S <-> P Ilość Czas

Równowaga chemiczna v+= v-

Ilość Keq= [P] [S] = 2 Każda reakcja zachodzi do miejsca równowagi

Kiedy przemiany zachodzą samoistnie ?

Spontanicznie Wymaga Śniadania

II Zasada termodynamiki We wszystkich procesach zachodzących spontanicznie maleje stopień uporządkowania układu izolowanego oraz maleje zdolność układu do wykonania pracy zewnętrznej Dla dowolnej przemiany: DSO Dowolny układ wzięty wraz z otoczeniem możemy traktować jako izolowany: We wszystkich procesach zachodzących spontanicznie maleje sumaryczny stopień uporządkowania układu i jego otoczenia oraz maleje zdolność układu do wykonania pracy zewnętrznej dS + dSo  0

aA + bB  gC + dD dla proc.samo. DG<0 G = mini Enatlpia swobodna pozwala nam rozstrzygnąć czy przemiana może zajść spontanicznie w warunkach stałego ciśnienia i temperatury, a więc w takich jakie panują w żywym organizmie, w oparciu o dane dotyczące samego tylko układu. dla proc.samo. DG<0 Entalpię swobodną można przedstawić jako sumę wkładów pochodzących ze wszystkich składowych układu G = mini k i=1 aA + bB  gC + dD

aA + bB  gC + dD DRG = Gprod- Gsub DRG0’ = - RT ln K

B B A D

Ilość G G

Gdzie równowaga i nieporządek

Gdzie równowaga i nieporządek

Gdzie równowaga i nieporządek

To, że reakcję określiliśmy, jako spontaniczną wcale nie znaczy, że reakcja ta zajdzie... Kinetyka

[A]0 D[A] mol/l Dt

[A]0 D[A] mol/l Dt a

[A]0 mol/l D[A] Dt a

[A]0 mol/l Dt

[A]0 Dt mol/l

t

t

t

Teoria kinetyczno - cząsteczkowa Liczba zderzeń skutecznych proporcjonalna do iloczynu stężeń substratów Prawo działania mas

Stała szybkości reakcji

Klasyfikacja jedno dwu trójcząsteczkowe

Znalezienie wyrażeń na podstawie których można obliczyć stężenia reagentów w dowolnym czasie t oraz stałą szybkości dla procesu n-tego rzędu Całkowanie odpowiednie równanie różniczkowe na szybkość reakcji Całka od 0 do c

Wpływ temperatury na szybkość reakcji Równanie Arrheniusa B, współczynnik częstotliwości Im większa Ea tym gwałtowniej zmienia się k ze wzrostem temp

Teoria zderzeń aktywnych

S P

Do czego potrzebna jest energia aktywacji? stan przejściowy substraty produkty

Działanie enzymu po raz pierwszy… substraty produkt kompleks enzym-substrat enzym

O aktywności enzymu wnioskujemy z szybkości reakcji enzymatycznej Krzywe progresji obrazują przebieg reakcji enzymatycznej w obecności e=const. i wybranym początkowym stężeniu substratu n [mmol] P2 P1 min t1 t2

n[mmol] Czas [min] Od czasu 0 do ti Czas [min] ti

mmol P 1 uM 2 uM 3 uM 4 uM 5 uM 6 uM [S]0 1 3 9 10 mM [min]

Krzywa wysycenia enzymu substratem Vmax KM

[S]0 Vmax KM KM2

Krzywa wysycenia enzymu substratem Vmax1 Vmax2 KM

KM- orientacyjną miarą powinowactwa enzymu do substratu Vmax KM KM

Vmax zależy od aktywności enzymu i od jego ilości [S]0 Vmax1 Vmax2 KM

określa maxymalną aktywność enzymu niezależnie od jego ilości Liczba mikromoli substratu przetworzona przez 1 mikromol enzymu w jednostce czasu w warunkach wysycenia i maxymalnej aktywności

Jednostka standardowa enzymu - jednostka aktywności enzymatycznej Ta ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 mikromola Subst. w ciągu jednej minuty w optymalnych i wysycona

Pochodne Aktywność właściwa Stężenie enzymu

Aktywność molekularna – liczba cząsteczek substratu przekształconych w czasie 1 min przez 1 cząsteczkę enzymu w warunkach optymalnych, wysyceniu Tylko czyste preparaty

Kinetyka Michaelisa-Menten

[S]0 Vmax KM

szybkość wzrasta liniowo przy wysokich st. subs. szybkość nie wzrasta Szybkość reakcji przy niskich st. subs. szybkość wzrasta liniowo

Metoda Lineweavera-Burke’a

[S]0 Vmax KM

współzawodnicze

P

[S]0 Vmax Vp KM

Niewspółzawodnicze

współzawodnicze niewspółzawodnicze Etanol a metanol

Enzymy mogą być zbudowane z kilku podjednostek substrat sygnał Enzymy allosteryczne

[fruktozo-6-fosforan] Enzymy allosteryczne szybkość [fruktozo-6-fosforan]

Enzymy allosteryczne jako przełączniki V [S]

Enzymy allosteryczne jako przełączniki V [S]

Model MWC stan T dominuje pod nieobecność substratu stan R produkt

allosteryczne inhibitory utrwalają formę nieaktywną substrat allosteryczne inhibitory utrwalają formę nieaktywną allosteryczne aktywatory…

Kompleks wieloenzymowy i ruchome ramię

Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej dehydrogenaza pirogronianowa acylotransferaza dehydrogenaza dihydroliponianowa