

5 Hydrolazy (E.C. 3) Katalizują reakcje hydrolizy –Esterazy –Fosfatazy –Peptydazy –Amidazy –Dezamidazy –Fosfolipazy

6 Liazy (E.C. 4) Enzymy odwracalnie lub nieodwracalnie katalizujące odszczepienie grup bez udziału wody –Dekarboksylazy –Hydratazy –Deaminazy –Aldolazy Dekarboksylaza pirogronianowa

7 Izomerazy (E.C. 5) Katalizują reakcję izomeryzacji –Epimerazy –Racemazy –Mutazy Racemaza alaninowa

8 Ligazy (E.C. 6) Katalizują reakcję tworzenia nowego wiązania z wykorzystaniem energii z ATP. –Syntetazy –Karboksylazy Karboksylaza pirogronianowa

9 OKSYDOREDUKTAZY Stopnie utlenienia atomów węgla w metabolitach Schemat ogólny reakcji redoks Utlenienie: usunięcie elektronów. Akceptor: koenzym lub grupa prostetyczna (jon metalu); w drugim przypadku jon pełni rolę pośrednika, a końcowym akceptorem jest cząsteczka O 2 ulegająca dwuelektronowej redukcji do H 2 O 2 lub czteroelektronowej redukcji do H 2 O

10 Potencjał oksydoredukcyjny Potencjał oksydoredukcyjny pary X: X- odpowiada napięciu (SEM) ogniwa, w którym elektrodą odniesienia jest standardowa elektroda wodorowa. Silne reduktory wykazują ujemny potencjał redoks, a silne utleniacze – dodatni. Stan standardowy przyjęty przez biochemików odpowiada [H + ] = M, czyli pH = 7

11 Standardowe potencjały redoks niektórych reakcji biochemicznych ½ O 2 + 2H + + 2e - H 2 O0,82 Fe(III) + e - Fe(II)0,77 cytochrom c /Fe(III)/ + e - cytochrom c /Fe(II)/ 0,22 Fumaran + 2H + + 2e - bursztynian0,03 FAD + 2H + + 2e - FADH NAD(P) + + H + + 2e - NAD(P)H -0,32 2H + + 2e - H 2 -0,42 octan + CO 2 + 2H + + 2e - pirogronian -0,70 Reakcja E 0 (V)

12 Przewidywanie kierunku reakcji redoks Reakcja redukcji pirogronianu ma większą wartość E 0 niż reakcja redukcji NAD +, zatem w tym układzie pirogronian jest redukowany do mleczanu zaś NADH - utleniany do NAD + E 0 = E 0(red) – E 0(utl) = V – ( V) = V OKSYDOREDUKTAZY

13 Dwie możliwości tworzenia produktu pośredniego w procesach przeniesienia dwuelektronowego

14 Fizjologiczne pułapki wolnych rodników

15 Dehydrogenazy wykorzystujące dinukleotydy nikotynamidoadeninowe

16 Dehydrogenaza alkoholowa Dehydrogenaza mleczanowa Dehydrogenaza jabłczanowa Dehydrogenaza glutaminianowa Dehydrogenaza izocytrynianowa Dehydrogenaza aldehydowa Reduktaza steroidowa Reduktaza dihydrofolianowa ReakcjaPrzykładowe enzymy Typy reakcji katalizowanych przez enzymy wykorzystujące NAD(P) + /NAD(P)H

17 Dehydrogenaza alkoholowa

18

19 Reakcje enzymatycznego utleniania i redukcji z udziałem nukleotydów flawinowych RyboflawinaFMNFAD

20 Zmiana potencjału redox FAD w centrum aktywnym enzymu: < E o < Otoczenie koenzymu modyfikuje jego potencjał redukcyjny

21 Flawoenzymy DehydrogenazyO 2 nie jest akceptorem elektronów. Reakcja często zachodzi w etapach jednoelektronowych, a akceptorami elektronów sa: chinony, cytochromy lub niehemowe kompleksy żelazo-siarka OksydazyAkceptorem elektronów jest O 2 redukowany w procesie dwuelektronowym do H 2 O 2 OksydazodekarboksylazyAkceptorem elektronów jest O 2 redukowany w procesie czteroelektronowym do H 2 O Monooksygenazy Akceptorem elektronów jest O 2, przy czym produktami reakcji są woda i hydroksylowany produkt DioksygenazyAkceptorem elektronów jest O 2, przy czym oba atomy tlenu zostają związane w produkcie MetaloflawoenzymyAkceptorem elektronów może być O 2, Wymagana jest obecność jonu metalu (Fe 2+, Fe 3+, Mo 4+ ) służącego jako przenośnik elektronów FlawodoksynyElektrony przenoszone są w etapach jednoelektronowych. Bez wątpienia reakcje te zachodzą z utworzeniem semichinonu

22 Dehydrogenazy flawinowe Dehydrogenaza bursztynianowa

23 Oksydazy flawinowe Schemat ogólny reakcji Etapy reakcji

24 oksydazę D-aminokwasowa DAAO Katalizuje reakcję: D-aminokwasy -iminokwasy drożdżowa DAAO ludzka DAAO

25 Reakcja katalizowana przez oksydazę D-aminokwasową

26 Mechanizm reakcji

27 Jeżeli substratem jest D-Ala …

28 Monooksygenazy flawinowe XH – zwykle NADH lub NADPH Mechanizm reakcji katalizowanej prze lucyferazę bakteryjną

29 Monooksygenazy pterynowe

30 Hydroksylaza fenyloalaninowa PHA katalizuje reakcje hydroksylacji Phe do Tyr brak genu kodującego PHA powoduje fenyloketonurię jest tetramerem jest metaloenzymem – w centrum aktywnym Fe 3+

31 Etapy reakcji: a/ tetrahydrobiopteryna związana z enzymem redukuje Fe(III) do Fe (II); b/ jon Fe(II) łączy się z anionorodnikiem nadtlenkowym – tworzy się kompleks Fe(II): anionorodnik; c/ kompleks służy jako czynnik epoksydujący pierścień L-Phe; d/ przegrupowanie

32 Oksydazy zawierające jony miedzi Oksydaza aminowa Dysmutaza nadtlenkowa O 2 + O 2 + 2H + O 2 + H 2 O 2

33 Struktura cytochromu cPołożenie hemu w cytochromach tyou c Enzymy hemoproteinowe

34 Monooksygenazy cytochromu P 450 RH + O 2 + NADPH + H + ROH + H 2 O + NADP + Działanie cytochromu P 450

35 Dioksygenazy Cyklooksygenaza prostaglandynowa Aktywność cyklooksygenazową wykazuje syntaza prostaglandyny H 2

36 Transferazy Koenzymy współpracujące z transferazami Przenoszona grupa funkcyjnaKoenzym metylowa, metylenowa,kwasy tetrahydrofoliowe formylowa, formiminowaS-adenozylometionina kobalamina aldehydowe i ketonowepirofosforan tiaminy acylowekoenzym A lipoamid aminowefosforan pirydoksalu

37 Struktura kwasów tetrahydrofoliowych

38 Transferazy przenoszące grupy jednowęglowe Hydroksymetylaza serynowa Katalizuje reakcje przekształcenia Ser w Gly z równoczesnym utworzeniem kwasu N 5,N 10 -metylenotetrahydrofoliowego Jedna podjednostka dimerycznego enzymu

39 Hydroksymetylaza serynowa Etap I

40 Etap II

41 S-adenozynometionina jako donor grupy metylowej lub...

42 Acylotransferazy Struktura acylokoenzymu A

43 Mechanizm reakcji katalizowanej przez syntazę kwasu -aminolewulinowego

44 Fosfotransferazy FOSFATAZY FOSFODIESTERAZY KINAZY FOSFORYLAZY

45 Przeniesienie fosforylu - kinazy Przeniesienie pirofosforylu Przeniesienie adenylilu Przeniesienie adenozylu

46 Aminotransferazy Aminotransferazy katalizują przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na -ketokwas. Aminotransferazy współpracują z fosforanem pirydoksalu (PLP) aminokwas 1 + -ketokwas 2 aminokwas 2 + -ketokwas 1

47 aminokwas 1 + E-PLP -ketokwas 1 + E-PMP Pierwsza połowa reakcji katalizowanej przez aminotransferazę Druga połowa reakcji jest niejako odwróceniem reakcji pierwszej -ketokwas 2 + E-PMP aminokwas 2 + E-PLP Aminotransferazy

48 Struktura aminotransferazy asparaginianowej

49 Enzymy wykorzystujące PLP jako koenzym należą do różnych klas Sprotonowana forma aldoiminy pełni rolę pułapki elektronowej. Ładunek dodatni na atomie azotu stabilizuje intermediat np. aminotransferazy, racemazy aminokwasowe np. dekarboksylazy aminokwasowe, syntaza kwasu -aminolewulinowego np. aldolazy, hydroksymetylotransferaza serynowa


Pobierz ppt "Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)"

Podobne prezentacje


Reklamy Google