Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy

Prezentacja na temat: "Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy"— Zapis prezentacji:

1 Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy
Białka i ich struktury Klasyfikacja białek Właściwości białek

2 Peptydy i reakcja kondensacji aminokwasów
Peptydy – produkty reakcji pomiędzy cząsteczkami α-aminokwasów (reakcja peptyzacji) – peptyzacja jest reakcją kondensacji, obok produktu głównego powstaje małocząsteczkowy produkt uboczny, (w przypadku kondensacji aminokwasów tym produktem jest cząsteczka wody) Dipeptyd – produkt kondensacji dwóch aminokwasów, jeżeli mieszaninie reakcyjnej znajdują się dwa różne aminokwasy, to w reakcji kondensacji mogą powstać 4 różne dipeptydy.

3 Przykłady – dipeptydów
Mieszanina reakcyjna zawiera: alaninę (Ala), glicynę (Gly) : dipeptydy, które powstać: 1)Ala – Ala; 2) Gly – Gly; 3) Gly – Ala; 4) Ala-Ggly: O H O // \ // 1. H2N – CH– C N – CH – COOH  H2N – CH – C – N – CH – COOH | \ / | | | | H2O CH OH H CH CH3 H CH3 alanina alanina alaniloalanina (Ala – Ala) O H O // \ // 2. H2N – CH2– C N – CH2 – COOH  H2N – CH2 – C – N – CH2 – COOH \ / | H2O OH H H glicyna glicyna glicyloglicyna (Ala – Ala)

4 Przykłady – dipeptydów cd
O H O // \ // 3. H2N – CH– C N – CH2 – COOH  H2N – CH – C – N – CH2 – COOH | \ / | | H2O CH OH H CH H alanina glicyna alaniloglicyna (Ala – Gly) O H O // \ // 4. H2N – CH2– C N – CH – COOH  H2N – CH2 – C – N – CH – COOH \ / | | | H2O OH H CH H CH3 glicyna alanina glicyloalanina (Gly – Ala)

5 Pozostałe możliwe tripeptydy
Przykłady tripeptdów Mieszania trzech różnych aminokwasów (alanina – Ala, glicyna – Gly, seryna – Ser) mogą powstać następujące tripeptydy: Ala – Ala – Ala alaniloalanyloalanina, Gly – Gly – Gly glicyloglicynyloglicyna Ser – Ser – Ser serynoserynyloseryna; Pozostałe możliwe tripeptydy Ala – Ala – Gly: Ala – Gly – Ala: Gly – Ala – Ala: Ala – Ala – Ser: Ala – Ser – Ala: Ser – Ala – Ala: Gly – Gly – Ala: Gly – Ala – Gly: Ala – Gly – Gly: Gly – Gly – Ser Gly – Ser – Gly: Ser – Gly – Gly: Ser – Ser – Ala: Ser – Ala – Ser: Ala – Ser – Ser: Ser – Ser –Gly: Ser – Gly – Ser: Gly - Ser – Ser: Ser – Gly – Ala: Ser – Ala – Gly: Ala – Ser – Gly: Ala – Gly – Ser: Gly – Ala – Ser: Gly – Ser – Ala: W przypadku 4 różnych aminokwasów możliwe jest utworzenie 256 różnych tetrapeptydów, dla 20 różnych aminokwasów istnieje 2,4·1018 rekombinacji peptydów.

6 Oligopeptydy, polipeptydy i białka
Oligopeptydy – peptydy zawierające do 10 reszt α - aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Polipeptydy – peptydy zawierające od 10 do 100 reszt α - aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Białka – peptydy zawierające ponad 100 reszt α - aminokwasów w łańcuchu peptydowym, masy cząsteczkowe białek mogą wynosić od kilkuset do kilku milionów unitów. Kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym decyduje o ich właściwościach i funkcji, np. bradykinina : Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg powoduje skurcz mięśni gładkich i odczuwanie bólu w przypadku skaleczenia, peptyd o odwrotnej sekwencji aminokwasów nie wykazuje takich właściwości.

7 Struktury białek Struktura I-rzędowa białek – kolejność aminokwasów w liniowym łańcuchu polipeptydowym, strukturę I-rzędową ustala się metodami analitycznymi w procesie stopniowej hydrolizy białek i analizę poszczególnych aminokwasów. Struktura II – rzędowa białek – sposób przestrzennego ułożenia łańcucha polipeptydowego wynikający z geometrycznej budowy wiązania peptydowego i wiązań wodorowych, które powstają miedzy grupami karbonylowymi ( C = O) i grupami aminowymi (– N )z tego samego lub różnych łańcuchów peptydowych: łańcuchy mogą ulec prawoskrętnemu spiralnemu (cylindrycznemu) skręceniu - łańcuch polipeptydowy α, lub sfałdowaniu harmonijkowemu - łańcuch polipeptydowy β, w którym wiązania wodorowe powstają miedzy dwoma równoległymi do siebie łańcuchami polipeptydowymi.

8 Struktury białek cd Struktura III - rzędowa białek – ułożenie przestrzenne skręconych cylindrycznie (spiralnie) II-rzędowych łańcuchów polipeptydowych α, w wyniku powstawania wiązań wodorowych z cząsteczkami wody, spirala zgina się i tworzy kłębek Struktura IV – rzędowa białek – sposób organizacji w przestrzeni kilku makrocząsteczek polipeptydów ( przykładem może być hemoglobina złożona z 4 łańcuchów polipeptydowych, z którymi związana jest jedna grupa hemu porfiryny krwi, do której z kolei przyłącza się cząsteczka tlenu.

9 Klasyfikacja białek z względu na skład
Proteiny – białka proste zbudowane wyłącznie z reszt aminokwasów. Proteidy – substancje białkowe, które w swoim składzie zwierają elementy substancji niebiałkowych, tzw. grupy prostetyczne: Reszty kwasu ortofosforowego – fosfoproteidy, Cukry – glikoproteidy, Glicerydy (tłuszcze) – lipoproteidy, Barwniki (hem, chlorofil) – chromoproteidy, Kwasy nukleinowe – nukleoproteidy

10 Klasyfikacja białek ze względu na budowę protein
Białka fibrylarne (włóknowe) – cząsteczki wydłużone, nitkowate, trudno rozpuszczalne lub nierozpuszczalne w wodzie: kolagen (skóra, kości, ścięgna) miozyna (mięśnie) keratyna (włosy, paznokcie, kopyta, pióra), fibroina i sercyna (jedwab naturalny) Białka globularne (kłębkowe) – cząsteczki mają kształt zbliżony do kuli, są składnikami płynów ustrojowych: albuminy – rozpuszczalne w wodzie, globuliny – nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w rozcieńczonych wodnych roztworach soli.

11 Właściwości chemiczne białek
Denaturacja – proces nieodwracalnego wytrącenia białka z układu koloidalnego na skutek rozpadu wiązań wodorowych oraz niektórych wiązań kowalencyjnych tworzących struktury II i III- rzędowe białek (bez zrywania wiązań peptydowych) pod wpływem stężonych kwasów, zasad, alkoholu, formaliny, wysokich temp., kationów metali ciężkich (Pb, Hg, Fe). Koagulacja – proces odwracalny wytrącenia białek z układu koloidalnego pod wpływem soli metali lekkich lub soli amonowych (NaCl, MgSO4, (NH4)2SO4, Ca(NO3)2.

12 Właściwości chemiczne białek cd
Hydroliza – proces rozpadu białek na aminokwasy w podwyższonej temperaturze w środowisku kwasowym lub zasadowym Reakcja ksantoproteinowa - reakcja białek zawierających w bocznych łańcuchach reszty aminokwasów z pierścieniem aromatycznym – tyrozyna - ze stężonym kwasem HNO3 (białka barwią się na kolor żółty) Reakcja biuretowa – reakcja wynikająca z wiązania peptydowego, które jest identyczne z wiązaniem amidowym. (patrz mocznik) Białka zawierające reszty aminokwasowe z grupą – SH (cysteina) - dają pozytywną próbę z octanem ołowiu(II) i NaOH w podwyższonej temp. – wytrąca się czarny osad PbS.