Biologia Molekularna Białka Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna Białka 2015/2016 Krzysztof Staroń

Przezrocza do wykładu: Zakład Biologii Molekularnej Przezrocza do wykładu: http://www.biol.uw.edu.pl /zbm Zajęcia → Biologia molekularna Hasło: mimoza

Literatura - podręczniki Zakład Biologii Molekularnej Literatura - podręczniki C. Branden, J. Tooze, Introduction to Protein Structure (1999) wyd. 2, Garland Publishing, Inc. A.M. Lesk, Introduction to Protein Architecture (2001) Oxford University Press J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer (2005) Biochemia, Wyd. PWN D. Voet, J. G. Voet Biochemistry (2011) John Wiley & Sons, Inc.

Biologia Molekularna: Białka Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna: Białka 2015/2016   1. Aminokwasy. 2. Konformacja łańcucha polipeptydowego. 3. Hierarchia struktur w cząsteczce białka. 4. Białka oligomeryczne. 5. Modyfikacje posttranslacyjne. 6. Fałdowanie białek: udział chaperonów.

Zakład Biologii Molekularnej Budowa aminokwasów (1)

Zakład Biologii Molekularnej Budowa aminokwasów (2)

Konwencja oznaczeń części Zakład Biologii Molekularnej Konwencja oznaczeń części aminokwasu

Nie wszystkie naturalne L-aminokwasy Zakład Biologii Molekularnej Nie wszystkie naturalne L-aminokwasy wchodzą w skład białek Ornityna Cytrulina b-alanina

Zakład Biologii Molekularnej Aminokwasy: wzory chemiczne

Zakład Biologii Molekularnej Aminokwasy polarne i niepolarne

Zakład Biologii Molekularnej Skale hydrofobowości aminokwasów

Zakład Biologii Molekularnej Aminokwasy: wielkość łańcucha bocznego

Właściwości fizykochemiczne aminokwasów Zakład Biologii Molekularnej

Zastępowanie aminokwasów na zewnątrz i wewnątrz białka Zakład Biologii Molekularnej Zastępowanie aminokwasów na zewnątrz i wewnątrz białka

Nietypowe konformacje Zakład Biologii Molekularnej Nietypowe konformacje Glicyna Prolina

Występowanie aminokwasów Zakład Biologii Molekularnej Występowanie aminokwasów w białkach Name Symbol Occurence (%) Alanine A, Ala 7.49 Arginine R, Arg 5.22 Asparagine N, Asn 4.53 Aspartic acid D, Asp 5.22 Cysteine C, Cys 1.82 Glutamine Q, Gln 4.11 Glutamic acid E, Glu 6.26 Glycine G, Gly 7.10 Histidine H, His 2.23 Isoleucine I, Ile 5.45 Name Symbol Occurence (%) Leucine L, Leu 9.06 Lysine K, Lys 5.82 Methionine M, Met 2.27 Phenylalanine F, Phe 3.91 Proline P, Pro 5.12 Serine S, Ser 7.34 Threonine T, Thr 5.96 Tryptophan W, Trp 1.32 Tyrosine Y, Tyr 3.25 Valine V, Val 6.48  

Zakład Biologii Molekularnej Selenocysteina 1986 r. UGA  

(selenocysteine insertion sequence) Zakład Biologii Molekularnej Wbudowywanie selenocysteiny SECIS (selenocysteine insertion sequence)  

Zakład Biologii Molekularnej Pirolizyna 2003 r. UAG  

Biologia Molekularna: Białka Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna: Białka 2015/2016   1. Aminokwasy. 2. Konformacja łańcucha polipeptydowego. 3. Hierarchia struktur w cząsteczce białka. 4. Białka oligomeryczne. 5. Modyfikacje posttranslacyjne. 6. Fałdowanie białek: udział chaperonów.

Zakład Biologii Molekularnej Wiązanie peptydowe (1)

Zakład Biologii Molekularnej Peptydy: glutation

Zakład Biologii Molekularnej Łańcuch polipeptydowy

Zwijanie łańcucha polipeptydowego Struktura nieuporządkowana Zakład Biologii Molekularnej Zwijanie łańcucha polipeptydowego Struktura nieuporządkowana Struktura uporządkowana (dysmutaza ponadtlenkowa)  

zaangażowane w utrzymywanie Zakład Biologii Molekularnej Główne oddziaływania zaangażowane w utrzymywanie struktury białek (1)

zaangażowane w utrzymywanie struktury białek (2)   Zakład Biologii Molekularnej Główne oddziaływania zaangażowane w utrzymywanie struktury białek (2) Oddziaływanie Długość Å Energia (kcal mol-1) Przykłady Wiązanie atomowe (kowalencyjne) 1.0-1.6 >50 Wiązanie peptydowe, wiązanie disiarczkowe Mostek solny (elektrostatyczne) 1.8-4.0 dla ładunków przeciwnych; 3.5-10.0 dla ładunków jednakowych 1-6 Dodatnie: R, K, H oraz koniec aminowy. Ujemne: D, E oraz koniec karboksylowy Wiązanie wodorowe 2.6-3.5 2-10 Każdy donor wodoru N i każdy akceptor O Hydrofobowe   2-3 Ugrupowania boczne L, I, V, F, M, W, A, C, P, Y van der Waalsa 2.8-4.0 <1 Wszystkie atomy Między pierścieniami aromatycznymi 4.5-7.0 1-2 Ugrupowania boczne F, W, Y Pierścień aromatyczny – grupa aminowa 2.9-3.6 2.7-4.9 Każdy donor wodoru N i każde ugrupowanie boczne F, W, Y

Wiązanie disiarczkowe Fragment łańcucha B g-krystaliny Zakład Biologii Molekularnej Wiązanie disiarczkowe Fragment łańcucha B g-krystaliny

Struktura białek w warunkach redukujących i utleniających Zakład Biologii Molekularnej Struktura białek w warunkach redukujących i utleniających

utrzymujące strukturę białka Zakład Biologii Molekularnej Słabe oddziaływania utrzymujące strukturę białka

Odległość dla oddziaływań Zakład Biologii Molekularnej Odległość dla oddziaływań van der Waalsa

Zakład Biologii Molekularnej Wiązania wodorowe (1) D – H A δ- δ+

Zakład Biologii Molekularnej Wiązania wodorowe (2)

Zakład Biologii Molekularnej Kieszeń hydrofobowa  

Zakład Biologii Molekularnej Łańcuch polipeptydowy

Zakład Biologii Molekularnej Wiązanie peptydowe (2)

Zakład Biologii Molekularnej Kąty i odległości w wiązaniu peptydowym

głównym łańcucha polipeptydowego Zakład Biologii Molekularnej Kąty w łańcuchu głównym łańcucha polipeptydowego  

Zakład Biologii Molekularnej Kąty torsyjne f, y, c i w

Zakład Biologii Molekularnej Kąty torsyjne

Konformacja trans i cis łańcucha polipeptydowego Zakład Biologii Molekularnej Konformacja trans i cis łańcucha polipeptydowego

Łańcuch polipeptydowy w całkowicie rozciągniętej konformacji Zakład Biologii Molekularnej Łańcuch polipeptydowy w całkowicie rozciągniętej konformacji

łańcucha polipeptydowego Zakład Biologii Molekularnej Obrót wokół wiązań określa fałdowanie łańcucha polipeptydowego

Zawada przestrzenna dla dwóch sąsiadujących ze sobą reszt Zakład Biologii Molekularnej Zawada przestrzenna dla dwóch sąsiadujących ze sobą reszt w łańcuchu polipeptydowym

Zależność Ramachandrana Wartości wyliczone Wartości obserwowane Zakład Biologii Molekularnej Zależność Ramachandrana Wartości wyliczone Wartości obserwowane

Zależność Ramachandrana: nie wszystkie konfromacje są dozwolone Zakład Biologii Molekularnej Zależność Ramachandrana: nie wszystkie konfromacje są dozwolone

Zakład Biologii Molekularnej Przykładowe relacje kątów phi i psi

Przykładowe konformacje łańcuchów polipeptydowych Zakład Biologii Molekularnej Przykładowe konformacje łańcuchów polipeptydowych

Zależność Ramachandrana dla różnych aminokwasów Zakład Biologii Molekularnej Zależność Ramachandrana dla różnych aminokwasów A S G W P all  

Kąty przy reszcie argininy Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie argininy

Kąty przy reszcie glutaminy Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie glutaminy

Kąty przy reszcie glicyny Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie glicyny

Kąty przy reszcie proliny Zakład Biologii Molekularnej Kąty przy reszcie proliny

Konformacja łańcucha bocznego aminokwasów Zakład Biologii Molekularnej Konformacja łańcucha bocznego aminokwasów Kąty w łańcuchu bocznym lizyny Konformacje łańcucha bocznego argininy

Biologia Molekularna: Białka Zakład Biologii Molekularnej Biologia Molekularna: Białka 2015/2016   1. Aminokwasy. 2. Konformacja łańcucha polipeptydowego. 3. Hierarchia struktur w cząsteczce białka. 4. Białka oligomeryczne. 5. Modyfikacje posttranslacyjne. 6. Fałdowanie białek: udział chaperonów.

cząsteczkach białek (1) Kaj Ulrich Linderstrøm-Lang Zakład Biologii Molekularnej Hierarchia struktur w cząsteczkach białek (1)

cząsteczkach białek (2) Zakład Biologii Molekularnej Hierarchia struktur w cząsteczkach białek (2)

Różne sposoby przedstawiania struktury białka Cartoons Ribbons Strands Zakład Biologii Molekularnej Cartoons Różne sposoby przedstawiania struktury białka Ribbons Strands Backbone Stick Spacefill Ball and Stick Wireframe  

Zakład Biologii Molekularnej Insulina  

Zakład Biologii Molekularnej Mioglobina  

Zakład Biologii Molekularnej Helisa a (1)

Zakład Biologii Molekularnej Helisa a (2)

Regularne helisy występujące w łańcuchach polipeptydowych Zakład Biologii Molekularnej Regularne helisy występujące w łańcuchach polipeptydowych Linus Pauling

Zakład Biologii Molekularnej Wiązania wodorowe w helisie a

Helisa a wytworzona przez polialaninę: widok od góry  i z boku  Zakład Biologii Molekularnej Helisa a wytworzona przez polialaninę: widok od góry  i z boku   

Zakład Biologii Molekularnej Helisa a od góry

Zakład Biologii Molekularnej Helisa a (3)

Zakład Biologii Molekularnej Polarność helisy a

Zakład Biologii Molekularnej Helical wheel

Helisy amfipatyczne w kinazie histydynowej Zakład Biologii Molekularnej Helisy amfipatyczne w kinazie histydynowej  

Rozmieszczenie reszt na powierzchni helisy H mioglobiny Zakład Biologii Molekularnej

Zakład Biologii Molekularnej Zagięcie helisy a przez kontakt z wodą

Helisa poliprolinowa (1) Zakład Biologii Molekularnej Helisa poliprolinowa (1)

Helisa poliprolinowa (2) Zakład Biologii Molekularnej Helisa poliprolinowa (2)

Zakład Biologii Molekularnej Harmonijka b

polipeptydowego w harmonijce b Zakład Biologii Molekularnej Ułożenie łańcucha polipeptydowego w harmonijce b

Zakład Biologii Molekularnej przeciwrównoległa równoległa harmonijka b

Zakład Biologii Molekularnej Harmonijka b równoległa przeciwrównoległa

Zakład Biologii Molekularnej równoległa harmonijka b przeciwrównoległa

Skręcenie harmonijki b (1) Zakład Biologii Molekularnej Skręcenie harmonijki b (1) Karboksypeptydaza A

Skręcenie harmonijki b (2) Zakład Biologii Molekularnej Skręcenie harmonijki b (2) Spinka do włosów w inhibitorze trypsyny z trzustki

Skręcenie harmonijki b (3) Zakład Biologii Molekularnej Skręcenie harmonijki b (3) Tioredoksyna z E. coli

Przykłady harmonijki b Zakład Biologii Molekularnej Przykłady harmonijki b Flawodoksyna Domena trans- karbamoilazy asparaginianowej Plastocyjanina

Płaszczyzna harmonijki b (1) Zakład Biologii Molekularnej Płaszczyzna harmonijki b (1)

Płaszczyzna harmonijki b (2) Zakład Biologii Molekularnej Płaszczyzna harmonijki b (2)

Mapa Ramachandrana dla cytochromu c Zakład Biologii Molekularnej Mapa Ramachandrana dla cytochromu c Wiele segmentów cytochromu c to helisa a i na wykresie Ramachandrana kąty łańcucha polipeptydowego przyjmują wartości blisko f = -50, ψ = -50

Mapa Ramachandrana dla plastocyjaniny Zakład Biologii Molekularnej Mapa Ramachandrana dla plastocyjaniny Wiele segmentów plastocyjaniny to b harmonijka i na wykresie Ramachandrana kąty łańcucha polipeptydowego przyjmują wartości blisko f = -110 do -140, ψ = +110 do + 135

Struktury drugorzędowe na wykresie Ramachandrana Zakład Biologii Molekularnej Struktury drugorzędowe na wykresie Ramachandrana

Wybrzuszenie w harmonijce b Zakład Biologii Molekularnej Wybrzuszenie w harmonijce b

Zakład Biologii Molekularnej Helisa a i harmonijka b

Zwroty łańcucha polipeptydowego (1) Zakład Biologii Molekularnej Zwroty łańcucha polipeptydowego (1)

Zwroty łańcucha polipeptydowego (2) Zakład Biologii Molekularnej Zwroty łańcucha polipeptydowego (2)