2. Białka - struktura i funkcje Wykład 5 2. Białka - struktura i funkcje 2.2. Białka strukturalne http://www.au.poznan.pl/~gralew/dydaktyczne/bialka.ppt#397,9, Struktura kolagenu – drugorzędowa

Kolagen Jest to zewnątrzkomórkowe białko, które jest głównym składnikiem włóknistym skóry, kości, ścięgien, chrząstek i zębów. Struktura I-rzędowa: ok. 1000 aminokwasów, Powtarzająca się sekwencja Gly-Pro-Hyp (gdzie Hyp – hydroksyprolina) Struktura II-rzędowa: trzy nawinięte na siebie helisy alfa, cząsteczka ma kształt cylindryczny, długość 300 nm i średnica 1.5 nm.

Struktura I-rzędowa kolagenu

Struktura II-rzędowa kolagenu http://www.au.poznan.pl/~gralew/dydaktyczne/bialka.ppt#397,9, Struktura kolagenu – drugorzędowa

Pomiędzy nićmi występują wiązania wodorowe pomiędzy N-H i O=C, na jeden skręt spirali przypada 3.3 reszty aminokwasowej, skok spirali wynosi 0.29 nm (tj długość osi przypadającej na jedną resztę aminokwasową). Hydroksyprolina (Hyp) jest wytwarzana przez organizmy ssaków z proliny w reakcji, w której czynnikiem wiążącym drugi atom tlenu (od O2) jest witamina C (kwas askorbinowy, askorbinian). Odgrywa on w ten sposób rolę antyutleniacza. Brak witaminy C w diecie powoduje, że w kolagenie zamiast Hyp występuje Pro. Taki kolagen jest „miękki”; tkanka chrząstna jest słaba i występują objawy chorobowe (szkorbut).

2. Białka - struktura i funkcje 2.3. Białka transportujące

Błony tłuszczowe (lipidowe) składają się z części hydrofobowej, którą stanowią łańcuchy kwasów tłuszczowych (palmitynowego – C16 i oleinowego – C18, z jednym wiązaniem podwójnym): oraz z gliceryny. Są więc estrami. Dwie grupy hydroksylowe gliceryny są zestryfikowane kwasami tłuszczowymi, a trzecia jest zestryfikowana innym składnikiem: grupą fosforanową (w fosfatydach), grupą fosfocholinową (fosfatydylocholina) i innymi:

Wzór fosfatydylocholiny

Błony mają charakter warstwy podwójnej, w której reszty hydrofilowe zwrócone są na zewnątrz błony, a łańcuchy węglowodorowe do środka. Tak skonstruowane błony są zdolne do przepuszczania różnych substancji małocząsteczkowych i jonów dzięki zawartych w nich białkach. Gramicydyna A jest białkiem, które tworzy kanał do transportu jonów Na+.

2. Białka - struktura i funkcje 2.4. Hemoglobina – portret białka allosterycznego

Struktura przestrzenna hemoglobiny Struktura przestrzenna hemoglobiny. Dwie podjednostki alfa i dwie podjednostki beta są zaznaczone różnymi kolorami. Zielony jest hem.

Cząsteczka tlenu jest wiązana przez jon żelaza(II), który znajduje się w otoczeniu hemowym. Hem jest tetrapirolowym układem makrocyklicznym, którego cztery atomy azotu trwale wiążą jony metali przejściowych; w hemie jest nim żelazo(II/III):

Około 75% białkowej częśći hemoglobiny występuje w postaci helisy a. Hemoglobina wiąże odwracalnie tlen. W cząsteczce hemoglobiny są cztery hemy w otoczeniu dwóch podjednostek a i dwóch podjednostek b. Wiązanie tlenu wykazuje charakter kooperatywny, tzn druga cząsteczka tlenu jest wiązania silniej niż pierwsza, trzecia – silniej niż druga itd.. Również uwolnienie cząsteczki tlenu od jednej podjednostki ułatwia uwalnianie tlenu z pozostałych podjednostek. Hemoglobina wiąże także CO2 i H+. Podwyższenie stężenia zarówno CO2 jak i H+ powoduje zmniejszenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu (efekt Bohra) To ma istotne znaczenie, ponieważ w szybko metabolizującej tkance, takiej jak czynny mięsień, wytwarzane są znaczne ilości CO2 i H+ (w naczyniach włosowatych). Te warunki powodują szybkie uwalnianie tlenu z natlenionej hemoglobiny. 2,3-difosfoglicerynian (BPG) – jeden z produktów glikolizy, silnie wiąże się do hemoglobiny i 26-krotnie zmniejsza jej powinowactwo do tlenu. Utlenowana hemoglobina nie wiąże BPG.

Efekt Bohra

Jednym z modeli opisujących kooperatywność wiązania tlenu przez hemoglobinę jest model Monoda, Wymana, Changeux. Założenia: Białko może występować w jednej z dwu konformacji: T lub R; wszystkie podjednostki muszą być albo T albo R, nie ma form mieszanych. Forma T ma małe powinowactwo do tlenu a forma R – duże. Wiązanie każdej cząsteczki tlenu zwiększa prawdopodobieństwo, że wszystkie podjednostki danej cząsteczki hemoglobiny wystąpią w formie R. Wiązanie pierwszej, drugiej, trzeciej i czwartej cząsteczki O2 powoduje wzrost stosunku [T]/[R] od 9000 razy do, odpowiednio: 126, 1.76, 0.025, 0.00035.

Białko hemoglobinowe u osobników chorych na anemię sierpowatą jest genetycznie zmienione; miejsce kwasu glutaminowego zastępuje walina. To powoduje, że podjednostki inaczej się łączą, kształt krwinek z tą hemoglobiną jest sierpowaty, a powinowactwo do tlenu tej zmienionej hemoglobiny jest małe. Osoby te żyją krótko, organizm jest słabo natleniony. Organizmy rzadko dożywają wieku 40 lat.