WYKŁAD 9 21.05.19.

Prezentacja na temat: "WYKŁAD 9 21.05.19."— Zapis prezentacji:

1 WYKŁAD 9

2 BIAŁKA

3 Acetylokoenzym A Metabolizm żywności ŻYWNOŚĆ TŁUSZCZE SACHARYDY BIAŁKA
Kwasy tłuszczowe, glicerol Glukoza, inne cukry Aminokwasy -utlenianie glikoliza Acetylokoenzym A

4 Białka POLIPEPTYD + fragment niebiałkowy POLIPEPTYD
Glikoproteiny Metaloproteiny Fosfoproteiny Lipoproteiny Nukleoproteiny POLIPEPTYD Aminokwasy połączone wiązaniami amidowymi (peptydowymi) i disiarczkowymi

5 20 aminokwasów białkowych
Budowa białek 20 aminokwasów białkowych Neutralne: Phe, Ala, Leu, Ile, Met, Trp, Pro, Val Cys, Gly, Gln, Asn, Ser, Tyr, Thr Kwasowe: Asp, Glu Zasadowe: His, Arg, Lys L-aminokwas

6 Aminokwasy białkowe Yes Thiol Asn Trp Thioether

7 Jak powstaje wiązanie peptydowe?

8 Wiązanie peptydowe

9 Mostki disiarczkowe

10 Struktura III-rzędowa
Budowa białek Struktura I-rzędowa Sekwencja aminokwasów Struktura II-rzędowa Struktura , -helisa Struktura III-rzędowa Konformacja cząsteczki Struktura IV-rzędowa Aglomeracja cząsteczek

11 Struktura pierwszorzędowa
Struktura drugorzędowa Struktura trzeciorzędowa Struktura czwartorzędowa

12 Biologiczne funkcje białek
Enzymy Hormony Białka zapasowe Białka budulcowe Białka transportujące Białka ochronne Białka kurczliwe Toksyny

13 Właściwości białek GLOBULARNE (rozpuszczalne w H2O) Lizozym Insulina
Mioglobina FIBRYLARNE (nierozpuszczalne w H2O) Kolagen Elastyna Keratyna

14 Struktura białek globularnych
Aminokwasy hydrofobowe – wewnątrz cząsteczki osłonięte przed kontaktem z wodą Aminokwasy hydrofilowe – na zewnątrz cząsteczki oraz w centrach katalitycznych enzymów Imidazol histydyny – donor lub akceptor protonu przy fizjologicznym pH (centra katalityczne enzymów) Grupy – CH2OH i CH2SH (seryna, cysteina) działają jako nukleofile podczas katalizy enzymatycznej

15 Denaturacja białek Rozerwanie wiązań stabilizujących strukturę II i III-rzędową – utrata aktywności biologicznej Struktura I-rzędowa pozostaje nienaruszona Czynniki powodujące denaturację: Podwyższona temperatura (60-70C) Niskie i wysokie pH Promieniowanie Ultradźwięki Detergenty Rozpuszczalniki organiczne Wysokie stężenie jonów

16 Skład aminokwasowy białek żywności
Egzogenne Ile Zawartość 4-5% Wzorzec FAO 4% Pozostałe Arg 4-6% Leu Lys Met 7-9% 6-9% 1-3% 7% 5.5% Ala Asp+Asn 3-6% 9-12% Cys Phe Tyr 1-2% 3-4% Glu+Gln Gly Pro 17-33% 2-5% 4-10% Thr Trp Val His 4-7% 2-3% 1% 5% 2% Ser 4-8% }3.5% }6.0%

17 Reakcje białek podczas przetwarzania i przechowywania żywności
Działanie podwyższonej temperatury Ekstremalne pH Obecność utleniaczy Obecność węglowodanów, lipidów

18 Obróbka termiczna i przemysłowe przetwarzanie powodują:
Skutki korzystne: Ograniczenie psucia się Przedłużenie czasu przechowywania Efekty niekorzystne: Obniżenie wartości odżywczej Utrata właściwości funkcjonalnych Powstawanie produktów toksycznych Niekorzystne zmiany cech sensorycznych

19 Obróbka termiczna w temp. do 100C:
Zmniejszenie rozpuszczalności białek globularnych Struktura pierwszorzędowa nienaruszona Inaktywacja enzymów Destrukcja toksyn i czynników przeciwżywieniowych Poprawa przyswajalności

20 Obróbka termiczna > 115C:
Degradacja cysteiny i cystyny (powstaje H2S, (CH3)2S, kwas cysteinowy Reakcje deamidacji w resztach Asn i Gln (powstaje NH3, zmiana pI, kowalencyjne sieciowanie) W obecności tlenu – degradacja tryptofanu

21 Obróbka termiczna > 200C oraz zasadowe środowisko:
Izomeryzacja (obniżenie przyswajalności i wartości odżywczej) Powstawanie cyklicznych pochodnych o działaniu mutagennym) Degradacja w środowisku zasadowymj (Arg, Cys, Ser, Thr, Lys)

22 Obróbka termiczna C Sieciowanie – grupy aminowe Lys i Arg reagują z karboksylowymi Glu i Asp (obniżenie przyswajalności, zmiany wł. funkcjonalnych) Powstawanie policyklicznych związków azotowych o działaniu mutagennym, kancerogennym

23 Obróbka termiczna > 300C
Fenyloimidazolopirydyna (PhIP) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx)

24 Niebiałkowe związki azotowe
28 maja 2019

25 Małe cząsteczki zawierające azot
W surowcach Uczestniczą w reakcjach metabolicznych w komórkach. Po zbiorze ulegają przemianom katabolicznym, mikrobiologicznym W produktach Powstają wskutek procesów technologicznych oraz w wyniku reakcji zachodzących podczas przechowywania

26 Niebiałkowe związki azotowe
Nukleotydy Wolne aminokwasy Oligopeptydy Kwasy nukleinowe Tlenek trimetyloaminy (TMAO) Alkaloidy Glikozydy cjanogenne Lotne aminy alifatyczne Aminy heterocykliczne Pirazole, pirazyny, oksazole, tiazole

27 Bogate w niebiałkowe związki azotu są
Mięso Ryby i bezkręgowce morskie (15-55% azotu w związkach niebiałkowych) Warzywa (20-65% azotu w związkach niebiałkowych)

28 Wolne aminokwasy L-aminokwas D-aminokwas
Zasadowe środowisko i ogrzewanie powodują częściową racemizację – powstają D-aminokwasy – nie są przyswajane 28

29 Struktury aminokwasów białkowych
aminokwasy zasadowe aminokwasy kwasowe

30 Struktury aminokwasów białkowych
aminokwasy polarne (hydrofilowe)

31 Struktury aminokwasów białkowych
aminokwasy hydrofobowe

32 Struktury aminokwasów białkowych

33 Enancjomery aminokwasów mają różny smak
L (stęż. progowe mmol/L) D (stęż. progowe mmol/L) Ala słodki słodki Asn obojętny słodki His gorzki słodki Gly słodki Ile gorzki słodki Leu gorzki słodki Phe gorzki słodki Ser słodki słodki Thr słodki słodki Trp gorzki słodki Tyr gorzki słodki kofeina gorzka mmol/L sacharoza słodka mmol/L (roztwory wodne, pH 6-7) 33

34 Unikalny smak L-glutaminianu monosodowego:
Smak „umami” MSG jest stosowany jako potencjator smaku ( g/100 g) MSG – monosodium glutamate

35 5’-Monofosforan guanozyny
Działa synergicznie z MSG jako wzmacniacz smaku

36 Wolne aminokwasy białkowe w żywności:
Sery, pomidory – monoglutaminian sodu Mięso, ryby – histydyna, glicyna, alanina, lizyna Skorupiaki – glicyna, arginina, prolina, alanina, seryna Ziemniaki – kwas asparaginowy, glutaminowy, walina Miód - prolina

37 Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności:
Tauryna (dorsz, foka, bezkręgowce morskie) Kreatyna (dorsz, plamiak, śledź) Kreatynina (dorsz, plamiak, śledź) Kwas pirolidyno-2,5-dikarboksylowy (ślimak ucho morskie)

38 Wolne aminokwasy niebiałkowe w żywności:
Kwas γ-aminomasłowy (sok buraka cukrowego) Kwas 2,4-diaminomasłowy (warzywa) β-aminopropionitryl (warzywa) S-(1-propenylo)cysteina (czosnek) Tlenek S-(1-propenylo)cysteiny (cebula) 40

39 Betainy – trimetylowe pochodne aminokwasów
Betaina (korzeń buraka cukrowego) Homobetaina (mięso) Inne betainy: karnityna, stachydryna dipeptydy homobetainy – karnozyna, anseryna, balenina

40 Produkty degradacji aminokwasów
Siarkowodór Ketokwasy Amoniak Aminy alifatyczne Aminy aromatyczne Tiole Kwasy karboksylowe Zw. heterocykliczne Aldehydy

41 Produkty pirolizy aminokwasów – policykliczne aminy aromatyczne
Metyloimidazolochinolina (MeIQ) Metyloimidazolochinoksalina (MeIQx) Fenyloimidazolopirydyna (PhIP)

42 Zawartość policyklicznych amin aromatycznych w niektórych produktach