Struktura i funkcja chromatyny

Funkcja chromatyny (materiału genetycznego; chromosomów; kwasu nukleinowego) Kodowanie całej informacji dotyczącej całości funkcji organizmu -kodowanie informacji o strukturze makrocząsteczek, ich aktywności, zapewnienie mechanizmów regulacji i zdolności reakcji na bodźce oraz zdolności do naprawy Zapewnienie wiernego i bezpiecznego mechanizmu powielania informacji -zdolność do replikacji -zdolność do rekombinacji -zdolność do rozdziału do komórek potomnych -zdolność do zapewnienia integralności materiału genetycznego Przekazywanie materiału genetycznego do komórek potomnych

Miejsca startu replikacji Sekwencje telomerowe Sekwencje centromerowe Sekwencje regulatorowe Sekwencje powtarzające się Sekwencje „strukturalne” – odpowiadające za tworzenia prawidłowej struktury chromatyny

Długość nici kwasu nukleinowego (w formie rozwiniętej) jest wieksza od wymiarów przdziału komórkowego w którym się znajduje B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Wielkość (długość) genomu niektórych wybranych organizmów eksperymentalnych C-value paradox - niezgodność pomiedzy: wielkością genomu a złożonością genetyczną organizmu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Wielkość (długość) genomu u różnych organizmów zmienia się w olbrzymim zakresie B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Zawartość DNA w haploidalnym genomie tylko w przypadku niższych Eukariota koreluje się ze złożonością organizmu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Fotografia ultracienkiego skrawka jądra komórkowego barwionegoodczynnikiem Feulgen’a B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Fotografia przedstawiająca fizyczną ciągłość retikulum endoplazmatycznego i otoczki jądrowej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Fotografia tzw. Cienkiego skrawka obrazująca jąderko traszki B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Intensywnie transkrybowane nieupakowane obszary rDNA tworza strukturę tzw. choinki B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Fotografia transkrypcji wielu liniowo ułożonych genów rRNA Klasyczna struktura tzw. choinki B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Chromosomy politeniczne z D. melanogaster B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Upakowanie materiału genetycznego

RNA wirusa TMV jest upakowane w postaci spirali B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Dojrzewanie faga lambda (pakowanie DNA) jest procesem wieloetapowym B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Genom bakteryjny upakowany jest w postaci pętli DNA Genom bakteryjny upakowany jest w postaci pętli DNA. DNA w pętlach jest upakowane poprzez kompleksowanie z kwaśnymi białkami. B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Chromosomy pozbawione histonów zbudowane są ze szkieletu białkowego do którego przyczepione są pętle DNA B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Regiony DNA odpowiedzialne za kotwiczenie pętli DNA w szkielecie białkowym (tzw. sekwencje SAR/MAR DNA) można izolować i badać. B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Chromosom mitotyczny zbudowany jest z ciasno upakownego włókna (tzw Chromosom mitotyczny zbudowany jest z ciasno upakownego włókna (tzw. solenoidu 30 nm) zawierającego ciasno upakowany DNA w kompleksie z białkami B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Chromosomy szczoteczkowe - występują w wyjątkowo długim procesie mejozy u niektórych płazów. B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Włókno chromosomu szczoteczkowego jest otoczone produktami transkrypcji - kompleksami rybonukleoprotein B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Geny leżące w poszczególnych pasmach chromosomów politenicznych mogą być identyfikowane techniką hybrydyzacji in situ B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Obraz hybrydyzacji in situ pasma 87A i 87C ze znakowanym RNA izolowanym z komórek D. melanogaster traktowanych szokiem cieplnym B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Obraz chromosomu IV gruczołu śliniankowego owada C Obraz chromosomu IV gruczołu śliniankowego owada C. tentans z trzema perścieniami Balbianiego (pufami) B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Model działania telomerazy - enzymu zabezpieczającego prawidłowość końców DNA w chromosomie B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Model wyjaśniający nietypowe właściwości telomerowego DNA B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Końce chromosomu zabezpieczone są poprzez tworzenie petli B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat obrazujący tworzenie pętli na końcach chromosomu. Koniec 3’ jednoniciowego końca telomeru (TTAGGG)n hybrydyzuje z homologicznym odcinkiem DNA B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Trawienie chromatyny nukleaza z Micrococcus luteus prowadzi do zwalniania pojedynczych nukleosomów B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Nukleaza z Micrococcus luteus trawi DNA pomiędzy nukleosomami B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat budowy nukleosomu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Nukleosom można przedstawić jako cylinder z nawiniętym na nim DNA w postaci dwóch pętli B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Nici DNA nawinięte na nukleosomie sąsiadują ze sobą B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Sekwencje DNA oddalone liniowo o 80 par zasad mogą leżeć bardzo blisko siebie B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Trawienie jądrowego DNA nukleazą prowadzi do uzyskania nukleosomów o różnym stopniu multimeryczności B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Obraz DNA w postaci włókna nukleosomowego (10 nm) B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat struktury włókna nukleosomowego (10 nm) B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat upakowania włókna nukleosomowego (10 nm) w strukturę wyższego rzędu- solenoid (30 nm) B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Model “symetryczny” struktury nukleosomu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Model struktury krystalicznej oktameru histonowego B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat ułożenia histonów w połówce nukleosomu i jego całości B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

N-końcowe fragmenty histonów są bardziej swobodnie ułożone B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Acetylacja lizyn oraz fosforylacja seryn zmniejsza całkowity dodatni ładunek histonów B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Struktura nukleosomowa DNA jest odtwarzana bezpośrednio po replikacji B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

In vitro oktamer histonowy tworzy się dwoma drogami B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Obraz tzw. minichromosomów wirusa SV40 podlegających transkrypcji B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Polimeraza RNA powoduje oddysocjowanie DNA od nukleosomu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Rozszerzenie obszaru heterohromatyny powoduje inaktywację genów B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat procesu tworzenia heterochromatyny Białko RAP1 wiąże się do obszarów tzw.: C1-4A repeats telomerowego DNA oraz do tzw.: ‘silencer elements“ niezbednych do represji HML i HMR B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Wzór metylacji DNA może być powielany przez enzym rozpoznający miejsca metylowane “w połowie” B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Metylacja jest zależna od trzech enzymów B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Modele obrazujące możliwe szlaki rekonstytucji kompleksów białkowych na chromatynie po procesie replikacji B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Model wyjaśniający odtworzenie wzoru acetylacji histonów po replikacji B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat demonstrujący aktualnie funkcjonujący fundamentalny dogmat biologii molekularnej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Replikacja DNA jest procesem semikonserwatywnym B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Synteza DNA (replikacja) zawsze zachodzi na zasadzie komplementarności - dzięki parowaniu zasad B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Synteza RNA zachodzi na zasadzie komplementarności B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat procesu ekspresji genów B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

W komórkach bakteryjnych proces ekspresji białek czyli: transkrypcja i translacja zachodzi w jednym ciągu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Proces ekspresji genów w komórkach zwierząt składa się z etapów: transkrypcji, modyfikacji, dojrzewania, transportu i translacji B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Proces ekspresji genów jest procesem wieloetapowym i wielomiejscowym B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Fizyczna długość genu (DNA) jest w komórkach eukariotycznych dłuższa niż sama sekwencja DNA kodująca białko B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat cyklu komórkowego B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Synteza RNA i białek zachodzi w ciągu całego cyklu komórkowego Synteza RNA i białek zachodzi w ciągu całego cyklu komórkowego. DNA ulega replikacji wyłącznie w fazie S B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Fazy cyklu komórkowego są kontrolowane przez procesy zachodzące w fazach G1, S i mitozie B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat transportu białek w komórce Eukariotycznej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Intensywność transportu makrocząsteczek przez pory otoczki jądrowej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Obraz porów otoczki jądrowej w mikroskopie elektronowym B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Model struktury przestrzennej pory jądrowej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat przekroju poprzecznego pory jądrowej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat przkroju pory jadrowej rownolegle do osi kanału transportu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Schemat transportu makrocząsteczek przez pory otoczki jądrowej B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

W transporcie makrocząsteczek uczestniczą białka transportujące-nośniki B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Przykłady klasycznych sygnałow importu białka do jądra komórkowego B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Badania nad transportem jądrowym wykorzystują tzw Badania nad transportem jądrowym wykorzystują tzw. “komórki przepuszczalne” B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Obraz z mikroskopu elektronowego importu do jądra komórkowego N. Pante and U. Aebi, J. of Cell Science,19, 1-11, 1995

Białka eksportowane z jądra komórkowego posiadają sygnał NES B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Przemiana GTP/GDP związanego do białka Ran reguluje proces transportu B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Transport jądrowy zachodzi w dwóch etapach: kotwiczenia i translokacji B. Lewin; Genes VII; Oxford University Press, 2000

Enzymy regulujące cykl Ran-GTP-azy RanGAP - Ran GTPase activating protein RanGEF - Ran guanine nucleotide exchange factor RanBP1 - Ran-binding protein 1 Y. Azuma and M. Dasso, 2000; Curr. Opin. in Cell Biol.,

Schemat demonstrujący funkcję białka Ran w transporcie jądrowym RanGAP - Ran GTPase activating protein RanBP1 - Ran-binding protein 1 RanGEF - Ran guanine nucleotide exchange factor NTF2 - nuclear transport factor 2 According to: Y. Azuma and M. Dasso, 2000; Curr. Opin. in Cell Biol.,

Zestawienie funkcji białka Ran w transporcie jądrowym Y. Azuma and M. Dasso, 2000; Curr. Opin. in Cell Biol.,

Import białek do jądra zachodzi dwoma niezależnymi szlakami S. Nakielny and G. Dreyfuss; Curr. Opin.in Cell Biol., 1997

Trzy typy sygnału eksportu białek (NES) z jądra komórkowego NES -- Nuclear Export Signal S. Nakielny and G. Dreyfuss; Curr. Opin.in Cell Biol., 1997

Model udziału białek hnRNP w transporcie mRNA According to: S. Nakielny and G. Dreyfuss; Curr. Opin.in Cell Biol., 1997

Model transportu oparty na systemie Ran-GTP/GDP jest zależny od importyny/karioferyny: alfa i beta D. Goerlich; Curr. Opin. in Cell Biol., 1997