Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Aktywny transport protonów napędzany reakcjami redoksowymi łańcucha oddechowego, czyli formowanie gradientu H + Bursztynian Fumaran Przestrzeń międzybłonowa.

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Aktywny transport protonów napędzany reakcjami redoksowymi łańcucha oddechowego, czyli formowanie gradientu H + Bursztynian Fumaran Przestrzeń międzybłonowa."— Zapis prezentacji:

1 Aktywny transport protonów napędzany reakcjami redoksowymi łańcucha oddechowego, czyli formowanie gradientu H + Bursztynian Fumaran Przestrzeń międzybłonowa Matriks (wnętrze mitochondrium)

2 Cztery wielkocząsteczkowe kompleksy białkowe + koenzym Q i cytochrom C, są podstawowymi komponentami Mitochondrialnego Łańcucha Oddechowego: Koenzym Q przemieszcza się swobodnie w hydrofobowej dwuwarstwie lipidowej wewnętrznej błony mitochondrialnej, pomiędzy jego miejscami wiążącymi, w odpowiednich kompleksach białkowych. Cytochrome C jest zlokalizowany w przestrzeni międzybłonowej. Wiąże się z kompleksem III i IV przenosząc elektrony.

3 Łańcuch oddechowy Łańcuch oddechowy wewnętrznej błony mitochondrialnej jest głównym źródłem energii komórek eukariotycznych. Składa się z czterech białkowych generatorów energii, które przekształcają chemiczną energię reakcji redoksowych w trans- membranowy potencjał electro-chemiczny gradientu protonowego. Błona wewnętrzna

4 Różnica potencjału redoksowego pomiędzy poziomem NADH a poziomem H 2 O wynosi: 0,82 V-(-0,32V) = 1.14 Volta Zastosuj powyższą wielkość ( E) do obliczenia energii Gibbsa dla całego łańcucha oddechowego. (patrz przezrocze nr 6 wykładu z energetyki Schemat ogólny reakcji łańcucha oddechowego

5

6 1. N. crassa. (Leonard et al., 1987) 2. N. crassa. (Hofhaus et al., 1991) 3. N. crassa (Guénebaut et al., 1997) 4. E. coli NDH-1 (Guénebaut et al., 1998) 5. Bydlęca – z m. sercowego (Grigorieff, 1998) 6. Y. lipolytica (Radermacher et al., 2006) 7 i 8. E. coli (Böttcher et al., 2002); 7 jest postacią nieaktywną, 8 "aktywną". 9. Arabidopsis (Dudkina et al., 2005) 10. Bydlęca (Clason et al., 2010) Kompleks I, Dehydrogenaza NADH – Koenzym Q. Patrz 3D modele dla 10 różnych gatunków. Uderzające podobieństwo kształtu pomiędzy bakteryjnymi a mitochondrialnymi kompleksami, zarówno zwierzęcymi jak i roślinnymi. Skład: 46 podjednostek białkowych (7 z nich to produkty autonomicznych genów mitochondrialnych), FMN oraz 9 zespołów Fe-S.

7 Dehydrogenaza NADH (kont.) Ogólnie, reakcja katalizowana przez ten kompleks polega na odebraniu dwóch elektronów z NADH i ich przeniesieniu na ubichinon (Q). Powstały produkt, ubiquinol (QH 2 ) swobodnie dyfunduje wewnątrz błony a energia uwolniona w tym procesie redoksowym służy do translokacji czterech protonów (H + ) na zewnątrz błony. Kompleks nr I jest także jednym z miejsc, gdzie może dojść do przedwczesnego przecieku elektronów na tlen, co prowadzi do powstania szkodliwych nadtlenków. Sam przepływ elektronów wewnątrz kompleksu odbywa się wielostopniowo, przy udziale dodatkowych przenośników: Flawino-mononukleotydu oraz zespołów Fe-S. Z nich elektrony pojedynczo przechodzą na ubichinon (Q), tworząc kolejno semichinol a następnie ubichinol.

8 Dehydrogenaza bursztynianowa (SDH, Kompleks II) Skład: Cztery podjednostki białkowe (A,B,C,D) oraz następujące przenośniki elektronów: FADH 2, zespoły Fe-S, hem b 560, ubichinon.

9 Dehydrogenaza bursztynianowa lub Oksydoreduktaza Bursztynian - Koenzym Q Kompleks II jest enzymem wnętrza mitochondrium, lecz mocno osadzonym w wewnętrznej błonie mitochondrialnej eukariontów lub w błonach komórek bakteryjnych. Jest jedynym enzymem biorącym bezpośredni udział zarówno w cyklu Krebsa jak i w łańcuchu transportu elektronów. W ósmym etapie cyklu kwasów trikarboksylowych (Krebsa), SDH katalizuje utlenienie bursztynianu do fumaranu we wnętrzu mitochondrium, oraz sprzęga tą reakcję z redukcją ubichinonu do ubichinolu wewnątrz lipidowej błony mitochondrialnej.

10 Reakcja mitochondrialnej matriks katalizowana przez kompleks SDH

11 Cała reakcja (netto) katalizowana przez kompleks II

12 Kompleks III. Oksydoreduktaza Koenzym Q – Cytochrom C Skład: 11 podjednostek białkowych (w tym jedna kodowana przez mitochondrialne DNA), oraz 3 centra redoksowe: Cytochromy bH and bl, Cytochrom c1, Zespół Fe-S Rieskego (niezwykły zespół Fe-S w którym dwie reszty histydynowe zastępują reszty cysteinowe w mocowaniu jednego z atomów żelaza).

13 Reakcje kompleksu III: Dwa elektrony odebrane od QH 2 (w miejscu jego wiązania Q o ) są kolejno przenoszone na dwie cząsteczki cytochromu c, przenośnika ulokowanego w fałdach przestrzeni międzybłonowej. Dwa inne elektrony są również kolejno przenoszone do drugiego miejsca wiązania ubichinonu (Q i ), gdzie dochodzi do częściowej redukcji chinonu do chinolu. Pompowanie protonów odbywa się dzięki utlenieniu dwóch cząstek chinolu w miejscu Q o tak, aby utworzyć jeden chinol w miejscu Q i. W sumie, sześć protonów jest przeniesionych: dwa z nich redukują chinon do chinolu a cztery zostają uwolnione po stronie zewntrznej. Kompleks bc1 pomaga więc w formowaniu gradientu protonowego dzięki asymetrycznemu wychwytywaniu i uwalnianiu protonów. Uszkodzenia funkcji kompleksu III (np. przez aktynomycynę) mogą również prowadzić do powstawania szkodliwych nadltenków.

14 Kompleks IV – oksydaza cytochromowa Skład: 13 podjednostek białkowych (3 kodowane przez mitochondrialny DNA), 3 atomy miedzi i dwie cząsteczki hemu A (w cytochromach a i a 3 ), które służą jako grupy prostetyczne, bezpośrednio zaangażowane w transport elektronów.

15 Reakcje kompleksu IV Cztery elektrony, usuwane z czterech cząsteczek cytochromu c i przenoszone na tlen cząsteczkowy (O 2 ), dają dwie cząsteczki wody. Równocześnie, cztery protony są aktywnie transportowane przez błonę, przyczyniając się do formowania gradientu protonowego. Aktywność tego kompleksu jest nieodwracalnie hamowana przez cyjanki.

16 Efektywność łańcucha oddechowego Energia uwolniona przez parę elektronów wędrujących przez cały łańcuch oddechowy, może być wyliczona z wielkości potencjału redoksowego (1,14 Voltów), i wynosi w przybliżeniu 220 kJ/mol. Natomiast liczba cząsteczek ATP syntetyzowana i zmagazynowana po użyciu tej energii wynosi 2.5. Taka ilość ATP jest równoważna ok. 75 kJ. Zatem maksymalna wydajność syntezy ATP w mitochondiach wynosi około 35%. Jeśli jednak para elektronów odbywa krótszą drogę (z poziomu FAD) ilość zmagazynowanej energii jest mniejsza (tylko 1,5 cząsteczek ATP).

17 Przerzut elektronów z cytozolowych układów redoksowych to mitochondrium NADH nie jest w stanie penetrować błony mitochondrialnej, ale istnieją dwa specjalne mechanizmy (czółenka), przeznaczone do przerzucania elektronów z cytozolu do mitochondrium: 1. Czółenko glicerofosforanowe (mózg, mięśnie szkieletowe i inne tkanki) jest w stanie przenieść dwa elektrony z cytozolu do dwuwarstwy lipidowej wewnętrznej błony mitochondrialnej, gdzie ich akceptorem jest cząsteczka FAD. oraz 2. Czółenko jabłczanowo - asparaginianowe (mięsień sercowy i wątroba) które jest w stanie przenieść parę electronów na akceptorową cząsteczkę NAD, zlokalizowaną w mitochondrialnej matriks

18 Czółenko glicerofosforanowe Ponieważ FAD jest tu akceptorem, para elektronów przerzucana przez ten układ, może przejść przez tylko dwa kompleksy pompujące protony (III i IV) w łańcuchu oddechowym. Zatem tylko 1,5 cząsteczki ATP może powstać dzięki uwolnionej energii.

19 Czółenko jabłczanowo -asparaginianowe W tym czółenku, wewnątrz - mitochondrialna cząsteczka NAD jest użyta jako akceptor pary elektronowej. Wtedy wszystkie trzy pompy H + (I, III i IV) są sprzęgane z procesem tworzenia gradientu protonowego. Zatem para elektronów daje tutaj 2,5 cząsteczki ATP

20 Podsumowanie M itochondrialny łańcuch oddechowy polega na serii egzoergicznych reakcji redoksowych, w wyniku których dochodzi do przemieszczenia elektronów od pierwszego donora (NADH lub QH 2 ) na tlen jako końcowy acceptor. Niektóre z tych reakcji są sprzężone z procesem formowania gradientu protonowego w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej. Trzy spośród czterech kompleksów katalizujących te procesy (I, III i IV) są pompami protonowymi. Gradient protonowy jest następnie użyty do produkcji ATP i do innych celów omawianych na wykładzie z energetyki.

21 Ogólny schemat struktury mitochondrialnej syntazy ATP Jest ona jednym z dwóch poznanych dotąd biologicznych mechanizmów wykorzystujących ruch obrotowy.

22 Kompleks syntazy ATP jest silnikiem obrotowym na poziomie molekularnym, napędzanym przepływem protonów

23 Cztery etapy syntezy ATP


Pobierz ppt "Aktywny transport protonów napędzany reakcjami redoksowymi łańcucha oddechowego, czyli formowanie gradientu H + Bursztynian Fumaran Przestrzeń międzybłonowa."

Podobne prezentacje


Reklamy Google