Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

1 PRZYKŁADY BIAŁEK, białka proste b. globularne, rozpuszczalne w wodzie (pH 4-8,5); rozpuszczalne w rozcieńczonych elektrolitach; koagulują pod wpływem.

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "1 PRZYKŁADY BIAŁEK, białka proste b. globularne, rozpuszczalne w wodzie (pH 4-8,5); rozpuszczalne w rozcieńczonych elektrolitach; koagulują pod wpływem."— Zapis prezentacji:

1 1 PRZYKŁADY BIAŁEK, białka proste b. globularne, rozpuszczalne w wodzie (pH 4-8,5); rozpuszczalne w rozcieńczonych elektrolitach; koagulują pod wpływem stężonych elektrolitów i w podwyższonej temperaturze. Przykłady: laktoalbumina (w mleku), owoalbumina (w jajach); albumina osocza; występują także w mięśniach, nasionach, ziemniakach i wielu innych surowcach Albuminę osocza wytraca się z roztworu 2,4 M roztworem (NH 4 ) 2 SO 4. b. globularne, nie rozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozcieńczonych elektrolitach, koagulują w stężonych elektrolitach i w podwyższonej temperaturze. Mają zwykle większą masę molową niż albuminy Przykłady: globuliny mleka, tuberyna (b. zapasowe ziemniaków), -globuliny (ciała odpornościowe), liczne enzymy (lipazy, fosfatazy i inne).

2 2 b. włókienkowate: rozpuszczalne w wodzie; występuje w krwi, jest odpowiedzialny za jej krzepnięcie. Składa się z 3 par łańcuchów:(A ) 2, (B ) 2 i ( ) 2. Pod wpływem enzymu – trombiny – ulega przekształceniu w monomer fibryny, który szybko polimeryzuje do fibryny i z innymi składnikami krwi tworzy skrzep. MM fibrynogenu = 340 kDa, MM spolimeryzowanej fibryny = Da. W pierwszym etapie krzepnienia krwi z łańcuchów fibrynogenu zostają usunięte fragmenty A i B, w sumie 2 A i 2 B (76 reszt AA)

3 3 b. proste, włókienkowate, nierozpuszczalne w wodzie, ani w elektrolitach, bardzo odporne na działanie czynników chemicznych. Dominujący składnik włosów (sierści, wełny), paznokci, kopyt, rogów i naskórka. Głównym aminokwasem keratyny jest Cys, do 12%W dużych ilościach występują: Glu, Ser i Gly oraz AA hydrofobowe: Val, Leu, Ile i Pro.. Włosy i wełna ulegają rozciąganiu, zmienia się przy tym drugorzędowa struktura keratyny. W stanie podstawowym (nierozciągniętym) dominującą strukturą polipeptydowych łańcuchów keratyny (tzw. - keratyny) jest -helisa. Po rozciągnięciu ich struktura przekształca się odwracalnie w formę pofałdowana ( -keratyna). Struktura keratyny jest wielopoziomowa. Na najniższym poziomie 2 łańcuchy -helikalne zwijają się prawoskrętnie i razem z taką samą jednostką skręcają się ponownie, tym razem lewoskrętnie. Powstaje nić o grubości 2 nm, zwana protofibrylą.

4 4 Łańcuchy polipeptydowe w protofibrylach połączone są wiązaniami -S-S-. Następnie 8 nici protofibrylowych skupia się tworząc mikrofibryle, o średnicy 8 nm protofibryle ; połączone są onewiązaniami -S-S-. Mikrofibryle mają przekrój kwadratu lub koło, a ich wnętrza są wypełnione substancją zawierającą Cys. Włosy mogą być puszyste, miękkie, proste, sztywne, skręcone... Ich właściwości zależą od liczby i sposobów wiązań -S-S-; keratyna zawierająca dużo wiązań -S-S- jest twarda, sztywna i mało rozciągliwa. Włosy można kształtować za pomocą, np. trwałej ondulacji - redukcja wiązań -S-S- (wyprostowanie włosów) - formowanie loków (nawijanie na wałki) - utlenianie (utrwalenie nowego kształtu przez utworzenie nowych wiązań -S-S-). Etapy trwałej ondulacji:

5 5 b. proste, włókienkowate, nierozpuszczalne w wodzie, ani w elektrolitach; odporne na działanie wielu czynników chemicznych i enzymów. Główny składnik naturalnego jedwabiu, MM = kDa. Zawiera najwięcej reszt Gly (50%) i Ala (25%), dużo jest Ser i Tyr, nie ma Cys i Met. Reszta Gly jest systematycznie przedzialona resztami innych AA: -Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-. Taki skład i sekwencja fibroiny wymusza strukturę pofałdowaną. Schematyczna struktura nici jedwabiu. b. proste; włókienkowate; nieprozpuszczalne w zimnej wodzie, ani w elektrolitach. Główny składnik białek: skóry (do 25%); tkanki łącznej; chrząstek; kości (do 25%); łusek. Występuje także w mięśniach i w ścianach naczyń krwionośnych

6 6 Ponad 95% kolagenu stanowi fragment o składzie -Gly-X-Y, - przy czym X najczęściej jest Pro (30%), a Y Hyp. Zawiera średnio 27% Gly, 15% Pro, 14% Hyp, i 10% Ala. W kolagenie krewetki znajduje się 12% Trp. Właściwości kolagenu mogą być bardzo zróżnicowane: rogówka jest delikatna i przeźroczysta; ścięgna są elastyczne i odporne na rozerwanie kości to kopolimer z fosforanem wapnia, twarde jak beton. Struktura kolagenu jest specyficzna – kolagenowa – trzy prawoskrętne nici polipeptydowe tworzą podstawowy element kalagenu - tropokolagen, jest to cząstka o średnicy 1,5 nm i długości 300 nm W kolagenie jednostki tropolagenowe ułożone są w sposób głowa-ogon, równolegle względem siebie. Skręcenie trzech polipeptydowych nici w odwrotnym kierunku do splotu helisowego zapobiega rozwijaniu się tych nici i daje element wyjątkowo wytrzymały na rozrywanie. Wg tej zasady produkowane są liny narażone na działanie potężnych sił rozrywających, np. podtrzymujące mosty, liny ożaglowania, itp.

7 7 W trakcie starzenia się organizmu jednostki tropolagenowe zostają zsieciowane wiązaniami kowalencyjnym w wyniku reakcji grup funkcyjnych łańcuchów bocznych, np. -COOH Asp z H 2 N- Lys. Sieciowanie wewwnątrzłańcuchowe Sieciowanie międzyłańcuchowe

8 8 b. proste, włókienkowate, nierozpuszczalne w wodzie, ani w elektrolitach, odporna chemicznie (nie hydrolizowana przez NaOH. aq), odporne na działanie enzymów trawiennych; elastyczne, bardzo wytrzymałe mechanicznie. 60% Składu elastyny stanowią reszty Gly, Pro i Ala. Udział AA hydrofobowych Val, Leu i Ile dochodzi do 27%. Wyjątkowa odporność elastyny na działanie czynników chemicznych, enzymatycznych i mechanicznych wynika z gęstego usieciowania łańcuchów polipeptydowych i tworzeniu desmozyny. Desmozyna, wielofunkcyjny AA powstaje w wyniku kondensacji reszty Lys z 3 resztami All, aminokwasów pochodzących z 4 łańcuchów polipeptydowych. All – L -allizyna

9 9 reszta desmozyny Desmozyna, formalnie pochodna pirydyny, łączy 4 łańcuchy polipeptydowe. są głównymi białkowymi składnikami mięśni. Miozyna stanowi – 30-40% białek mięśniowych, zaś aktyna 15-20% Miozyna występuje głównie w mięśniach, a aktyna należy do najbardziej rozpowszechnionych białek, np. około 30% masy płytek krwi to aktyna. Aktyna występuje w dwóch postaciach: aktyna G (globularna, monomeryczna) to pojedynczy łańcuch peptydowy o MM = 42,3 kDa, zaś aktyna F (fibrylarna) jest włókienkowatym polimerem aktyny G.

10 10 W cząsteczce miozyny wyróżnia się helikalnie spleciony dwuniciowy ogon i 2 głowy, w głowach znajduje się większość miejsc aktywnych. Ma zdolność enzymatycznego rozkłady ATP i zamieniania zawartej w nim energii chemicznej na mechaniczną, z tego powodu zalicza się ją do enzymów zwanych ATPazami. Miozynę izoluje się z tkanki mięśniowej przez ekstrakcję roztworem NaCl, zaś pozostałość po tej ekstrakcji to aktyna. Miozyna jest białkiem prostym, włókienkowatym, nierozpuszczalnym w wodzie, rozpuszczalnym w 0,6 M roztworze NaCl. Zbudowana jest z pary łańcuchów ciężkich i dwóch par łańcuchów lekkich; jej MM wynosi 520 kDa.

11 11 Oba białka, tj. miozyna i aktyna tworzą aktywny kompleks zwany aktomiozyną. umożliwia on pracę mięśni: skurcz i rozkurcz W mikroskopowym obrazie mięśni prążkowatych widoczne są dwa rodzaje, równolegle ułożonych prążków – grubych i cienkich. Noszą one nazwy filamentów grubych (zbudowanych głównie z miozyny) i filamentów cienkich (głównie aktyna F). Regularnie ułożone filamenty stanowią włókienka kurczliwe. w mięśniach gładkich filamenty są słabo uporządkowane Każdy filament cienki sąsiaduje z 3 filamentami grubymi, a każdy filament gruby otoczony jest przez 6 filamentów cienkich. przekrój włókienka kurczliwego

12 12 b. proste, roślinne, globularne; nierozpuszczalne w wodzie, Gluten ułatwia spulchnianie ciasta, ponieważ absorbuje CO 2. Około 1% populacji ludzi nie toleruje glutenu, cierpią na celiakię, chorobę autoimmunologiczną. Osoby z nietolerancją na gluten muszą przestrzegać ścisłej diety bezglutenowej przez całe życie. ani w elektrolitach; rozpuszczają się w kwasach i zasadach. Występują w ziarnach zbóż i nasionach innych roślin; gluten – jest mieszaniną gluteiny i gliadyny – innego b. prostego. b. zasadowe – zawierają ~ 25% AA zasadowych, Lys i Arg; pod wpływem amoniaku ulegają koagulacji; MM = kDa. Występują w jądrach i organellach wszystkich komórek w postaci kompleksów z kwasami nukleinowymi. Histony roślin i zwierząt są prawie identyczne. b. proste, globularne; rozpuszczalne w wodzie i w kwasach;

13 13 Białka złożone Chromoproteiny – b. barwne, ich barwa pochodzi od chromoforu grupy prostetycznej. są to pigmenty oddechowe krwi kręgowców i nielicznych niższych zwierząt. Mają tę samą grupę prostetyczną – hem, różnią się częścią białkową – globinami, zbudowane są z 4 cząsteczek hemu i 4 globin. Hem (gr. hemo oznacza krew) jest heterocy- klicznym barwnikiem, pochodną tetrapirolu, zwanego też porfiną – układu 4 pierścieni pirolowych połączonych mostkami metinowymi: =CH -. tetrapirol - porfina

14 14 -piroloaldehyd porfina Porfinę można otrzymać syntetycznie w reakcji kondensacji -piroloaldehydu Pochodne porfiny zawierające reszty organiczne zamiast pirolowych atomów H noszą nazwę porfiryn Porfiryna wchodząca w skład hemu nazywana jest protoporfiryną protoporfiryna

15 15 W wyniku skoordynowania jonu Fe 2+ przez atomy N protoporfiryny tworzy się hem. Hemoglobina utleniona, zawierająca w hemie jon Fe 3+, zwana methemoglobiną lub ferrihemoglobiną jest biologicznie nieczynna. Hemoglobina biologicznie czynna zawiera jon Fe 2+ i nazywa się ferrohemoglobiną. Hem jako grupa prostetyczna występuje w wielu białkach. W zależności od białkowego otoczenia pełni różne funkcje, np.: w hemoglobinie służy do przenoszenie O 2, CO 2 i H + ; w mioglobinie magazynuje O 2 ; w cytochromie c przenosi elektrony; w katalazie bierze udział w rozkładzie H 2 O 2. Przyłączenie cząsteczki tlenu do hemoglobiny odbywa się bez zmiany wartościowości jonu Fe 2+, dlatego ta reakcja nosi nazwę utlenowania, a nie utlenienia.

16 16 Krew tętnicza zawierająca utlenowaną hemoglobinę, tzw. oksyhemo- globina, ma jaśniejszą barwę niż krew żylna, która w miejsce skoordy- nowanego O 2 zawiera CO 2. W płucach hemoglobina oddaje CO 2 i po przyłączeniu O 2 dopływa tętnicami do naczyń włosowatych, gdzie przekazuje O 2 mioglobinie, zaś komórek podbiera CO 2 i żyłami powraca do płuc. Proces zachodzący w pęcherzykach płucnych: - CO 2 Hbl + CO 2 + O 2 HlbO 2 hemoglobina hemoglobina utlenowana (oksyhemoglobina) Proces zachodzący w naczyniach włosowatych: HblO 2 + H + + CO 2 Hbl + CO 2 + O 2

17 17 Hem jest związany z białkiem hemoglobiny (globiną) poprzez wiązanie koordynacyjne jonu Fe 2+ z histydynowym atomem azotu His F8 (8 reszta AA helisy F); w pobliżu znajduje się His E7. Hemoglobina wiąże CO 220 razy silniej niż O 2. Podobnie silniej wiązany jest HCN. izolowany hem wiąże CO razy silniej niż O 2.

18 18 Odchylenie koordynowanej cząsteczki od osi prostopadłej do jonu Fe 2+ osłabia wiązanie CO z hemem znacznie mocniejniż O 2 z hemem, ale i tak jest ono silniejsze z CO. hem w hemoglobinie wiąże CO 220 razy silniej niż O 2.

19 19 MM hemoglobiny ludzkiej = 64,5 kDa; 4 cząsteczki hemu stanowią 4% jej masy. Globina (część białkowa hemoglobiny) składa się z 4 (2 par) łańcuchów polipeptydowych. W hemoglobinie dorosłego człowieka występuje głównie hemoglobina A zawierająca 2 podjednostki i 2 podjednostki – 2 2. Natomiast na początku życia płodowego występuje hemoglobina F, w której zamiast podjednostek są łańcuchy zeta ( ), a zamiast są. Łańcuchy przekształcają się stopniowo w ciągu 3 miesięcy w a początkowo ulegają przemianie w, a te po urodzeniu przekształcają się w ciągu pół roku w. Te różnice są potrzebne dla skutecznego przekazywania hemoglobi- nie płodowej tlenu przez hemoglobinę matki. Powinowactwo hemo- gliny płodu do tlenu musi być większe niż hemoglobiny A. Wraz ze wzrostem płodu rośnie jego zapotrzebowanie na tlen, dlatego podjed- nostki ulegają przekształceniu w. 4 podjednostki białkowe hemoglobiny 2 2 są upakowane w bryłę podobną do czworościanu o boku 5,5 nm. Utlenowanie hemoglobiny zmienia jej 3 o strukturą.

20 20 Podjednostki białkowe hemoglobiny mają zbliżoną konformację. Wyodrębnia się w nich po 8 fragmentów helisowych oznaczanych od A do H. W każdej z helis AA są kolejno ponumerowane. Symbol His F8 oznacza, że ósmym AA w helisie F jest L -histydyna. EF6 – szósty AA pomiędzy helisami E i F. His F8, która łączy się z hemem nazywana jest histydyną proksymalną. His E7 zwana histydyną dystalną ma bliski kontakt z hemem. Pomimo dużej różnorodności w składzie AA hemoglobin kręgowców, we wszystkich znajduje się His E7 i His F8. Jeszcze kilka innych AA zajmuje te same miejsca we wszystkich poznanych hemoglobinach, są to tzw. aminokwasy niezmienne.

21 21 jest jedynie z pojedynczej globiny i hemu. Jej rola polega na pobieraniu tlenu od hemoglobiny, magazynowaniu go i przekazywaniu mięśniom (komórkom) w razie zapotrzebowania. Powinowactwo tlenu do mioglobiny jest większe niż do hemoglobiny pomimo takiej samej budowy mioglobiny, jak monomeru hemoglobiny; MM mioglobiny = 18,7 kDa. jest analogiem hemoglobiny, różni się tym, że zbudowana Mioglobina była pierwszym białkiem, którego strukturę poznano za pomocą rentgenografii, już w 1957 r. Nie tylko dlatego, że mioglobina dobrze krystalizuje, ale również dlatego, iż jest b. łatwo dostępnym. Występuje w dużych ilościach w mięśniach szkieletowych ssaków wodnych, które długo przebywają pod wodą. W mioglobinie znajduje się zapas tlenu pozwalający na przebywanie im pod wodą nawet 20 min. i więcej bez dostępu do tlenu atmosferycznego. Rozwiązanie struktury mioglobiny ułatwiło badanie hemoglobiny. Skład obu tych białek ulegał zmianie w trakcie ewolucji.

22 22 W cząsteczce współczesnej hemoglobiny ludzkiej odkryto ponad 300 zmian genetycznych (różnice w składzie AA). Większość z nich jest nieszkodliwa, ponieważ podmiana reszt AA z dala od centrów reaktyw- nych białka i wymiana na AA o podobnych właściwościach, np. zastąpienie hydrofobowego AA innym hydrofobowym nie wywołuje poważnych skutków. Bywa jednak i tak, że zastąpienie reszty tylko jednego AA dramatycznie zmienia właściwości ciała czynnego. Mutacja, która spowodowała zastąpienie w pozycji 6 łańcucha reszty Glu przez resztę Val doprowadziła do choroby genetycznej zwanej anemią sierpowatą. Anemia sierpowata jest popularna pośród czarnych mieszkańców na znacznych obszarach Afryki – do 20% populacji. Rozpowszech- nienie anemii sierpowatej w Afryce wynika z tego, że osoby dotknięte tą chorobą są znacznie bardziej odporni na malarię, a więc mają większą szansę na przeżycie i reprodukcję niż inni. Pośród czarnych mieszkańców USA tylko 0,4% cierpi na tę dolegliwość. Nazwa choroby wynika z tego, że uszkodzone krwinki mają sierpowaty kształt.

23 23 We krwi osób heterozygotycznych (dostali wadliwy gen od jednego z rodziców) znajduje się jedynie 1% wadliwych krwinek; nie odczuwają oni większych dolegliwości w związku z tą chorobą. Natomiast osoby homozygotyczne (posiadające podwójny zestaw wadliwego genu – od obojga rodziców) mają ~ 50% wadliwych krwinek, co bardzo utrudnia prawidłowe funkcjonowanie; rzadko dożywają oni 30 lat.

24 24 fosforu w postaci estrów kwasu fosforowego. Kwas fosforowy związany jest z grupami HO- Ser lub/i Thr. Fosforoproteiny zawierają 1-10% Do fosforoprotein należą kazeina mleka, fosfityna żółtka jaja, ichtulina ikry rybiej czy witelina. Kazeina w roztworze występuje w postaci koloidalnego roztworu soli Ca 2+. Lekkie zakwaszenie (pH < 4,5) mleka powoduje koagulację kazeiny. Kazeina łatwo ulega koagulacji, ale trudno krystalizuje, dlatego nie udało się otrzymać jej zdjęć rentgenograficznych. Za pomocą spektroskopii Ramana w jej 2 o strukturze określonej stwierdzono 15% struktur, 22%, 45% zwrotów i 18% struktur niezdefiniowanych. Kwaszenie mleka polega na bakteryjnym rozkładzie cukrów do kwasu mlekowego i koagulacji kazeiny w kwaśnym środowisku. Kazeina koaguluje również pod wpływem enzymu podpuszczki Niektóre fragmenty zhydrolizowanej kazeiny, tzw. -kazomorfiny mają właściwości opioidowe.

25 25 W glikoproteinach grupami prostetycznymi są cukry – oligocukry, a nawet policukry. Najczęściej spotykanymi cukrami glikoproteinach są: galaktoza, mannoza, fukoza, kwas glukuronowy, N-acetyloglukozoamina, N-acetylogalaktozoamina i kwas sjalowy (N-acetyloneuramoniwy). Do popularnych glikoprotein należy mucyna – śluzowate białko występujące w ślinie, żołądku, jelitach i żółci. Jest mieszaniną wielu białek, a jej konsystencja ułatwia tworzenie się kęsów pokarmu, przesuwanie ich w układzie pokarmowym i intensyfikuje trawienie. Chroni także ścianki przewodu pokarmowego przed drobnoustrojami, urazami chemicznymi, mechanicznymi, enzymatycznymi i termicznymi. Stanowi smarowidło zmniejszające tarcie w stawach. Glikoproteinami są białka powierzchniowe erytrocytów (determinują grupy krwi), białka błony komórkowej i receptor LDL.

26 26 Część cukrowa białek błony komórkowej znajduje po zewnętrznej stronie błony i jest połączona z łańcuchem polipeptydowym wiązaniem O- glikozydowym pomiędzy N-acetyloglukoaminą lub N-acetylogalaktozoaminą z Ser lub Thr. Bywa także wiązana N-glikozydowo z grupą amidową Asn. cukier Dobrze poznaną glikoproteiną jest glikoforyna A. Część cukrowa zawierająca 100 reszt cukrowych w postaci 16 oligosacharydów stanowi 60% masy białka. 15 łańcuchów cukrowych powiązanych jest z częścią białkową wiązaniem O-glikozydowym z Ser (7) lub Thr (8), a jeden wiązaniem N-glikozydowym z Asn. Część cukrowa zawiera wiele ujemnie naładowanych reszt kwasu sjalowego, co chroni komórki przed zlepianiem się. W błonie komórkowej znajduje się więcej białek o budowie glikoproteinowej; pełnią one różne funkcje.

27 27 zewnętrzna strona komórki wnętrze komórki błona komórkowa oligosacharyd związany O-glikozydowo oligosacharyd związany N-glikozydowo AA hydrofoboweAA zasadowe AA kwaśne glikoforyna A

28 28 tłuszcze, kwasy tłuszczowe, fosfolipidy i steroidy. Występują w błonach komórkowych, organellach komórkowych; - mielinowych otoczkach nerwów; - pręcikach siatkówki oka; - substancji białej mózgu; - osoczu krwi; - cząsteczkach transportujących lipidy. Grupami prostetycznymi w liporoteinach są takie lipidy jak: Do lipoprotein transportujących lipidy należy znany prawie wszystkim LDL, czyli tzw. zły cholesteroloraz HDL, tzn. tzw. dobry cholesterol. Lipoproteiny osocza krwi transportujące lipidy tofosfolipidowe pęcherzyki (kropelki, wehikuły)), we wnętrzu których znajdują się transportowane lipidy, głównie tłuszcze, kwasy tłuszczowe, estry cholesterolu i wolny cholesterol.

29 29 Od zawartości cholesterolu zależy ich gęstość – im więcej cholesterolu tym większa gęstość lipoprotein transportujących lipidy. Zaczynając od najlżejszych wyróżnia się: chylomikrony, lipoproteiny o bardzo małej gęstości (VLDL), lipoproteiny o małej gęstości (LDL), l. o pośredniej gęstości (IDL) i l. o dużej gęstości (HDL). Białka osocza krwi transportujące lipidy (znajdujące się w otoczce wehikułów) nazywane apolipoproteinami wytwarzane są w wątrobie i w jelitach. Są to duże cząsteczki, ich MM dochodzi do kilkuset kDa. Ich duża średnica nm wynika z tego, że stanowią one otoczkę kropelki lipidów. fosfolipidy błony komórkowej apolipoproteiny kwasy tłuszczowetłuszcze cholesterol, wolnyestry cholesterolu

30 30 koordynują jony takich metali jak Cu, Zn, Fe, Mg, Mo i V. Często te kompleksy są barwne, a więc należą wówczas do chromoprotein. W niektórych enzymach metal stanowi grupę czynną, np. Zn w proteazach cynkowych czy w anhydrazie węglanowej, także Cu w oksydazie kw. askorbinowego lub oksydazie polifenolowej. Istotne znaczenie ma Fe w hemoglobinie i mioglobinie. Metaloproteina może pełnić także rolę magazynu metalu, np. ferrytyna jest w stanie zmagazynować Fe, do 20% swojej masy. Wnęka ferrytyny o średnicy ~ 8 nm mieści ponad jonów Fe. Większość enzymów ma budowę białkową. Do znanych enzymów należą, np. rybonukleazy, proteazy; lizozym;.... Lizozym odkrył A. Fleming, który w ślinie zauważył białkową substancję o właściwościach bakteriobójczych. Później obecność lizozymu stwierdzono we łzach i w białku jaja kurzego, skąd najłatwiej go wyodrębnić.

31 31 Bakteriobójcze działanie lizozymu polega na rozkładaniu ściany komórkowej bakterii. Stąd jego nazwa: enzym dokonujący lizy (rozkładu) – lizozym. Lizozym jest b. prostym, globularnym, o MM = 14,6 kDa. We wnętrzu lizozymu, podobnie jak i u innych globin przeważają AA hydrofobowe. Miejsce aktywne tego enzymu tworzą dwa AA kwasowe Asp 52 i Glu 35. Lizozym hydrolizuje wiązania glikozydowe występujące w ścianie komórkowej bakterii. Osłabiona ściana nie wytrzymuje ciśnienia osmotycznego wnętrza bakterii i pęka., białko proste, globularne, MM = 13,7 kDa. Hydrolizuje wiązania fosfodiestrowe kwasów nukleinowych. Do hydrolizy dochodzi w miejscu, gdzie występuje pirymidyna – inne zasady są za duże. Miejsce aktywne jest tworzone przez dwie reszty L -histydyny – His 12 i His 119.

32 32, nazywane też b. proteolitycznymi lub trawiennymi (z uwagi na - cynkowe (miejscem aktywnym jest Zn), np. karboksypeptydaza A; - serynowe (w miejscu aktywnym jest Ser), np. trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i trombina; - cysteinowe, np. papaina i katepsyna B; - aspartylowe (proteazy kwasowe lub karboksylowe), np. pepsyna, renina, chymozyna czy proteaza HIV-1. rolę jaka pełnią) hydrolizują wiązania peptydowe, a więc rozkładają białka. Zostały podzielone na 4 klasy: b. złożone – metaloproteina (zawiera Zn), globularne, pojedynczy łańcuch (307 reszt AA), MM = 34,4 kDa. Prawie 40% łańcucha występuje w strukturze -helikalnej (8 helis), a 17% to 8 fragmentów. Zn 2+ jest wiązany jonowo przez grupę -COOH Glu 72, koordynacyjnie przez dwie His 69 i 196 i cząsteczkę wody. Cząsteczka HOH uaktywniona atomem Zn hydrolizuje wiązanie peptydowe.

33 33 Karboksypeptydaza A preferuje AA C-terminalne silnie hydrofobo- we, np. aromatyczne (Phe, Trp, Tyr) lub z dużą grupą R (Val, Leu czy Ile). Trypsyna, chymotrypsyna i elastaza hydrolizują białka w jelicie cienkim. Biorą udział w trawieniu białek. Należą do proteaz serynowych, ponieważ Ser odgrywa kluczową rolę w centrum aktywnym enzymu, tworzy przejściowo wiązanie estrowe z grupą – COOH substratu. Chymotrypsyna selektywnie hydrolizuje wiązania peptydowe, w których AA acylującymi są AA aromatyczne i hydrofobowe. Trypsyna selektywnie hydrolizuje wiązania peptydowe, w których AA acylującymi są AA zasadowe, a elastaza selektywnie hydrolizuje wiązania peptydowe, z udziałem małych AA (Gly i Ala).

34 34 Selektywność tych reakcji wynika z właściwości i rozmiarów miejsc aktywnych. Hydrofobowa wnęka mieszcząca aromatyczne reszty Phe, Tyr i Trp. Wnęka wykazująca powinowacwo do aminokwasów zasadowych Lys i Arg., białko proste, jednołańcuchowe; MM = 35 kDa, enzym Pepsyna hydrolizuje wiązanie peptydowe, w których resztami acylowanymi są AA aromatyczne (Phe, Tyr i Trp) oraz Met i Leu trawiący białka. Występuje w soku żołądkowym, największą aktywność wykazuje przy pH = 2-3. Należy do proteaz aspartylowych – jej część aktywną tworzą dwie reszty kwasu asparaginowego – Asp 32 i Asp 215, które uaktywniają protolitycznie cząsteczkę wody.

35 35 Białka słodkie Z jagód afrykańskiej rośliny Dioscoreophyllum cumminsii wyizolowa- no niezwykle słodkie białko, o MM 11,5 kDa, nazwane – moneliną, Jej słodki smak wyczuwalny jest przy stężeniu M/l, tj. 0,0001 g/l. Smak cukrozy (MM = 0,34 kDa) jest wyczuwalny przy stężeniu 3, M/l, tj. 12g/l. Z 1 kg jagód otrzymuje się 15 g moneliny. Słodki smak moneliny zanika w podwyższonej temp. (denaturacja); nie nadaje się więc do słodzenia gorącej herbaty czy kawy. Słodkie białko – taumatyna (MM = 21 kDa) pochodzące z afrykańskich owoców Thamatococuc danieli jest 2000 razy słodsze od cukrozy. Zostało zastosowane do słodzenia deserów i gum do żucia.

36 36 Białka toksyczne Najsilniejsze (najgroźniejsze) trucizny są białkami Nazwa LD 50 [mg/kg] myszy źródło botulinotoksyna toksyna jadu kiełb. tetanotoksyna toksyna tężca kobrotoksyna toksyna jadu kobry toksyna dyfterytu toksyna bakteryjna abryna b. z nasion modligroszku (drzewa różańcowego) rycyna b., wstrzyknięta, doustnie 0,1 bungarotoksyna 0,15 białko jadu żmij tetrodotoksyna toksyna ryb Tetraodon cyjanek potasu 3,0 arszenik 10


Pobierz ppt "1 PRZYKŁADY BIAŁEK, białka proste b. globularne, rozpuszczalne w wodzie (pH 4-8,5); rozpuszczalne w rozcieńczonych elektrolitach; koagulują pod wpływem."

Podobne prezentacje


Reklamy Google