Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Pobieranie prezentacji. Proszę czekać

Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy Białka i ich struktury Klasyfikacja białek Właściwości białek.

Podobne prezentacje


Prezentacja na temat: "Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy Białka i ich struktury Klasyfikacja białek Właściwości białek."— Zapis prezentacji:

1

2 Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy Białka i ich struktury Klasyfikacja białek Właściwości białek

3 Peptydy i reakcja kondensacji aminokwasów Peptydy – produkty reakcji pomiędzy cząsteczkami α-aminokwasów (reakcja peptyzacji) – peptyzacja jest reakcją kondensacji, obok produktu głównego powstaje małocząsteczkowy produkt uboczny, (w przypadku kondensacji aminokwasów tym produktem jest cząsteczka wody) Dipeptyd – produkt kondensacji dwóch aminokwasów, jeżeli mieszaninie reakcyjnej znajdują się dwa różne aminokwasy, to w reakcji kondensacji mogą powstać 4 różne dipeptydy.

4 Przykłady – dipeptydów Mieszanina reakcyjna zawiera: alaninę (Ala), glicynę (Gly) : dipeptydy, które powstać: 1)Ala – Ala; 2) Gly – Gly; 3) Gly – Ala; 4) Ala-Ggly: O H O // \ // 1. H 2 N – CH– C + N – CH – COOH  H 2 N – CH – C – N – CH – COOH | \ / | | | | + H 2 O CH 3 OH H CH 3 CH 3 H CH 3 alanina + alanina alaniloalanina (Ala – Ala) O H O // \ // 2. H 2 N – CH 2 – C + N – CH 2 – COOH  H 2 N – CH 2 – C – N – CH 2 – COOH \ / | + H 2 O OH H H glicyna + glicyna glicyloglicyna (Ala – Ala)

5 Przykłady – dipeptydów cd O H O // \ // 3. H 2 N – CH– C + N – CH 2 – COOH  H 2 N – CH – C – N – CH 2 – COOH | \ / | | + H 2 O CH 3 OH H CH 3 H alanina + glicyna alaniloglicyna (Ala – Gly) O H O // \ // 4. H 2 N – CH 2 – C + N – CH – COOH  H 2 N – CH 2 – C – N – CH – COOH \ / | | | + H 2 O OH H CH 3 H CH 3 glicyna + alanina glicyloalanina (Gly – Ala)

6 Przykłady tripeptdów Mieszania trzech różnych aminokwasów (alanina – Ala, glicyna – Gly, seryna – Ser) mogą powstać następujące tripeptydy: Ala – Ala – Alaalaniloalanyloalanina, Gly – Gly – Glyglicyloglicynyloglicyna Ser – Ser – Serserynoserynyloseryna; Pozostałe możliwe tripeptydy Ala – Ala – Gly: Ala – Gly – Ala: Gly – Ala – Ala: Ala – Ala – Ser: Ala – Ser – Ala: Ser – Ala – Ala: Gly – Gly – Ala: Gly – Ala – Gly: Ala – Gly – Gly: Gly – Gly – Ser Gly – Ser – Gly: Ser – Gly – Gly: Ser – Ser – Ala: Ser – Ala – Ser: Ala – Ser – Ser: Ser – Ser –Gly: Ser – Gly – Ser: Gly - Ser – Ser: Ser – Gly – Ala: Ser – Ala – Gly: Ala – Ser – Gly: Ala – Gly – Ser: Gly – Ala – Ser: Gly – Ser – Ala: W przypadku 4 różnych aminokwasów możliwe jest utworzenie 256 różnych tetrapeptydów, dla 20 różnych aminokwasów istnieje 2,4·10 18 rekombinacji peptydów.

7 Oligopeptydy, polipeptydy i białka Oligopeptydy – peptydy zawierające do 10 reszt α - aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Polipeptydy – peptydy zawierające od 10 do 100 reszt α - aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Białka – peptydy zawierające ponad 100 reszt α - aminokwasów w łańcuchu peptydowym, masy cząsteczkowe białek mogą wynosić od kilkuset do kilku milionów unitów. Kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym decyduje o ich właściwościach i funkcji, np. bradykinina : Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg powoduje skurcz mięśni gładkich i odczuwanie bólu w przypadku skaleczenia, peptyd o odwrotnej sekwencji aminokwasów nie wykazuje takich właściwości.

8 Struktury białek Struktura I-rzędowa białek – kolejność aminokwasów w liniowym łańcuchu polipeptydowym, strukturę I-rzędową ustala się metodami analitycznymi w procesie stopniowej hydrolizy białek i analizę poszczególnych aminokwasów. Struktura II – rzędowa białek – sposób przestrzennego ułożenia łańcucha polipeptydowego wynikający z geometrycznej budowy wiązania peptydowego i wiązań wodorowych, które powstają miedzy grupami karbonylowymi ( C = O) i grupami aminowymi (– N )z tego samego lub różnych łańcuchów peptydowych:  łańcuchy mogą ulec prawoskrętnemu spiralnemu (cylindrycznemu) skręceniu - łańcuch polipeptydowy α,  lub sfałdowaniu harmonijkowemu - łańcuch polipeptydowy β, w którym wiązania wodorowe powstają miedzy dwoma równoległymi do siebie łańcuchami polipeptydowymi.

9 Struktury białek cd Struktura III - rzędowa białek – ułożenie przestrzenne skręconych cylindrycznie (spiralnie) II-rzędowych łańcuchów polipeptydowych α, w wyniku powstawania wiązań wodorowych z cząsteczkami wody, spirala zgina się i tworzy kłębek Struktura IV – rzędowa białek – sposób organizacji w przestrzeni kilku makrocząsteczek polipeptydów ( przykładem może być hemoglobina złożona z 4 łańcuchów polipeptydowych, z którymi związana jest jedna grupa hemu porfiryny krwi, do której z kolei przyłącza się cząsteczka tlenu.

10 Klasyfikacja białek z względu na skład Proteiny – białka proste zbudowane wyłącznie z reszt aminokwasów. Proteidy – substancje białkowe, które w swoim składzie zwierają elementy substancji niebiałkowych, tzw. grupy prostetyczne:  Reszty kwasu ortofosforowego – fosfoproteidy,  Cukry – glikoproteidy,  Glicerydy (tłuszcze) – lipoproteidy,  Barwniki (hem, chlorofil) – chromoproteidy,  Kwasy nukleinowe – nukleoproteidy

11 Klasyfikacja białek ze względu na budowę protein Białka fibrylarne (włóknowe) – cząsteczki wydłużone, nitkowate, trudno rozpuszczalne lub nierozpuszczalne w wodzie: kolagen (skóra, kości, ścięgna) miozyna (mięśnie) keratyna (włosy, paznokcie, kopyta, pióra), fibroina i sercyna (jedwab naturalny) Białka globularne (kłębkowe) – cząsteczki mają kształt zbliżony do kuli, są składnikami płynów ustrojowych: albuminy – rozpuszczalne w wodzie, globuliny – nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w rozcieńczonych wodnych roztworach soli.

12 Właściwości chemiczne białek Denaturacja – proces nieodwracalnego wytrącenia białka z układu koloidalnego na skutek rozpadu wiązań wodorowych oraz niektórych wiązań kowalencyjnych tworzących struktury II i III- rzędowe białek (bez zrywania wiązań peptydowych) pod wpływem stężonych kwasów, zasad, alkoholu, formaliny, wysokich temp., kationów metali ciężkich (Pb, Hg, Fe). Koagulacja – proces odwracalny wytrącenia białek z układu koloidalnego pod wpływem soli metali lekkich lub soli amonowych (NaCl, MgSO 4, (NH 4 ) 2 SO 4, Ca(NO 3 ) 2.

13 Właściwości chemiczne białek cd Hydroliza – proces rozpadu białek na aminokwasy w podwyższonej temperaturze w środowisku kwasowym lub zasadowym Reakcja ksantoproteinowa - reakcja białek zawierających w bocznych łańcuchach reszty aminokwasów z pierścieniem aromatycznym – tyrozyna - ze stężonym kwasem HNO 3 (białka barwią się na kolor żółty) Reakcja biuretowa – reakcja wynikająca z wiązania peptydowego, które jest identyczne z wiązaniem amidowym. (patrz mocznik) Białka zawierające reszty aminokwasowe z grupą – SH (cysteina) - dają pozytywną próbę z octanem ołowiu(II) i NaOH w podwyższonej temp. – wytrąca się czarny osad PbS.


Pobierz ppt "Peptydy i białka Reakcja kondensacji α-aminokwasów Peptydy Białka i ich struktury Klasyfikacja białek Właściwości białek."

Podobne prezentacje


Reklamy Google