Allan E. J. , Hoischen C. , Gumpert J Allan E.J., Hoischen C., Gumpert J. Bacterial L-forms, Adv Appl Microbiol. 2009;68:1-39

Tworzenie protoplastów i sferoplastów

Działanie lizozymu na mureinę wiązanie glikozydowe β 1 - 4 Lizozym został odkryty w 2 dekadzie XX wieku przez Alexandra Fleminga. Stanowi jeden z mechanizmów nieswoistej odpowiedź immunologicznej (ten typ odpowiedzi stanowi pierwszą linię obrony organizmów przed patogenami). Występuje w ziarnistościach granulocytów wielojądrowych, monocytów oraz makrofagów, a więc w komórkach, które są odpowiedzialne za ten typ odpowiedzi. Znajduje się także w większości płynów tkankowych, oprócz: moczu, potu i płynu mózgowo-rdzeniowego. Oporność na lizozym jest szczególnie ważna u bakterii gramdodatnich, które mają grubą warstwę peptydoglikanu. Bakterie gramujemne mają błonę zewnętrzną, która chroni peptydoglikan przed bezpośrednim działaniem lizozymu. NAM – kwas N-acetylomuraminowy NAG – N-acetyloglukozoamina

Oporność wynikająca ze zmiany (inaktywacji) aktywnego leku w jego nieaktywną formę pochodną z udziałem enzymów wytwarzanych przez komórki oporne Mechanizm działania -laktamaz na przykładzie inaktywacji antybiotyków z grupy penicylin Antybiotyk -laktamowy (a) jest hydrolizowany w dwuetapowej reakcji z wytworzeniem acylowanej formy pośredniej (b), a następnie z uwolnieniem kwasu penicylanowego. Końcowym etapem działania różnorodnych enzymów należących do tej grupy jest hydroliza wiązania amidowego w pierścieniu beta-laktamowym. Najczęstszym mechanizmem odpowiedzialnym za oporność drobnoustrojów na antybiotyki beta-laktamowe jest wytwarzanie beta-laktamaz. Skuteczność tego działania jest zależy m. in. Od ilości wytwarzanego enzymu, jego aktywności i powinowactwa do określonego antybiotyku. Beta-laktamazy mogą wykazywać preferencyjne powinowactwo do penicylin (penicylinazy), cefalosporyn (cefalosporynazy) bądź do obu tych grup.

Wzór strukturalny nitrocefiny                                                                                                Nitrocefina jest chromogenną cefalosporyną, skuteczną w wykrywaniu wszystkich znanych β-laktamaz.

podłoże chromogenne ALOA (agar Listeria wg Ottaviani i Agosti) chromogenny substrat: 5-bromo-3-chloro-3-indoxyl--D-glukopiranozyd – wykrywanie aktywności - -D-glukozydazy = kolonie niebieskozielone (wszystkie gatunki Listeria) substrat L--fosfatydyloinozytol wykrywanie aktywności fosfolipazy C specyficznej dla fosfatydyloinozytolu (PI-PLC) = mętne halo Dodatkowo zawiera: mieszaninę antybiotyków (kwas nalidyksowy, ceftazidim, polimyksynę B, cykloheksimid lub amfoterycynę B), chlorek litu.

podłoże agar Oxford podłoże agar Palcam podłoże wybiórczo-różnicujące zawierające w swoim składzie m in. mieszaninę antybiotyków (polimyksynę B, ceftazidim) akryflawinę, mannitol, czerwień fenolową, glukozę, eskulinę, chlorek litu, cytrynian amonowo-żelazowy(III). podłoże wybiórczo-różnicujące zawierające w swoim składzie m. in. mieszaninę antybiotyków (siarczan kolistyny, cefotetan, fosfomycynę, cykloheksymid), akryflawinę, eskulinę, chlorek litu i cytrynian amonowo-żelazowy(III).