Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)"— Zapis prezentacji:

1 Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)

2 KLASY I PODKLASY ENZYMÓW 1.OKSYDOREDUKTAZY2. TRANSFERAZY -dehydrogenazy- transaldolaza -oksydazy- trasketolaza -reduktazy- acylo-, metylo-, amino-, glukonylo- -peroksydazy i fosforylo- transferazy -katalaza- kinazy -oksygenazy- fosfomutazy - hydroksylazy 3. HYDROLAZY4. LIAZY - esterazy- dekarboksylazy - glikozydazy- aldolazy - peptydazy- ketolazy - tiolazy- hydratazy - fosfolipazy- dehydratazy - amidazy- syntazy - dezamidazy- liazy 5. IZOMERAZY6. LIGAZY - racemazy- syntetazy - epimerazy- karboksylazy - mutazy

3 OKSYDOREDUKTAZY Stopnie utlenienia atomów węgla w metabolitach Schemat ogólny reakcji redoks Utlenienie: usunięcie elektronów. Akceptor: koenzym lub grupa prostetyczna (jon metalu); w drugim przypadku jon pełni rolę pośrednika, a końcowym akceptorem jest cząsteczka O 2 ulegająca dwuelektronowej redukcji do H 2 O 2 lub czteroelektronowej redukcji do H 2 O

4 Potencjał oksydoredukcyjny Potencjał oksydoredukcyjny pary X: X- odpowiada napięciu (SEM) ogniwa, w którym elektrodą odniesienia jest standardowa elektroda wodorowa. Silne reduktory wykazują ujemny potencjał redoks, a silne utleniacze – dodatni. Stan standardowy przyjęty przez biochemików odpowiada [H + ] = M, czyli pH = 7

5 Standardowe potencjały redoks niektórych reakcji biochemicznych ½ O 2 + 2H + + 2e - H 2 O0,82 Fe(III) + e - Fe(II)0,77 cytochrom c /Fe(III)/ + e - cytochrom c /Fe(II)/ 0,22 Fumaran + 2H + + 2e - bursztynian0,03 FAD + 2H + + 2e - FADH NAD(P) + + H + + 2e - NAD(P)H -0,32 2H + + 2e - H 2 -0,42 octan + CO 2 + 2H + + 2e - pirogronian -0,70 Reakcja E 0 (V)

6 Przewidywanie kierunku reakcji redoks Reakcja redukcji pirogronianu ma większą wartość E 0 niż reakcja redukcji NAD +, zatem w tym układzie pirogronian jest redukowany do mleczanu zaś NADH - utleniany do NAD + E 0 = E 0(red) – E 0(utl) = V – ( V) = V OKSYDOREDUKTAZY

7 Dwie możliwości tworzenia produktu pośredniego w procesach przeniesienia dwuelektronowego

8 Fizjologiczne pułapki wolnych rodników

9 Dehydrogenazy wykorzystujące dinukleotydy nikotynamidoadeninowe

10 Dehydrogenaza alkoholowa Dehydrogenaza mleczanowa Dehydrogenaza jabłczanowa Dehydrogenaza glutaminanowa Dehydrogenaza izocytrynianowa Dehydrogenaza aldehydowa Reduktaza steroidowa Reduktaza dihydrofolianowa ReakcjaPrzykładowe enzymy Typy reakcji katalizowanych przez enzymy wykorzystujące NAD(P) + /NAD(P)H

11 Dehydrogenaza alkoholowa

12 Reakcje enzymatycznego utleniania i redukcji z udziałem nukleotydów flawinowych FAD

13 Flawoenzymy DehydrogenazyO 2 nie jest akceptorem elektronów. Reakcja często zachodzi w etapach jednoelektronowych, a akceptorami elektronów sa: chinony, cytochromy lub niehemowe kompleksy żelazo-siarka OksydazyAkceptorem elektronów jest O 2 redukowany w procesie dwuelektronowym do H 2 O 2 OksydazodekarboksylazyAkceptorem elektronów jest O 2 redukowany w procesie czteroelektronowym do H 2 O Monooksygenazy Akceptorem elektronów jest O 2, przy czym produktami reakcji są woda i hydroksylowany produkt DioksygenazyAkceptorem elektronów jest O 2, przy czym oba atomy tlenu zostają związane w produkcie Metaloflawoenzymy Akceptorem elektronów może być O 2, Wymagana jest obecność jonu metalu (Fe 2+, Fe 3+, Mo 4+ ) służącego jako przenośnik elektronów FlawodoksynyElektrony przenoszone są w etapach jednoelektronowych. Bez wątpienia reakcje te zachodzą z utworzeniem semichinonu

14 Dehydrogenazy flawinowe Dehydrogenaza bursztynianowa

15 Oksydazy flawinowe Schemat ogólny reakcji Etapy reakcji

16 Reakcja katalizowana przez oksydazę D-aminokwasową

17 Mechanizm reakcji

18 Monooksygenazy flawinowe XH – zwykle NADH lub NADPH Mechanizm reakcji katalizowanej prze lucyferazę bakteryjną

19 Monooksygenazy pterynowe Hydroksylaza fenyloalaninowa Etapy reakcji: a/ tetrahydrobiopteryna związana z enzymem redukuje Fe(III) do Fe (II); b/ jon Fe(II) łączy się z anionorodnikiem nadtlenkowym – tworzy się kompleks Fe(II): anionorodnik; c/ kompleks służy jako czynnik epoksydujący pierścień L-Phe; d/ przegrupowanie

20 Oksydazy zawierające jony miedzi Oksydaza aminowa Dysmutaza nadtlenkowa O 2 + O 2 + 2H + O 2 + H 2 O 2

21 Struktura cytochromu cPołożenie hemu w cytochromach tyou c Enzymy hemoproteinowe

22 Monooksygenazy cytochromu P 450 RH + O 2 + NADPH + H + ROH + H 2 O + NADP + Działanie cytochromu P 450

23 Dioksygenazy Cyklooksygenaza prostaglandynowa Aktywność cyklooksygenazową wykazuje syntaza prostaglandyny H 2

24 Transferazy Koenzymy współpracujące z transferazami Przenoszona grupa funkcyjnaKoenzym metylowa, metylenowa,kwasy tetrahydrofoliowe formylowa, formiminwaS-adenozylometionina kobalamina aldehydowe i ketonowepirofosforan tiaminy acylowekoenzym A lipoamid aminowefosforan pirydoksalu

25 Struktura kwasów tetrahydrofoliowych

26 Transferazy przenoszące grupy jednowęglowe Hydroksymetylaza serynowa Etap I

27 Etap II

28 S-adenozynometionina jako donor grupy metylowej lub...

29 Acylotransferazy Struktura acylokoenzymu A

30 Mechanizm reakcji katalizowanej przez syntazę kwasu -aminolewulinowego

31 Fosfotransferazy FOSFATAZY FOSFODIESTERAZY KINAZY FOSFORYLAZY

32 Przeniesienie fosforylu - kinazy Przeniesienie pirofosforylu Przeniesienie adenylilu Przeniesienie adenozylu

33 Aminotransferazy Aminotransferazy katalizują przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na -ketokwas. Aminotransferazy współpracują z fosforanem pirydoksalu (PLP) aminokwas 1 + -ketokwas 2 aminokwas 2 + -ketokwas 1

34 aminokwas 1 + E-PLP -ketokwas 2 + E-PMP Pierwsza połowa reakcji katalizowanej przez aminotransferazę Druga połowa reakcji jest niejako odwróceniem reakcji pierwszej -ketokwas 2 + E-PMP aminokwas 2 + E-PLP Aminotransferazy

35 Struktura aminotransferazy asparaginianowej

36 Enzymy wykorzystujące PLP jako koenzym należą do różnych klas Sprotonowana forma aldoiminy pełni rolę pułapki elektronowej. Ładunek dodatni na atomie azotu stabilizuje intermediat np. aminotransferazy, racemazy aminokwasowe np. dekarboksylazy aminokwasowe, syntaza kwasu -aminolewulinowego np. aldolazy, hydroksymetylotransferaza serynowa


Pobierz ppt "Enzymologia-7 Mechanizmy reakcji enzymatycznych (I)"

Podobne prezentacje


Reklamy Google