AMINOKWASY część I

AMINOKWASY STRUKTURA AMINOKWASU ATOM WODORU PRZY WĘGLU  ZASADOWA GRUPA AMINOWA KWASOWA GRUPA KARBOKSYLOWA ŁAŃCUCH BOCZNY

AMINOKWASY

AMINOKWASY AMINOKWASY MOŻEMY PODZIELIĆ ZE WZGLĘDU NA: możliwość syntezy w ustroju (niezbędne lub nie niezbędne) produkt powstały w wyniku katabolizmu (glukogenne, ketogenne, gluko- i ketogenne) budowę i właściwości (alifatyczne, kwasowe, zasadowe, z pierścieniem aromatycznym, zawierające siarkę, zawierające grupę –OH) występowanie (białkowe, niebiałkowe)

AMINOKWASY NIE NIEZBĘDNE NIEZBĘDNE SERYNA TREONINA CYSTEINA METIONINA GLICYNA LIZYNA ALANINA WALINA PROLINA NIEZBĘDNE LEUCYNA NIE NIEZBĘDNE TYROZYNA IZOLEUCYNA ASPARAGINIAN FENYLOALANINA GLUTAMINIAN TRYPTOFAN ARGININA* HISTYDYNA*

AMINOKWASY Białka pełnowartościowe – zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy w wystarczającej ilości. Białka niepełnowartościowe – nie zawierają któregoś z niezbędnych aminokwasów lub zawierają wszystkie ale w niewystarczającej ilości.

AMINOKWASY TRAWIENIE PEPSYNA TRYPSYNA CHYMOTRYPSYNA ELASTAZA ŻOŁĄDEK PEPSYNA TRYPSYNA CHYMOTRYPSYNA ELASTAZA KARBOKSYPEPTYDAZY A i B AMINOPEPTYDAZY DI-, TRIPEPTYDAZY TRZUSTKA JELITO CIENKIE KREW

AMINOKWASY Bilans azotowy u dorosłych jest w tzw. równowadze tzn. ilość azotu pobranego i wydalonego z organizmu jest taka sama. Dodatni bilans – tylko część azotu pobranego jest wydalona (podczas wzrost ) Ujemny bilans – więcej azotu jest wydalana niz pobrana (choroby lub starszy wiek)

AMINOKWASY Aminokwasy przyjęte w nadmiarze w stosunku do potrzeb (synteza białek i innych związków) są degradowane. Degradowane są również aminokwasy otrzymane z rozpadu białek endogennych i nie wykorzystanych ponownie. Degradacja pozakomórkowych białek zachodzi w lizosomach (bez ATP), degradacja nieprawidłowych i krótko-żyjących wymaga ATP i ubikwityny (modyfikuje białko)

AMINOKWASY W obrębie komórek trawienie endogennych białek katalizują wewnątrzkomórkowe proteazy tworząc peptydy na które działają peptydazy: endo-, amino- i karboksy-

AMINOKWASY DEGRADACJA BIAŁEK Z POŻYWIENIA SYNTEZA DE NOVO AMINOKWASY SYNTEZA BIAŁEK KATABOLIZM SYNTEZA: AMIN BIOGENNYCH, NEUROTRANSMITERÓW, KREATYNY, HORMONÓW, PURYN, PIRYMIDYN, FOSFOLIPIDÓW, PORFIRYN, KOENZYMÓW

AMINOKWASY białka Mocznik egzogenne kwasy tłuszczowe, lipidy NH3 AcetyloCoA Energia + CO2 + H2O Amino- kwasy białka endogenne nie niezbędne aminokwasy Intermediaty glikolizy i cyklu Krebsa Puryny Pirymidyny Porfiryny T3, T4 Neurotransmitery Fosfolipidy Koenzymy Glukoza + Glikogen

AMINOKWASY SYNTEZA BIAŁEK AKTYWACJA AMINOKWASU (aminoacylo-tRNA) TRANSLACJA

AMINOKWASY SYNTEZA AMINOKWASÓW NIENIEZBĘDNYCH Aminokwas Źródło Alanina Asparaginian Asparagina Arginina Glutaminian Glutamina Prolina Seryna Glicyna Cysteina* Tyrozyna* Z pirogronianu przez transaminację Z intermediatów cyklu Krebsa Z 3-fosfoglicerynianu (z glikolizy) Z seryny Z seryny (potrzebna metionina) Z fenyloalaniny przez hydroksylację

AMINOKWASY USUWANIE GRUPY AMINOWEj  Transaminacja  Deaminacja  Deaminacja oksydacyjna - przy udziale dehydrogenaz - przy udziale oksydaz  Deaminacja nieoksydacyjna USUWANIE GRUPY KARBOKSYLOWEJ  Dekarboksylacja

AMINOKWASY Transaminacja

AMINOKWASY Transaminacja + + COO- COO-   C = O HC ─ NH2 COO- COO-  CH2 COO-  HC ─ NH2 CH2 COO-  HC ─ NH2 CH3 COO-  C = O CH3 + + Enzym: aminotrasferaza alaninowa (mitochondria lub cytoplazma) z fosforanem pirydoksalu reakcja odwracalna Transaminacji nie ulegają: lizyna treonina prolina hydroksyprolina

AMINOKWASY

Deaminacja oksydacyjna AMINOKWASY Deaminacja oksydacyjna COO-  HC ─ NH2 CH2 COO-  C = O CH2 NAD+ NADH + H+ (NADP) (NADPH + H+) + NH3 Enzym: dehydrogenaza glutaminianowa (w wielu tkankach, w wątrobie regulatorowy: inhibowany allosterycznie przez ATP,GTP, NADH aktywowany przez ADP) mitochondria reakcja odwracalna

Oksydacyjna deaminacja AMINOKWASY TRANSDEAMINACJA Oksydacyjna deaminacja Transaminacja

Deaminacja oksydacyjna AMINOKWASY Deaminacja oksydacyjna H2O2 O2 COO-  HC ─ NH2 R FAD FADH2 COO-  C = NH R H2O COO-  C = O R + NH3 Enzym: oksydaza D-aminokwasowa reakcja nieodwracalna D-aminokwasy pochodzą z diety, są to zazwyczaj aminokwasy roślinne

Deaminacja nieoksydacyjna AMINOKWASY Deaminacja nieoksydacyjna COO-  HC ─ NH2 CH2 OH COO-  C ─ NH2  CH2 COO-  C = NH CH3 H2O COO-  C = O CH3 H2O NH3 Enzym: dehydrataza serynowa reakcja nieodwracalna ulegają aminokwasy z grupą –OH seryna homoseryna treonina

Deaminacja nieoksydacyjna AMINOKWASY Deaminacja nieoksydacyjna COO-  HC ─ NH2 CH2 COO-  HC  CH NH3 H2N N H2N N Enzym: amoniakoliaza histydynowa reakcja nieodwracalna ulegają aminokwasy: histydyna asparaginian

fosfoenolopirogronian AMINOKWASY glukoza alanina, glicyna cysteina, seryna treonina, tryptofan izoleucyna leucyna tryptofan leucyna, lizyna fenyloalanina tyrozyna, tryptofan fosfoenolopirogronian pirogronian acetyloCoA acetoacetyloCoA asparagina asparaginian lipidy szczawiooctan tyrozyna fenyloalanina asparaginian fumaran cytrynian acetyloCoA glutamina glutaminian histydyna prolina arginina izoleucyna metionina walina bursztylyloCoA -keto- glutaran bursztynyloCoA KETOGENNE GLUKO- i KETOGENNE GLUKOGENNE

AMINOKWASY Synteza ASPARAGINIAN - z asparaginy (asparaginaza) ze szczawiooctanu (aminotransferaza asparaginianowa) z etanoloaminy (dehydrogenaza z NAD) CYSTEINA z cystyny z metioniny z seryny GLUTAMINIAN z glutaminy (glutaminaza) z -ketoglutaranu (aminotransferaza) z ornityny z proliny z histydyny PROLINA z glutaminianu (utlenienie, dehydratacja, utlenienie) TYROZYNA z fenyloalaniny (hydroksylaza fenyloalaninowa) w Wątrobie FENYLOALANINA + O2 + NADPH+H+ → TYROZYNA + NADP+ HYDROKSYLACJA PROLINY I LIZYNY ZACHODZI TYLKO W BIAŁKU JAKO MODYFIKACJA POSTTRANSLACYJNA

AMINOKWASY Losy szkieletów węglowych otrzymanych po usunięciu grupy aminowej: do cyklu Krebsa do β-oksydacji do syntezy innych aminokwasów do syntezy kwasów tłuszczowych do syntezy glukozy (glukogenne) do syntezy ciał ketonowych (ketogenne)